Быстрые волокна медленные волокна: Медленные и быстрые мышечные волокна — Мышечная система — ОПОРНО-ДВИГАТЕЛЬНАЯ СИСТЕМА ЖИВОТНЫХ — БИОЛОГИЯ Том 2 — Biological Science — руководство по общей биологии — Тейлор Д.

Опубликовано Автор: alexxlab

Содержание

От медленных к быстрым. Гипогравитационная перестройка миозинового фенотипа мышечных волокон Текст научной статьи по специальности «Фундаментальная медицина»

УДК 612.744.14

От медленных к быстрым. Гипогравитационная перестройка миозинового фенотипа мышечных волокон

Б. С. Шенкман

Государственный научный центр РФ — Институт медико-биологических проблем РАН,

123007, Москва, Хорошевское шоссе, 76А

E-mail: [email protected]

Поступила в редакцию 10.11.2015

Принята к печати 11.03.2016

РЕФЕРАТ Скелетные мышцы образованы волокнами разного типа, которые располагаются мозаичным образом и различаются функциональными свойствами. «Медленные» волокна отличаются высокой степенью устойчивости к утомлению и большой продолжительностью сокращения, но пониженной максимальной силой и скоростью сокращения. «Быстрые» волокна обладают высокой скоростью и силой сокращения, но высокой утомляемостью. В последние десятилетия стало известно, что все эти свойства определяются преобладанием той или иной изоформы тяжелых цепей миозина (ТЦМ), т.е. миозиновым фенотипом. При гравитационной разгрузке в космическом полете и моделируемой микрогравитации в экспериментальных условиях на Земле часть медленных волокон превращается в быстрые за счет изменений интенсивности экспрессии соответствующих генов в постуральной камбаловидной мышце m. soleus. В обзоре рассмотрены феноменология и механизмы изменений миозинового фенотипа в условиях гравитационной разгрузки, а также гипотезы об изменении нейрональных механизмов контроля мышечных волокон и молекулярных механизмах регуляции экспрессии миозиновых генов, таких, как ингибирование сигнального пути кальцинейрин/NFATd, эпигеномные изменения, работа специфических микроРНК. В заключительной части обзора обсуждается адаптивное значение процессов трансформации миозинового фенотипа. КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА гравитационная разгрузка, изоформы тяжелых цепей миозина, миозиновый фенотип, регуляция экспрессии миозиновых генов, скелетная мышца, типы мышечных волокон.

Светлой памяти Ксении Бессарионовны Шаповаловой, вместе с которой автор исследовал стриопаллидар-ный контроль миозинового фенотипа

ВВЕДЕНИЕ. МИОЗИНОВЫЙ ФЕНОТИП

Типы волокон скелетных мышц исследуются физиологами с 1873 года [1], когда было установлено, что в состав мышц входят волокна с различными функциональными свойствами, которые располагаются мозаичным образом. «Медленные» волокна характеризуются высокой устойчивостью к утомлению и большей продолжительностью сокращения, но пониженной максимальной силой и скоростью сокращения. «Быстрые» волокна обладают высокой скоростью и большой силой сокращения, но быстрой утомляемостью. В последние десятилетия стало известно, что эти свойства определяются преобладающей изоформой тяжелых цепей миозина (ТЦМ). Известно четыре изоформы и соответственно четыре типа волокон: I — «медленный»; 11А — «быстрый»;

IId/x — «быстрый» и самый «быстрый» — IIB, представленный только в мышцах мелких млекопитающих [2] (рис. 1, таблица). Изоформы миозина, преобладающие в волокне, определяют его миозиновый фенотип, а соотношение волокон различного типа составляет композицию мышцы или ее миозиновый фенотип. Помимо волокон, в которых доминирует какой-либо определенный тип изоформ ТЦМ, в мышцах присутствуют волокна, содержащие две (или больше) разные изоформы ТЦМ. Такие волокна называют гибридными. Экспрессия каждой из изоформ миозина детерминируется иннервацией волокон. Волокна, иннервированные одним мотонейроном, составляют двигательную единицу и в подавляющем большинстве случаев характеризуются единым миозиновым фенотипом [3]. Позно-тонические, или постуральные мышцы, имеющие высокий тонус и поддерживающие позу организма в условиях нормального гравитационного поля, содержат наибольшее количество волокон медленного типа I. Согласно современным представ-

Совмещение меток

Рис. 1. Иммуноцитохимическое выявление мышечных волокон, экспрессирующих изоформы ТЦМ Iß, ТЦМ IIA, ТЦМ IIB, на поперечном срезе m. plantaris крысы методом тройного мечения. Показаны волокна основных типов, а также гибридные волокна

Изоформы ТЦМ и типы мышечных волокон млекопитающих

Изоформа ТЦМ ß а Iß IIA IId/x IIB

Орган Миокард Скелетная мышца

Видовая специфика Все виды млекопитающих Мелкие млекопитающие

Скорость сокращения

Устойчивость к утомлению <-

лениям мотонейрон, управляя волокнами с помощью паттерна импульсации (10 Гц для «медленных» и 5060 Гц для «быстрых» двигательных единиц) и секреции соответствующих нейротрофических агентов, влияет на экспрессию миозиновых генов, т.е. на мио-зиновый фенотип волокна [3, 4].

Миозиновый фенотип весьма стабилен, однако существуют воздействия, способные существенно изменить экспрессию миозиновых генов и обусловить тем

самым трансформацию медленных волокон в быстрые или наоборот. Например, низкочастотная электростимуляция в течение нескольких недель приводит к появлению около 30-40% волокон медленного типа в преимущественно «быстрых» мышцах [4]. Такой же эффект в «быстрой» мышце голени m. plantaris наблюдается у животного с удаленной или тенотомиро-ванной трехглавой мышцей голени, т.е. с так называемой компенсаторной перегрузкой [4]. Во всех этих

Рис. 2. Схема функционирования сигнального пути кальцинейрин/NFATcl. (По Liu и соавт. [16] с модификациями). ECC — электромеханическое сопряжение, CaN — кальцинейрин. Пояснения в тексте

случаях ведущую роль в изменении миозинового фенотипа приписывают изменению паттерна сократительной активности мышцы в результате изменения характера импульсации мотонейрона (или в случае прямой электростимуляции — ее паттерну).

МЕХАНИЗМЫ РЕГУЛЯЦИИ МИОЗИНОВОГО ФЕНОТИПА, ЗАВИСЯЩИЕ ОТ МЫШЕЧНОЙ АКТИВНОСТИ

Хроническая активность «медленных» волокон сопровождается двумя феноменами: постоянно повышенным уровнем ионов кальция в миоплазме и сниженным уровнем макроэргических фосфатов [4-6]. Поэтому поиск сигнальных механизмов, регулирующих экспрессию генов ТЦМ, сводился к выявлению путей, зависимых от концентрации ионов кальция и макроэргических фосфатов. Наиболее важным сигнальным каскадом, влияющим на экспрессию «медленных» изоформ ТЦМ (а также регулирующим экспрессию многих других генов), считают путь кальцинейрин/NFAT. Кальцинейрин — это белок,

локализованный в Z-диске саркомера. При взаимодействии с комплексом кальций-кальмодулин он проявляет фосфатазную активность и дефосфори-лирует NFATd (ядерный фактор активированных Т-клеток), который получает возможность проникновения в миоядра [6, 7] (рис. 2). В ядре этот фактор либо накапливается в гетерохроматине (откуда постепенно переносится в эухроматин) [8], либо непосредственно взаимодействует с MEF-2, транскрипционным фактором, специфически связывающим промотор гена медленных ТЦМ. Таким образом запускается интенсивная транскрипция гена «медленных» ТЦМ [7, 8]. Реакция дефосфорилирования NFAT ингибируется белками Z-диска кальсарци-нами-1 и -2, которые функционируют в медленных и быстрых волокнах соответственно. При нокауте генов этих белков наблюдается значительное перераспределение миозинового фенотипа в медленную сторону [9, 10] (рис. 2). Экспрессия генов кальсарцина (особенно кальсарцина-2) подавляется при двойном нокауте ЕЗ-убиквитинлигаз MuRf-1 и MuRf-2 [11].

Можно предположить, что экспрессия кальсарци-на-2 стимулируется присутствием в ядре убиквитин-лигаз семейства MuRf. Показано, что при изменении состояния титина/тайтина/коннектина киназный домен титина, локализованный в районе М-диска, ос-вобождает/дефосфорилирует MuRf-2, что приводит к его импорту в миоядра [12]. Не исключено, что изменение титина приводит в конечном счете к повышению экспрессии кальсарцина-2, способствует стабилизации быстрого миозинового фенотипа и предотвращает любую трансформацию в медленную сторону. Однако повышенной экспрессии гена каль-сарцина недостаточно для полного ингибирования фосфатазной активности кальцинейрина. Известно, что кальсарцин-2 может быть иммобилизован на ци-тоскелетных компонентах Z-диска — а-актининах-2 и -3, причем иммобилизация на а-актинине-2 оказывается более устойчивой [13]. Поэтому в отсутствие гена а-актинина-3 или при его дефиците кальсарцин устойчиво иммобилизуется, и в волокне реализуется медленный фенотип (рис. 3).

Дефосфорилирование сигнального белка GSK-3P (киназа гликогенсинтазы) способствует экспорту NFAT из ядра и сдвигает равновесие в сторону «быстрых» изоформ [14] (рис. 2). При этом ингибирую-щая активность GSK-3P может супрессироваться оксидом азота через сGMP-путь [15].

Другой механизм регуляции миозинового фенотипа, также кальций-зависимый, реализуется через киназную активность кальций-кальмодулин-киназы (СаМК). При активации комплексом кальций-каль-модулин этот фермент фосфорилирует гистонде-ацетилазу 4 (HDAC4), не позволяя ей войти в пространство миоядра [16]. При низкой концентрации комплекса кальций-кальмодулин и соответственно низкой киназной активности СаМК HDAC4 оказывается недофосфорилированной, и часть ее молекул проникает в миоядра [17]. В миоядрах HDAC4 деацетилирует не только гистон Н3, но и транскрипционный фактор MEF-2, взаимодействующий с промотором гена myf7 (т.е. гена ТЦМ 1Р) [17]. Это приводит к снижению как общей транскрипционной активности генома, так и экспрессии ТЦМ 1Р (рис. 4). Интересно, что и в этом случае существует «сдерживающий» механизм: HDAC4 может быть убиквити-нирована и разрушена. При этом сохраняется медленный характер миозинового фенотипа [18].

Соотношение фосфорилированных и нефосфо-рилированных макроэргических фосфатов, другой физиологический триггер сигнальных процессов, регулирует активность АМР-зависимой протеин-киназы (АМПК), контролирующей основные пути энергетического метаболизма мышечного волокна [19]. кальцинейрин (активный)

а-актинин-2

О

а-актинин-3

»

кальсарцин-2

Рис. 3. Схема депонирования кальсарцина в структуре а-актинина-2 и -3. (По Seto и соавт. в модификации [13]). Пояснения в тексте

ацетилазы HDAC4 и 5, что существенно облегчает экспрессию «медленной» изоформы ТЦМ и ряда генов, контролирующих регуляторные белки окислительного метаболизма [20, 21]. При этом активность АМПК может модулироваться (стимулироваться) оксидом азота [22].

Еще один механизм модуляции миозинового фенотипа обеспечивает регуляцию экспрессии гена ТЦМ 1Р (ген myh7) по типу положительной обратной связи с участием микроРНК.охб, Риг-Р и №гар1) [24] (рис. 5). Интересно, что экспрессия гена myh7Ъ стимулируется при сверхэкспрессии MEF-2 (основного транскрипционного стимулятора ТЦМ 1Р) [25]. Это предполагает, что при повышении концентрации комплекса кальций/кальмодулин MEF-2, который может дефосфорилироваться кальцинейри-ном [26], проникает в ядро и регулирует экспрессию myh7. Он одновременно стимулирует синтез miR-499, не допускающей блокаду экспрессии ТЦМ 1Р [25]. Таким образом, экспрессия miR-499 и miR-208b обеспечивает беспрепятственный синтез медленного миозина при наличии соответствующего физиологического стимула (ионов кальция).

МИОЗИНОВЫЙ ФЕНОТИП В УСЛОВИЯХ ГРАВИТАЦИОННОЙ РАЗГРУЗКИ

Изменения миозинового фенотипа волокон при гравитационной разгрузке зарегистрированы во многих лабораториях, в частности, обнаружено, что в m. soleus задних конечностей крыс при вывешивании (рис. 6) увеличивается содержание (%) волокон типа II и уменьшается доля волокон типа I [27-30].

После семидневного космического полета наблюдали сдвиг соотношения типов волокон от «медленных» к «быстрым» в m. soleus и m. extensor digitorum longus крыс [31, 32]. В 12.5-14-дневном полете обнаружено снижение на 20-25% содержания волокон типа I в m. soleus и m. adductor longus [33, 34]. Нами впервые выявлено увеличение относительного содержания волокон типа II в m. soleus и m. vastus lateralis у обезьян после 12.5-суточного космического полета на биоспутнике «КОСМОС-2229» [35]. В тех случаях, когда сдвиг соотношения волокон не удавалось обнаружить с помощью окраски на миофибриллярную АТР-азу, как правило, наблюдалось увеличение ко-

Myh7 (ТЦМ Iß)

Hi l l b

I

miR-208b \

\

Myh6 (ТЦМ Ia)

IHv^ivI

I

miR-208

1

Thrap1

Sox6 U Рur-ß

miR-499

MEF-2

•N,

N

V

Myh7b

Шч/lsJ t

Рис. 5. Участие микроРНК в регуляции экспрессии ТЦМ IP (по McCarthy и соавт. [25]). Пояснения в тексте

личества волокон, реагирующих с антителами против «быстрого» миозина, и уменьшение содержания волокон, реагирующих с антителами против «медленного» миозина [36-41]. С помощью электрофореза в опытах с вывешиванием обнаружено появление новой изоформы тяжелых цепей миозина — 2d, или 2x [40]. Неоднократно при вывешивании или после космического полета выявляли увеличение доли волокон, содержащих как «медленные», так и «быстрые» формы тяжелых цепей миозина [37, 41]. Уменьшение доли волокон, экспрессирующих «медленную» изо-форму ТЦМ, и увеличение доли волокон, экспресси-рующих «быстрые» изоформы, наблюдали и в пробах m. soleus, взятых у астронавтов после 6-месячного полета [42]. Сдвиг соотношения изоформ ТЦМ в «быструю» сторону обнаружен в m. vastus lateralis у астронавтов после 11-суточного полета при помощи электрофоретического анализа [43]. В нашей лаборатории уменьшение доли волокон с ТЦМ «медленного» типа в m. soleus наблюдали уже после 7-суточной экспозиции в условиях «сухой» иммерсии [44, 45]. Интересно, что выраженность трансформации мио-зинового фенотипа в быструю сторону, как правило, не превышает 15-20% волокон, тогда как другие эффекты мышечной разгрузки затрагивают большинство волокон данной мышцы. Этот факт заставляет предположить, что окончательная стабилизация бы-

строго фенотипа в условиях разгрузки достигается лишь в части трансформированных волокон.

НЕЙРОНАЛЬНЫЕ МЕХАНИЗМЫ РЕГУЛЯЦИИ МИОЗИНОВОГО ФЕНОТИПА В УСЛОВИЯХ ГРАВИТАЦИОННОЙ РАЗГРУЗКИ

Ряд наблюдений свидетельствует о том, что устранение опорной афферентации является основным механизмом, приводящим к «отключению» электрической активности двигательных единиц постураль-ной мышцы в условиях гравитационной разгрузки (для обзора см. [44]). Применение механической стимуляции опорных зон стопы в этих условиях позволяет поддерживать нормальный уровень электрической активности постуральной мышцы. Интересно, что применение механической стимуляции опорных зон стопы на фоне экспозиции в условиях «сухой» иммерсии позволило избежать снижения доли «медленных» волокон [44, 45]. При вывешивании крыс, у которых подошва одной из задних ног взаимодействовала с искусственной опорой, в m. soleus этой ноги, в отличие от контралатеральной конечности, не наблюдалась трансформация миозинового фенотипа в быструю сторону [46]. Низкочастотная хроническая электростимуляция т. soleus крысы на фоне традиционной модели вывешивания также позволяет предотвратить трансформацию мио-

зинового фенотипа [47, 48]. Такие же эффекты наблюдали и при хроническом растяжении мышцы или при использовании резистивных упражнений на фоне гравитационной разгрузки (вывешивание или 84-суточная гипокинезия) [49-51]. Результаты этих работ свидетельствуют о том, что низкоинтенсивная мышечная активность и резистивные воздействия предотвращают изменение миозинового фенотипа. На основе приведенных наблюдений можно предположить, что сдвиг миозинового фенотипа при гравитационной разгрузке обусловлен, в том числе, изменениями нейронального контроля активности двигательных единиц. Действительно, в экспериментах с трехсуточной сухой иммерсией у человека обнаружена инактивация двигательных единиц медленного типа [52]. Эти результаты подтверждены в экспериментах с регистрацией электрической активности m. soleus и быстрых синергистов у Macaca mulatta в космическом полете [53] и при вывешивании крыс, а также их экспозиции в условиях полета по параболе Кеплера [54]. Можно предположить, что именно «отключение» медленных двигательных единиц приводит к изменению миозинового фенотипа во всех перечисленных случаях. Подтверждением этой гипотезы могут служить результаты, полученные на модели «спинальной изоляции», при которой перерезают все афферентные и нисходящие входы в поясничный отдел спинного мозга при интакт-ных моторных окончаниях. В этих экспериментах при полном «отключении» спинальных мотонейронов наблюдается сдвиг миозинового фенотипа в «быструю» сторону [55]. Повышение устойчивости по-зных синергий у животных с помощью хронической подачи карбохолина в структуры стриопаллидума в условиях вывешивания сопровождалось даже увеличением доли волокон медленного типа в m. soleus [56]. Отключение афферентной активности m. tibialis anterior, антагонисте m. soleus, на фоне вывешивания с помощью тенотомии позволяло предотвратить увеличение доли волокон быстрого типа в камбало-видной мышце крысы [57]. Можно себе представить, что при гравитационной разгрузке активация m. tibialis anterior [58] или уменьшение интенсивности возбуждающих стриопаллидарных влияний [56] обусловливают снижение импульсной активности «медленных» двигательных единиц m. soleus и тем самым приводят к изменению миозинового фенотипа ее волокон.

Другой гипотетический нейрофизиологический механизм инактивации двигательных единиц m. so-leus в условиях микрогравитации обсуждается в связи с изучением мышечных эффектов вестибулярной деафферентации животных. С этой целью были проведены опыты с деафферентацией вестибулярных

ÍA

Л

Рис. 6. Метод вывешивания крыс по Ильину-Новикову в модификации Morey-Holton

рецепторов с помощью инъекции арсенилата [59]. После месячной адаптации крыс к вестибулярной деафферентации в m. soleus наблюдали уменьшение доли волокон, экспрессирующих ТЦМ IP, и площади их поперечного сечения, а также увеличение доли волокон, экспрессирующих быстрые изоформы ТЦМ. Привлекает внимание внешнее сходство обнаруженного феномена и трансформации миозинового фенотипа в космическом полете. Они указывают на возможность того, что функциональные изменения вестибулярного аппарата в условиях невесомости могут способствовать изменению характера экспрессии миозиновых изоформ. Эта точка зрения достаточно уязвима. Во-первых, трансформация миози-нового фенотипа в медленную сторону наблюдается и в наземных моделях невесомости, когда функция вестибулярного аппарата изменена незначительно (см. выше). Во-вторых, аналогичные исследования, проведенные с использованием хирургической вестибулярной деафферентации (лабиринтэктомии), привели к изменениям противоположной направленности в m. soleus животных. Обнаружен сдвиг миози-нового фенотипа m. soleus в сторону увеличения доли медленных волокон [60, 61]. К сожалению, приведенными публикациями исчерпываются наши знания о вестибулярных влияниях на миозиновый фенотип постуральной мышцы. Очевидно, вопросов остается гораздо больше, чем ответов. Дальнейшие исследования помогут ликвидировать белые пятна в этой области знания.

ЭКСПРЕССИЯ МИОЗИНОВЫХ ГЕНОВ В УСЛОВИЯХ ГРАВИТАЦИОННОЙ РАЗГРУЗКИ

В начале обзора сказано, что изменения миозинового фенотипа при функциональной разгрузке (disuse)

л

1.5 -I к I и и и Ii 1.0 — m о_ Si Ii 5 =г £ 0.5 — и 0 N ¥

1-О Л Г) — *

и.U С HS3 HS7 HS14

30

к г 25

и

11

Q. С ¥ 20

и X

Я) Q-i 15

к щ CD

X J с i

0) 1- =г 10

X 1—

О

I 5

О

0

Рис. 7. Динамика экспрессии мРНК изоформ ТЦМ в т. soleus крысы в условиях разгрузки (вывешивания) [64] №3 — 3 суток вывешивания, №7 — 7 суток вывешивания, №14-14 суток вывешивания. Данные получены методом количественной полимеразной цепной реакции в реальном времени

С HS3 HS7 HS14

определяются снижением экспрессии гена «медленной» изоформы ТЦМ и увеличением экспрессии генов «быстрых» изоформ ([4] и др.). Интересно проследить за динамикой этого процесса. Stevens и соавт. впервые показали, что уже на 4-е сутки вывешивания у крыс породы Wistar наблюдалось небольшое снижение содержания мРНК ТЦМ Iß, которое на 7-е сутки принимает форму тенденции и составляет примерно 20% [62]. Ученым из University of California, Irwin на крысах линии Sprague-Dowley удалось обнаружить статистически значимое снижение мРНК ТЦМ Iß уже после 24 ч вывешивания [63]. На крысах Wistar нами выявлено значимое снижение содержания мРНК ТЦМ Iß на 7-е сутки вывешивания, однако некоторая тенденция к этому наблюдалась уже на 3-и сутки [64] (рис. 7А). Таким образом, во всех этих работах показано снижение экспрессии мРНК медленной изоформы тяжелых це-

пей миозина, однако скорость этого процесса варьирует в разных исследованиях. Отмечен также ранний и существенный рост содержания в мышце мРНК, кодирующих изоформы тяжелых цепей миозина 11Ви IId/x (рис. 7В,Г). Интересно, что после 3-4 суток вывешивания в пулах отдельных волокон не находят ни одного «чисто» медленного волокна, т.е. в каждом волокне идет постепенное замещение ТЦМ Iß изо-формами быстрых типов [65]. По нашим данным, динамика содержания мРНК ТЦМ IIA [66] отличается как от динамики мРНК ТЦМ Iß, так и ТЦМ IId/x и IIB. Уже после 3 суток вывешивания содержание мРНК ТЦМ IIA демонстрирует снижение, которое продолжается до 7 суток. Содержание мРНК ТЦМ IIA после 14 суток вывешивания оказывается столь высоким, что не отличается от контрольных значений (рис. 7Б). Итак, изменениям миозинового фенотипа при гравитационной разгрузке предшествует

Б

В

Г

изменение паттерна экспрессии мРНК, кодирующих соответствующие изоформы ТЦМ, поэтому поиск молекулярных механизмов трансформации миозинового фенотипа в большой степени сводится к изучению механизмов регуляции экспрессии миозиновых генов.

МОЛЕКУЛЯРНЫЕ МЕХАНИЗМЫ РЕГУЛЯЦИИ ЭКСПРЕССИИ ГЕНОВ ИЗОФОРМ ТЯЖЕЛЫХ ЦЕПЕЙ МИОЗИНА В ПОСТУРАЛЬНОЙ МЫШЦЕ В УСЛОВИЯХ РАЗГРУЗКИ

Механизмы сдвига экспрессии генов изоформ ТЦМ в быструю сторону остаются в значительной степени неизученными. При исследовании роли сигнальной системы кальцинейрин/NFATcl на фоне гравитационной разгрузки обнаружено, что через 14 суток вывешивания крыс по Morey-Holton наблюдается интенсивный транспорт NFATd в ядра волокон т. soleus [67]. Однако содержание NFATd в миоядрах мышц человека после 60 суток постельной гипокинезии существенно уменьшено [68]. Налицо явное противоречие этих данных между собой. Вопрос об интенсивности импорта NFAT в ядро при разгрузке остается неясным. С использованием циклоспорина А, ингибитора дефосфорилирования NFATd [69, 70], в нашей лаборатории и в лаборатории K.M. Baldwin было показано, что экспрессия мРНК ТЦМ медленного типа при действии циклоспорина А, ингибитора кальцинейрина, на фоне вывешивания еще больше снижается. Это указывает на возможную компенсаторную функцию этого сигнального пути при разгрузке. При этом различия между интенсивностью снижения экспрессии мРНК ТЦМ медленного типа при разгрузке и в тех же условиях, но при введении циклоспорина А, невелики, хоть и статистически значимы. Сходство амплитуды изменений в этом эксперименте указывает на то, что снижение экспрессии ТЦМ медленного типа при разгрузке в большой степени обусловлено ингибированием сигнального пути кальцинейрин/NFATcl.

Трансформация в сторону быстрого фенотипа не происходит при вывешивании мышей с нокаутом по обеим убиквитинлигазам семейства MuRf [71]. Поэтому MuRf-зависимая экспрессия кальсарци-на-2, возможно, является важным элементом, обеспечивающим стабилизацию быстрого миозинового фенотипа при действии гипотетических механизмов, компенсаторно направленных на сохранение «медленного» фенотипа. Нами впервые обнаружена специфичная для изоформ динамика экспрессии мРНК кальсарцинов в ходе моделируемой гравитационной разгрузки (рис. 8) [66]. На 3-и сутки вывешивания уровень экспрессии кальсарцина-1 был таким же, как в контроле, затем снижался вплоть до 14 су-

ток. Уровень мРНК кальсарцина-2 уже на 3-и сутки был в 2 раза выше, чем в контроле, и продолжал расти до 14 суток.

С учетом как опубликованных, так и собственных данных можно предположить, что в той части волокон, которая содержит значительную долю быстрых изоформ ТЦМ, повышение экспрессии кальсарци-на-2 приводит к предотвращению компенсаторного усиления кальцинейринового пути и тем самым к стабилизации быстрого фенотипа в них. В других волокнах (преимущественно медленных) снижение экспрессии кальсарцина-1 может интенсифицировать кальцинейриновый путь и тем самым стабилизировать их медленный фенотип. Таким образом, к 7-м суткам формируются устойчивые популяции медленных и быстрых волокон при существенном сдвиге в сторону волокон быстрого типа. Кроме того, нам удалось обнаружить статистически значимое увеличение содержания MuRF-1 и MuRF-2 в ядерной фракции гомогената т. [11] позволяет предположить существование причинно-следственной связи между транслокацией MuRF-1 и MuRF-2 в ядра на начальном этапе разгрузки и усилением экспрессии кальсарцина-2.

Возможно, что в этих процессах важную роль играет «депонирование» кальсарцина в структуре а-актинина-2. В нашей лаборатории обнаружено снижение содержания а-актинина-2 в пробах soleus крысы после вывешивания крыс в течение 7 суток [72]. Поэтому можно представить себе освобождение связанного кальсарцина-2 вследствие деградации а-актинина-2 в условиях моделируемой гравитационной разгрузки. Деградацию цитоскелета в условиях разгрузки обычно приписывают кальций-зависимым цистеиновым протеазам — кальпаинам. Поэтому интересно, что при повышенной экспрессии кальпастатина, эндогенного ингибитора кальпаинов, у вывешенных мышей не происходит трансформации миозинового фенотипа в быструю сторону [73]. Отсутствие трансформации у таких мышей может свидетельствовать о том, что активация кальпаинов может быть одним из факторов, способствующих трансформации миозинового фенотипа при разгрузке.14 — 14 суток вывешивания. Данные получены методом количественной полимеразной цепной реакции в реальном времени и методом вестерн-блотинга (третий график)

дация а-актинина-2 окажется не столь глубокой, как при вывешивании без дополнительных воздействий, и депо кальсарцина останется полным. В этом случае снижение экспрессии ТЦМ 1Р будет полностью или частично предотвращено. В подтверждение этой гипотезы нами установлено, что при хроническом введении нифедипина не происходит трансформации мышечных волокон т. soleus крысы при вывешивании [77]. Однако механизмы участия кальпаинов в регуляции экспрессии ТЦМ изучены недостаточно.

В 2015 году в опытах с вывешиванием крыс нам удалось наблюдать активацию (т.е. уменьшение негативного фосфорилирования) другого эндогенного ингибитора сигнального пути кальцинейрин/

NFATc1 — киназы гликогенсинтазы GSK-3P, которая при отсутствии негативного фосфорилирования фосфорилирует NFATc1 и способствует его экспорту из ядра [66]. Активность этого фермента может быть подавлена при высоком содержании оксида азота в волокне, который действует через гуанилат-циклазный механизм [78]. Нами ранее было показано, что при гравитационной разгрузке содержание оксида азота в т. soleus крысы значительно снижено [79]. При этом введение Ь-аргинина, повышающего продукцию оксида азота, предотвращало снижение содержания мРНК ТЦМ 1р. По-видимому, снижение содержания оксида азота в волокне в условиях разгрузки можно рассматривать как один из факторов

стабилизации быстрого фенотипа, который действует через GSK-3P.

Salanova и соавт. [68] связывают снижение интенсивности импорта NFATcl в миоядра при функциональной разгрузке с действием другого механизма: с уменьшением экспрессии каркасного белка Homer-1, которое наблюдалось в m. soleus и m. vastus lateralis человека после длительной постельной гипокинезии. В этой работе функция Homer-1 описана как функция каркасного обеспечения сближения и взаимодействия кальцинейрина и NFATcl в пост-синаптической зоне и в зоне Z-диска. Механизмы регуляции экспрессии этого белка не установлены.

О роли соотношения макроэргических фосфатов в контроле миозинового фенотипа в условиях разгрузки можно судить лишь в том случае, если на том или ином этапе процесса наблюдается значимое изменение этого соотношения. Действительно, в ранних работах группы Ohira обнаружено, что после 10-суточного вывешивания крыс действительно повышается уровень креатинфосфата в m. soleus [80]. Оказалось, что снижение уровня фосфори-лированных макроэргических фосфатов при введении Р-гуанидинпропионовой кислоты предотвращает трансформацию миозинового фенотипа в быструю сторону у вывешенных животных [81]. Известно, что действие хронического введения Р-гуанидинпропионовой кислоты реализуется через АМПК-зависимые сигнальные механизмы [82]. Как меняется активность АМПК в условиях разгрузки не было известно до недавнего времени. Результаты двух работ в этой области явно противоречат друг другу [83, 84]. В нашей лаборатории показано, что при гравитационной разгрузке с использованием классической модели «сухой» иммерсии в течение 3 суток в m. soleus человека наблюдается глубокое снижение уровня фосфорилирования АМПК [85]. Предполагают, что основным механизмом влияния АМПК на экспрессию генов является фосфорилирование/дефосфорилирование молекул HDAC. Можно предположить, что их действие (де-ацетилирование гистона Н3 и транскрипционного фактора MEF-2) должно проявляться в условиях моделируемой гравитационной разгрузки. И действительно, при вывешивании крыс повышается аце-тилирование гистона h4 в локусе генов «быстрых» изоформ миозина [86]. Совсем недавно обнаружили, что при действии классического ингибитора HDAC на фоне вывешивания крыс в m. soleus волокна медленного типа не трансформируются в быстрые [87].

В условиях разгрузки модулируется и механизм микроРНК-зависимой регуляции экспрессии миози-нового гена (см. «Введение»). В камбаловидной мышце крыс при вывешивании снижается экспрессия

микроРНК miR-499 и miR-208b, а значит, возникают условия для работы специфических блокаторов промотора гена myh7, т.е. для снижения экспрессии медленного миозина [25]. С этими данными согласуются и результаты группы Tsika, свидетельствующие о повышении экспрессии блокаторов промотора гена myh7, Pur-a, Pur-ß и SP3 и их связывании со специфическими сайтами на промоторе в условиях вывешивания [88, 89]. Эти процессы могут быть результатом снижения экспрессии гена myh7b и miR-499. О физиологических регуляторах специфических блокаторов экспрессии гена myh7 и регуляторных miR-499 и miR-208b известно мало.

Приведенные в обзоре данные о регуляции экспрессии гена myh7, показывают, что, несмотря на изучение молекулярных механизмов, определяющих снижение экспрессии медленной изоформы ТЦМ в условиях гравитационной разгрузки, составить целостную картину о работе этих механизмов пока не удается. Можно предполагать, что функционирование сложной системы эндогенных ингибиторов сигнального пути кальцинейрин/NFATcl направлено на преодоление компенсаторных ответов мышцы и стабилизацию быстрого фенотипа. В то же время неизвестно, какие эпигеномные процессы запускают процесс инактивации гена myh7 и снижения экспрессии медленной изоформы ТЦМ на самой начальной стадии гравитационной разгрузки в течение первых 24 ч.

Еще меньше известно о том, какие механизмы стимулируют работу промоторов генов «быстрых» изоформ ТЦМ. Предполагают, что в отсутствие стимуляторов «медленной» изоформы ТЦМ связывание ДНК с транскрипционным регулятором MyoD усиливает экспрессию генов «быстрого» миозина [90]. При этом у вывешенных животных с нокаутом MyoD не происходит трансформации в быструю сторону [91]. Этот факт позволяет предположить, что MyoD существенно влияет на экспрессию генов быстрых изоформ ТЦМ при гравитационной разгрузке. Интересно, что стимулирующее действие MyoD на экспрессию «быстрых» изоформ миозина ингибируется NFATcl [92]. Другой механизм ре-ципрокной регуляции характерен для экспрессии ТЦМ IIA, с одной стороны, и IId/x и IIB, с другой. Обнаружено, что при спинальной изоляции экспрессия ТЦМ IIA снижается, а ТЦМ IId/x повышается [93]. Аналогичный феномен мы наблюдали на ранней стадии гравитационной разгрузки в экспериментах с вывешиваниием крыс [66]. Установлено, что сразу за геном ТЦМ IIA располагается промотор гена ТЦМ IId/x, транскрипция с которого осуществляется в двух направлениях. Транскрипция со смысловой цепи запускает транскрипцию гена IIx, с ком-

плементарной цепи синтезируется антисмысловая РНК, которая приводит к разрушению мРНК ТЦМ IIA [93]. Таким образом, активация экспрессии гена «быстрой» изоформы миозина вызывает снижение экспрессии гена ТЦМ IIA.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Регуляция экспрессии миозиновых генов интенсивно изучается в настоящее время, однако ясное представление о давно известном и неразгаданном до сих пор феномене изменения характера экспрессии этих генов в условиях гравитационной разгрузки отсутствует. Ответы на основные вопросы, касающиеся описываемого феномена, должны быть получены в ближайшем будущем. Адаптивное значение трансформации мышечных волокон в условиях гравитационной разгрузки в многочисленных публикациях, связанных с этой проблемой, не затрагивается. В условиях гипогравитации «отключаются» преимущественно постуральные экстензоры, прежде всего m. soleus, а в ней — волокна, экспрессирующие медленную изоформу ТЦМ и, следовательно, реализующие медленный «тонический» режим сократительной активности. Изменение характера постуральных синергий в условиях реальной и моделируемой невесомости приводит к устранению «тонического» компонента двигательной функции. Поэтому сдвиг миозинового фенотипа в быструю сторону может быть составной частью таких адаптивных перестроек двигательного аппарата млекопитающих. Другой взгляд на адаптивное значение сдвига миозиново-го фенотипа основан на известных различиях трофических механизмов, т.е. механизмов поддержа-

ния структуры и метаболизма мышечных волокон медленного и быстрого типов. В элегантной работе группы Ohira [94] показано, что денервация m. so-leus у вывешенных крыс не приводит к нарастанию атрофических изменений, т.е. к редукции площади поперечного сечения волокон. При тех же условиях атрофия m. plantaris была существенно меньше, чем в m. soleus, но была намного более выраженной, если мышца при этом еще и денервировалась. Из этого следует, что нейротрофические неимпульсные влияния в быстром волокне эффективно предотвращают интенсивное развитие атрофических процессов. Эта стратегия не характерна для волокон медленного типа, поддержание структуры которых полностью определяется интенсивностью и длительностью сократительной деятельности. Можно предположить, что трансформация миозинового фенотипа медленных волокон, превращающая их в быстрые, позволяет увеличить количество волокон, сохраняющих объем миофибриллярного аппарата в условиях бездеятельности за счет нейротрофических влияний. •

Я чрезвычайно признателен своему учителю И.Б. Козловской, в совместной работе и в творческом общении с которой сформировался мой интерес к обсуждаемой здесь теме.

Хотелось бы также выразить благодарность С.А. Тыганову за помощь в подготовке рукописи к печати.

Работа поддержана грантом Российского научного фонда № 14-15-00358.

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Ranvier L. // CR Acad. Sci. Paris. 1873. V. 77. P. 1030-1034.

2. Schiaffino S., Reggiani C. // Physiol. Rev. 2010. V. 91. P. 14471531.

3. Burke R.E. // J. Physiol. 1967. V. 193. № 1. P. 141-160.

4. Pette D. // Skeletal muscle plasticity in health and disease / Eds Bottinelli R., Reggiani C. Springer, 2006. P. 1-27.

5. Tavi P., Westerblad H. // J. Physiol. 2011. V. 589. Pt 21. P. 5021-5031.

6. Chin E.R. // Exerc. Sport Sci. Rev. 2010. V. 38. № 2. P. 76-85.

7. Schiaffino S.// Acta Physiol. (Oxf.). 2010. V. 199. № 4. P. 451-463.

8. Shen T., Liu Y., Contreras M., Hernandez-Ochoa E.O., Randall W.R., Schneider M.F. // Histochem. Cell Biol. 2010. V. 134. № 4. P. 387-402.

9. Frey N., Frank D., Lippl S., Kuhn C., Kögler H., Barrientos T., Rohr C., Will R., Müller O.J., Weiler H., Bassel-Duby R., Katus H.A., Olson E.N. // J. Clin. Invest. 2008. V. 118. P. 3598-3608.

10. Frey N., Richardson J.A., Olson E.N. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. V. 97. P. 14632-14637.

11. Moriscot A., Baptista I.L., Bogomolovas J., Krohne C., Hirner S., Granzier H., Labeit S. // J. Struct. Biol. 2010. V. 170. № 2.

P. 344-353.

12. Lange S., Xiang F., Yakovenko A., Vihola A., Hackman P., Rostkova E., Kristensen J., Brandmeier B., Franzen G., Hedberg B., et al. // Science. 2005. V. 308. P. 1599-1603.

13. Seto J.T., Quinlan K.G., Lek M., Zheng X.F., Garton F., MacArthur D.G., Hogarth M.W., Houweling P. J., Gregorevic P., Turner N., Cooney G.J., Yang N., North K.N. // J. Clin. Invest. 2013. V. 123. № 10. P. 4255-4263.

14. Shen T., Cseresnyes Z., Liu Y., Randall W.R., Schneider M.F. // J. Physiol. 2007. V. 579. № 2. P. 535-551.

15. Martins K.J., St-Louis M., Murdoch G.K., MacLean I.M., McDonald P., Dixon W.T., Putman C.T., Michel R.N. // J. Physiol. 2012. V. 590. № 6. P. 1427-1442.

16. Liu Y., Shen T., Randall W.R., Schneider M.F. // J. Muscle Res. Cell Motility. 2005. V. 26. P. 13-21.

17. Liu Y., Randall W.R., Martin F. Schneider M.F. // J. Cell Biol. 2005. V. 168. № 6. P. 887-897.

18. Potthoff M.J., Wu H., Arnold M.A., Shelton J.M., Backs J., McAnally J., Richardson J. A., Bassel-Duby R., Olson E.N. // J. Clin. Invest. 2007. V. 117. P. 2459-2467.

19. Sanchez A.M., Candau R.B., Csibi A., Pagano A.F., Raibon A., Bernardi H. // Amer. J. Physiol. Cell Physiol. 2012. V. 303. № 5. P. C475-485.

20. Röckl K.S., Hirshman M.F., Brandauer J., Fujii N.,

Witters L.A., Goodyear L.J. // Diabetes. 2007. V. 56. № 8. P. 2062-2069.

21. McGee S.L., Hargreaves M. // Clin. Sci. (London). 2010. V. 118. № 8. P. 507-518.

22. Lira V.A., Brown D.L, Lira A.K., Kavazis A.N., Soltow Q.A., Zeanah E.H., Criswell D.S. // J. Physiol. 2010. V. 588. № 18.

P. 3551-3566.

23. Rossi A.C., Mammucari C., Argentini C., Reggiani C., Schiaf-fino S. // J. Physiol. 2010. V. 588. № 2. P. 353-364.

24. Van Rooij E.,Quiat D., Johnson B.A., Sutherland L.B., Qi X., Richardson J.A., Kelm R.J.Jr., Olson E.N. // Dev. Cell. 2009. V. 17. P. 662-673.

25. McCarthy J. J., Esser K.A., Peterson C.A., Dupont-Versteeg-den E.E. // Physiol. Genomics. 2009. V. 39. № 3. P. 219-226.

26. Dunn S.E., Simard A.R., Bassel-Duby R., Williams R.S., Michel R.N. // J. Biol. Chem. 2001. V. 276. № 48. P. 45243-45254.

27. Templeton G.H., Sweeney H.L., Timson B.F., Padalino M., Dudenhoeffer G.A. // J. Appl. Physiol. (1985). 1988. V. 65. № 3. P. 1191-1195.

28. Desplanches D., Mayet M.H., Sempore B., Flandrois R. //J. Appl. Physiol. (1985). 1987. V. 63. № 2. P. 558-563.

29. Riley D.A., Slocum G.R., Bain J.L., Sedlak F.R., Sowa T.E., Mel-lender J.W. // J. Appl. Physiol. (1985). 1990. V. 69. № 1. P. 58-66.

30. Desplanches D., Kayar S.R., Sempore B., Flandrouis R., Hoppeler H. // J. Appl. Physiol. (1985). 1990. V. 69. № 2. P. 504-508.

31. Martin T.P., Edgerton V.R., Grindeland R.E. // J. Appl. Physiol. (1985). 1988. V. 65. № 5. P. 2318-2325.

32. Desplanches D., Mayet M.H., Ilyina-Kakueva E.I., Sempore B., Flandrois R. // J. Appl. Physiol. (1985). 1990. V. 68. № 1.

P. 48-52.

33. Desplanches D., Mayet M.H., Ilyina-Kakueva E.I., Frutoso J., Flandrois R. // Eur. J. Appl. Physiol. 1991. V. 63. P. 288-292.

34. Miu B., Martin T.P., Roy R.R., Oganov V.S., Ilyina-Kakueva E.I., Marini J.F., Leger J.J., Bodine-Fowler S., Edgerton V.R. // FASEB J. 1990. V. 4. P. 64-72.

35. Shenkman B.S., Kozlovskaya I.B., Kuznetsov S.L., Nemirovskaya T.L., Desplanches D. // J. Gravit. Physiol. 1994. V. 1. № 1. P. P64-P66.

36. Baldwin K.M., Herrick R., Ilyina-Kakueva E.I., Oganov V.S. // FASEB J. 1990. V. 4. P. 79-83.

37. Ohira Y., Jiang B., Roy R.R., Oganov V., Ilyina-Kakueva E., Marini J.F., Edgerton V.R. // J. Appl. Physiol. (1985). 1992. V. 73. № 2. Suppl. P. 51S-57S.

38. Guezennec C.Y., Gilson E., Serrurier B. // Eur. J. Appl. Physiol. 1990. V. 60. № 6. P. 430-435.

39. Campione M., Ausoni S., Guezennec C., Shiaffino S. // J. Appl. Physiol. 1993. V. 74. № 3. P. 1156-1160.

40. Takahashi H., Wada M., Katsuta S. // Acta Physiol. Scand. 1991. V. 143. № 1. P. 131-132.

41. Thomason D., Morrison P.R., Oganov V., Ilyina-Kakueva E.I., Booth F.W., Baldwin K.M. // J. Appl. Physiol. 1992. V. 73. № 2. Suppl. P. 90S-93S.

42. Trappe S., Costill D., Gallagher P., Creer A., Peters J.R., Evans H., Riley D.A., Fitts R.H. // J. Appl. Physiol. (1985). 2009. V. 106. № 4. P. 1159-1168.

43. Zhou M.Y., Klitgaard H., Saltin B., Roy R.R., Edgerton V.R., Gollnick P.D. // J. Appl. Physiol. (1985). 1995. V. 78. № 5.

P. 1740-1744.

44. Григорьев А.И., Козловская И.Б., Шенкман Б.С. // Рос. физиол. журн. им. И.М. Сеченова. 2004. Т. 90. № 5. С. 508-521.

45. Шенкман Б.С., Подлубная З.А., Вихлянцев И.М., Литвинова К.С., Удальцов С.Н., Немировская Т.Л., Лемешева Ю.С., Мухина А.М., Козловская И.Б. // Биофизика. 2004. Т. 49. Вып. 5. С. 881-890.

46. Nemirovskaya T.L., Shenkman B.S. // Eur. J. Appl. Physiol.

2002. V. 87. № 2. P. 120-126.

47. Leterme D., Falempin M. // Pflug. Arch. 1994. V. 426. P. 155-160.

48. Dupont E., Cieniewski-Bernard C., Bastide B., Stevens L. // Am. J. Physiol. Regul. Integr. Comp. Physiol. 2011. V. 300. P. R408-R417.

49. Falempin M., Mounier Y. // Acta Astronautics. 1998. V. 42. № l-8. P. 489-501.

50. Подлубная З.А., Вихлянцев И.М., Мухина А.М., Немиро-вская Т.Л., Шенкман Б.С. // Биофизика. 2004. Т. 49. Вып. 3. С. 424-429.

51. Gallagher P., Trappe S., Harber M., Creer A., Mazzetti S., Trappe T., Alkner B., Tesch P. //Acta Physiol. Scand. 2005. V. 185. P. 61-69.

52. Киренская А.В., Козловская И.Б., Сирота М.Г. // Физиол. человека. 1986. Т. 12. № 1. С. 617-632.

53. Roy R.R., Hodgson J.A, Aragon J., Day M.K., Kozlovskaya I., Edgerton V.R. // J. Gravit. Physiol. 1996. V. 3. № 1. P. 11-15.

54. Kawano F., Nomura T., Ishihara A., Nonaka I., Ohira Y. // Neurosci. 2002. V. 114. № 4. P. 1133-1138.

55. Huey K.A., Roy R.R., Baldwin K.M., Edgerton V.R. // Muscle Nerve. 2001. V. 24. № 4. P. 517-526.

56. Шенкман Б.С., Шаповалова К.Б., Мухина А.М., Козловская И.Б., Немировская Т.Л., Камкина Ю.В. // ДАН. 2006. Т. 407. № 6. С. 842-844.

57. Шенкман Б.С., Немировская Т.Л., Мухина А.М., Подлуб-ная З.А., Вихлянцев И.М., Ардабьевская А.В., Козловская И.Б., Григорьев А.И. // ДАН. 2005. Т. 400. № 6. С. 840-843.

58. Юганов Е.М., Касьян И.И., Черепахин М.А., Горшков А.И. // Пробл. косм. биол. 1962. Т. 2. С. 206-214.

59. Luxa N., Salanova M., Schiffl G., Gutsmann M., Besnard S., Denise P., Clarke A., Blottner D. // J. Vestib. Res. 2013. V. 23. P. 187-193.

60. Fuller Ch. // XII Conf. on space biology and aerospace medicine, Moscow. 2002. P. 449-450.

61. Kasri M., Picquet F., Falempin M. // Exp. Neurol. 2004. V. 185. № 1. P. 143-153.

62. Stevens L., Sultan K.R., Peuker H., Gohlsch B., Mounier Y., Pette D. // Am. J. Physiol. Cell Physiol. 1999. V. 46. P. 1044-1049.

63. Giger J.M., Bodell P.W., Zeng M., Baldwin K.M., Haddad F. // J. Appl. Physiol. (1985). 2009. V. 107. № 4. P. 1204-1212.

64. Шенкман Б.С., Ломоносова Ю.Н. // ДАН. 2014. Т. 459. № 6.

C. 759-761.

65. Stevens L., Gohlsch B., Mounier Y., Pette D. // FEBS Lett. 1999. V. 463. P. 15-18.

66. Lomonosova Y.N., Turtikova O.V., Shenkman B.S. // J. Muscle Res. Cell Motility. 2016. V. 37. № 1. P. 7-16. doi: 10.1007/ s10974-015-9428-y.

67. Dupont-Versteegden E.E., Knox M., Gurley C.M., Houle J.D., Peterson C.A. // Am. J. Physiol. Cell Physiol. 2002. V. 282. P. C1387-C1395.

68. Salanova M., Bortoloso E., Schiffl G., Gutsmann M., Belavy’

D.L., Felsenberg D., Sandra Furlan S., Volpe P., Blottner D. // FASEB J. 2011. V. 25. P. 4312-4325.

69. Ломоносова Ю.Н., Шенкман Б.С., Немировская Т.Л. // Рос. физиол. журн. им. И.М. Сеченова. 2009. Т. 95. № 9. С. 969-974.

70. Pandorf C.E., Jiang W.H., Qin A.X., Bodell P.W., Baldwin K.M., Haddad F. // Am. J. Physiol. Regul. Integr. Comp. Physiol. 2009. V. 297. № 4. P. R1037-R1048.

71. Labeit S., Kohl C.H., Witt C.C., Labeit D., Jung J., Granzier H. // J. Biomed. Biotechnol. 2010. V. 2010. Article 693741.

72. Мирзоев Т.М., Шенкман Б.С., Ушаков И.Б., Огнева И.В. // ДАН. 2012. Т. 44. № 2. С. 216-218.

73. Tidball J.G.., Spencer M.J. // J. Physiol. 2002. V. 545. № 3. P. 819-828.

74. Ingalls C.P., Warren G.L., Armstrong R.B. //J. Appl. Physiol. 1999. V. 87. № 1. P. 386-390.

75. Ingalls C.P., Wenke J.C., Armstrong R.B. // Aviat. Space Environ. Med. 2001. V. 72. № 5. P. 471-476.

76. Kandarian S.C., Stevenson E.J. // Exerc. Sport Sci. Rev. 2002. V. 30. № 3. P. 111-116.

77. Мухина А.М., Алтаева Э.Г., Немировская Т.Л., Шенкман Б.С. // Рос. физиол. журн. им. И.М. Сеченова. 2006. Т. 92. № 11. С. 1285-1295.

78. Drenning J. A., Lira V.A., Simmons C.G., Soltow Q.A., Sell-man J.E., Criswell D.S. // Am. J. Physiol. Cell Physiol. 2008. V. 294. P. 1088-1095.

79. Ломоносова Ю.Н., Каламкаров Г.Р., Бугрова А.Е., Шевченко Т.Ф., Карташкина Н.Л., Лысенко Е.А., Швец В.И., Немировская Т.Л. // Биохимия. 2011. Т. 76. Вып. 5. С. 699-710.

80. Wakatsuki T., Ohira Y., Yasui W., Nakamura K., Asakura T., Ohno H., Yamamoto M. // Jpn. J. Physiol. 1994. V. 44. № 2. P. 193-204.

81. Matoba T., Wakastuki T., Ohira Y. // Med. Sci. Sports Exerc. 1993. V. 25. № 5. P. S157.

82. Zong H., Ren J.M., Young L.H., Pypaert M., Mu J., Birnbaum M.J., Shulman G.I. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2002. V. 99. № 25. P. 15983-15987.

83. Han B., Zhu M.J., Ma C., Du M. // Appl. Physiol. Nutr. Metab. 2007. V. 32. P. 1115-1123.

84. Hilder T.L., Baer L.A., Fuller P.M., Fuller C.A., Grindeland

R.E., Wade C.E., Graves L.M. //J. Appl. Physiol. 2005. V. 99. P. 2181-2188.

85. Vilchinskaya N.A., Mirzoev T.M., Lomonosova Y.N., Ko-zlovskaya I.B., Shenkman B.S. // J. Musculoskelet. Neuronal Interact. 2015. V. 15. № 3. P. 286-293.

86. Pandorf C.E., Haddad F., Wright C., Bodell P.W., Baldwin K.M. // Am. J. Physiol. Cell. Physiol. 2009. V. 297. P. C6-C16.

87. Dupre-Aucouturier S., Castells J., Freyssenet D., Desplanches D. // J. Appl. Physiol. 2015. V. 119. P. 342-351.

88. Tsika G., Ji J., Tsika R. // Mol. Cell. Biol. 2004. V. 24. № 24. P. 10777-10791.

89. Ji J., Tsika G.L., Rindt H., Schreiber K.L., McCarthy J.J., Kelm R.J., Jr., Tsika R. // Mol. Cell. Biol. 2007. V. 27. № 4. P. 1531-1543.

90. Wheeler M.T., Snyder E.C., Patterson M.N., Swoap S.J. // Am. J. Physiol. 1999. V. 276. №. 5. Pt. 1. P. C1069-C1078.

91. Seward D.J., Haney J.C., Rudnicki M.A., Swoap S.J. // Am. J. Physiol. Cell. Physiol. 2001. V. 280. № 2. P. C408-C413.

92. Ehlers M.L., Celona B., Black B.L. // Cell Rep. 2014. V. 8. P. 1-10.

93. Pandorf C.E., Haddad F., Roy R.R., Qin A.X., Edgerton V.R., Baldwin K.M. // J. Biol. Chem. 2006. V. 281. № 50. P. 3833038342.

94. Ohira Y., Yoshinaga T., Ohara M., Kawano F., Wang X.D., Higo Y., Terada M., Matsuoka Y., Roy R.R., Edgerton V.R. // Cells Tissues Organs. 2006. V. 182. № 3-4. P. 129-142.

В чём отличия медлнных (ST) и быстрых (FT-A и FT-B) мышечных волокон

Типы мышц, их строение являются той причиной, по которой один атлет может бежать быстрее и наращивать мышечную массу легче других, а другой — способен бежать длительное время без признаков утомления.

Такую разницу создают процессы, которые происходят в мышечной ткани. Важно понимать их, например, для того чтобы выстроить правильную тренировочную программу, которая подойдет для конкретно выбранного спортсмена.

почему сокращаются мышцы?


  1. Пресинаптическое окончание.
  2. Сарколемма.
  3. Синаптический пузырек.
  4. Никотиновый ацетилхолиновый рецептор.
  5. Митохондрия

К волокнам скелетных мышц подходят толстые нервные волокна, которые отходят от передних отделов спинного мозга. После попадания в мышцу, каждое нервное волокно делится и снабжает своими разветвлениями до нескольких сотен мышечных волокон.

Соединение нерва и мышечного волокна образует так называемый синапс, или нервно-мышечное соединение (причем на каждом мышечном волокне формируется только один такой синапс). Под влиянием нервного сигнала возникает так называемый потенциал действия, который распространяется от спинного мозга по нервам к мышце и синапсу.

То, как скелетная мускулатура будет адаптироваться к повторяющимся стимулам, в большей степени зависит от внутренних характеристик самой мышцы. Именно типы мышечных волокон вносят наибольший вклад в возможность выполнения спортсменом той или иной тренировочной программы.

Типы мышечных волокон

У людей выделяют три типа мышечных волокон:

  • Медленносокращающиеся (slow-twitch, ST или I тип) волокна характеризуются медленным временем сокращения, а также большой сопротивляемостью усталости. В своей структуре эти волокна имеют маленький мотонейрон и диаметр нервного волокна, высокую плотность митохондрий и капилляров, большое содержание миоглобина.

Этот тип волокон имеет небольшое количество креатин фосфата — высокоэнергетического субстрата, необходимого для быстрого, взрывного движения, — а значит, эти волокна не способны сокращаться быстро.

Функционально, ST-волокна используются при аэробной активности, не требующей большого приложения силы, например — ходьба и поддержание позы. Большая часть повседневной активности задействует именно ST-волокна.

  • Быстросокращающиеся (fast-twitch, FT или II тип) волокна характеризуются быстрым сокращением и низкой сопротивляемостью усталости. Разница в скорости сокращения, от которой произошло разделение волокон, может быть отчасти объяснена скоростью выделения кальция из саркоплазматического ретикулума (место в клетке, где хранится кальций), а также активностью фермента, который расщепляет АТФ внутри головки миозина (один из сократительных белков). Обе эти характеристики быстрее и в большей степени присутствуют в FT-волокнах.

Сами FT-волокна делятся на два типа: тип А (FT-A или IIA тип) и тип В (FT-B или IIB тип).

  1. Волокна FT-A имеют умеренную сопротивляемость усталости и представляют собой переходный тип между медленносокращающимися волокнами и волокнами типа FT -B. Функционально они используются при длительной анаэробной активности с относительно большой продукцией силы, например, беге на 400 метров.
  2. С другой стороны, быстросокращающиеся волокна типа B, очень чувствительны к усталости и используются для коротких анаэробных нагрузок с большой продукцией силы, такие как: спринтерские забеги, бег с барьерами, прыжки. Эти волокна также способны продуцировать больше энергии, чем ST волокна.

Краткие характеристики волокон приведены в таблице ниже.

Тип волокнаМедленносокр.
(ST)		Быстросокр. тип А
(FT—A)		Быстросокр. тип B
(FT—b)
Время сокращенияМедленноеБыстроеОчень быстрое
Размер мотонейронаМаленькийБольшойОчень большой
Сопротивляемость усталостиВысокаяСредняяНизкая
АктивностьАэробнаяДлительная анаэробнаяКороткая анаэробная
Продукция силыНизкаяВысокаяОчень высокая
Плотность митохондрийВысокаяВысокаяНизкая
Плотность капилляровВысокаяСредняяНизкая
Окислительная способностьВысокаяВысокаяНизкая
Гликолитическая емкостьНизкаяВысокаяВысокая
Преимущественный запас топливаТриглицериды (жиры)Креатинфосфат, гликоген

Креатинфосфат, гликоген

При конкретной скорости движения, количество продуцируемой силы определяется типом вовлеченного в движение мышечного волокна. Во время динамического сокращения, когда волокно укорачивается или удлиняется, быстросокращающиеся волокна продуцируют больше силы, чем медленносокращающиеся волокна.

В условиях, когда длина мышечного волокна не изменяется при сокращении, ST-волокна продуцируют столько же силы, как и FT-волокна. Разница в продукции силы наблюдается только при активном сокращении, когда изменяется длина волокна.

При конкретной скорости движения, сила, продуцируемая мышцей, возрастает с повышением содержания FT-волокон, и наоборот, при конкретной продукции силы, скорость повышается при увеличении количества FT-волокон.

Существует большой разброс в процентном соотношении волокон у атлетов. Например, хорошо известно, что участвующие в соревнованиях на выносливость имеют большее содержание медленносокращающихся волокон, тогда как спринтеры и прыгуны имеют больше быстросокращающихся волокон.

Больший процент FT-волокон у спринтеров позволяет им продуцировать большую силу и мощность, чем у атлетов с повышенным содержанием ST-волокон.

Разница в составе мышц у атлетов подняла вопрос о том, наследуется ли такой состав генетически или он может быть изменен с помощью тренировок. Исследования, проведенные на близнецах, показали, что в основном состав мышц и процент содержания в них разных типов волокон определяется генетически.

Тем не менее, есть ряд данных, доказывающих, что как структура, так и метаболическая емкость мышечных волокон может изменяться в ответ на различные типы тренировок.

Вовлечение мышечных волокон в работу

Мышца продуцирует силу путем вовлечения так называемых моторных единиц — группы мышечных волокон, которую «обслуживает» одно двигательное нервное окончание. Во время произвольного изометрического и концентрического сокращения, обычный порядок вовлечения моторных единиц контролируется их размерами — это состояние известно под названием «принцип размера».

Маленькие моторные единицы, содержащие медленносокращающиеся мышечные волокна, имеют наименьший порог активизации, т.е. для их активизации достаточно самого слабого стимула, поэтому они вовлекаются первыми. Потребность в выработке большей силы удовлетворяется вовлечением более крупных моторных единиц.

Самые большие моторные единицы, содержащие быстросокращающиеся волокна типа B имеют наивысший порог активизации, и поэтому вовлекаются последними. Вне зависимости от интенсивности работы, первыми в нее вовлекаются медленносокращающиеся волокна.

Если интенсивность работы низкая, то медленносокращающиеся волокна остаются единственными, вовлеченными в нее. Если интенсивность работы высокая, например, подъем тяжелого веса, или интервальная работа на стадионе, первыми вовлекаются медленносокращающиеся волокна, затем подключаются быстросокращающиеся волокна типа A, а затем, при необходимости, волокна типа B.

Существуют данные о том, что принцип размера может быть нарушен или даже полностью изменен во время некоторых типов движений, особенно тех, которые содержат эксцентрические (с удлинением мышцы) компоненты. При этом быстросокращающиеся волокна могут активизироваться раньше медленносокращающихся.

Определение типа волокон

Поскольку единственным способом напрямую определить состав мышечного волокна у атлета является проведение биопсии мышцы (прямой метод), то некоторые исследования попробовали определить состав мышечного волокна непрямым методом, путем выявления взаимосвязей между различными свойствами типа волокна и состава волокон мышц.

Интересные данные, полученные в этих исследованиях, показывают значимую взаимосвязь между содержанием быстросокращающихся волокон и мышечной силой или мощностью.

Непрямой метод, который можно использовать для определения состава волокон мышц, состоит в определении максимального веса, который спортсмен может поднять всего один раз.

После этого производится максимальное количество повторов с весом в 80% от максимального. Если общее количество повторений меньше семи, скорее всего мышцы более чем на 50% состоят из FT-волокон. Если же удается сделать двенадцать и более повторов, скорее всего, мышца более чем на 50% состоит из ST-волокон. Если число повторений между 7 и 12 — скорее всего, мышцы состоят поровну из FT и ST-волокон.

Поскольку подъем веса вовлекает большое количество групп, этот метод не работает при определении состава изолированных мышц, а только мышечных групп.

Для определения состава волокон отдельной мышцы может потребоваться игольчатая биопсия интересующей мышцы. Другим непрямым методом, который можно использовать, является участие в различных соревнованиях. Доминантные волокна можно выявить, исходя из успеха в определенных соревнованиях, что позволит в дальнейшем развивать именно эти способности мышц.

Применение на практике

Пропорция типов волокон в мышцах будет влиять не на то, какой вес вы сможете поднять, какое количество повторений вы сможете сделать в интервальной работе, а на конечный результат — повышение силы/мощности мышц или выносливости.

Например, атлет, в мышцах которого большое содержание быстросокращающихся волокон, будет неспособен выполнить такое же количество повторений с весом, как атлет, в мышцах которого содержатся преимущественно медленносокращающиеся волокна.

Таким образом, атлет с FT-волокнами никогда не достигнет той мышечной выносливости, которая будет у атлета с ST-волокнами. Аналогично, атлет с большей пропорцией ST-волокон в мышцах не сможет поднять такой же вес, или пробежать интервалы так же быстро, как и атлет с большей пропорцией FT-волокон в мышцах. Следовательно, атлет с ST-волокнами не будет таким же сильным и мощным, как атлет с FT-волокнами.


Однако необходимо помнить, что даже внутри группы спринтеров или бегунов на длинные дистанции будет большой разброс по типам волокон в мышцах. Не все спринтеры имеют одинаковый процент FT-волокон, не все бегуны на длинные дистанции имеют одинаковый процент ST-волокон. Поэтому, одни спринтеры могут сделать работу 12х200 м, тогда как другие устанут после 8 повторов.

В зависимости от типа волокна и быстроты наступления утомления (из-за большего количества FT-волокон) необходимо решить, нужно ли больше отдыхать между интервалами для того, чтобы закончить работу, или необходимо уменьшить количество интервалов и увеличить скорость в серии.

Тренировка FT-волокон мышцы для выносливости не увеличит количество ST-волокон, а тренировка ST-волокон для силы и мощности не приведет к увеличению количества FT-волокон.

При соответствующем тренинге, FT-B волокна могут принять на себя некоторую часть выносливости, характерную для FT-BA волокон, а FT-A волокна могут принять на себя некоторую часть силы и мощности, характерной для FT-B волокон.

Однако, не существует полной взаимозаменяемости волокон. FT-волокна не могут стать ST-волокнами, и наоборот. Другими словами, то, с каким процентным соотношением волокон родился человек, с таким он будет жить и тренироваться.

Несмотря на то, что тип волокон не может быть изменен с одного на другой, тренировки могут изменить ту площадь, которую занимает определенный тип волокон в мышце. Другими словами, может произойти выборочное увеличение волокон, путем воздействия на них тренировками.

Например, у атлета в мышце может быть соотношение FT/ST-волокон 50/50, но поскольку площадь поперечного сечения FT волокон обычно больше, чем у ST-волокон, 65% площади мышцы могут занимать быстросокращающиеся, а 35% — медленносокращающиеся волокна.

При тренировках с отягощениями для повышения силы мышц, соотношение FT/ST-волокон останется таким же — 50/50, однако изменится площадь поперечного сечения, занимаемая двумя типами волокон. Это произойдет, потому что ST-волокна атрофируются, а FT-волокна гипертрофируются.

В зависимости от интенсивности тренировки, площадь мышцы может состоять на 75% из FT-волокон, и на 25% из ST-волокон. Эти изменения повлекут за собой повышение силы, но уменьшение выносливости.


Кроме этого, поскольку масса FT-волокон больше, чем ST-волокон, атлет будет набирать массу, если измерить окружности мышц. Напротив, если атлет тренируется для повышения выносливости, FT-волокна атрофируются, а ST-волокна гипертрофируются, вызывая увеличение площади поперечного сечения ST-волокон.

Площадь мышцы, изначально состоявшая на 65% из FT и на 35% из ST-волокон, может измениться под влиянием тренировок, и соотношение будет 50% на 50%. Кроме того, из-за того, что масса ST-волокон меньше, чем FT, наряду с повышением выносливости, произойдет снижение силы, а также потеря некоторой части мышечной массы.

Известный факт: если необходим прирост силы мышц, нужно тренироваться с тяжелыми весами и небольшим количеством повторов.

Этот режим тренировок приводит к рекрутированию FT-B волокон, которые могут развивать большее усилие, чем ST или FT-A волокна. Гипертрофия развивается только в перегруженной мышце, поэтому во время тренировки будет происходить рекрутмент FT-B волокон и их дальнейшая гипертрофия.

Тренировки с низкой или умеренной интенсивностью не всегда приводят к рекрутменту FT-B волокон, следовательно, для вовлечения этих волокон интенсивность должна быть высокой.

Выводы

Необходимо помнить, что для максимального результата необходимо тренироваться в соответствии со своей генетической предрасположенностью или на основании того, на каких соревнованиях вы показываете лучшие результаты.

Например, для атлета с преобладанием медленносокращающихся волокон, большую пользу принесет увеличение километража и тренировки с небольшими весами и большим количеством повторов.

С другой стороны, те атлеты, у которых преобладают быстросокращающиеся волокна, извлекут больше пользы из «спринтерских» методов тренировок и тренировок с тяжелыми весами и небольшим количеством повторов.

Было доказано, что длинные пробежки способствуют развитию медленносокращающихся волокон, улучшая их аэробные качества, тренируя их устойчивость к утомлению. Темповые тренировки влияют на ST и FT-A волокна, среди прочих эффектов улучшая работу этих типов волокон в связке.

Интервальная работа вовлекает FT-A и FT-B волокна, тренируя их взаимодействие и улучшая нейромышечную координацию. Скоростная работа: набегания, спринт в горку, короткие спринты на дорожке стадиона позволяют по максимуму нагрузить FT-B волокна.

Возможно, это не принесет большой пользы тем, кто бегает марафон, но увеличение силы позволит вам бежать более плавно и эффективно.

Автор статьи: доцент кафедры анестезиологии и реаниматологии СЗГМУ им. Мечникова Евгений Суборов

Молекулярные механизмы физической тренировки | FPA

Автор – Наталья Резник.

Мышечные волокна — перемена участи

Физические упражнения влияют на мышцы человека, делая их более крупными, сильными или выносливыми. Причем эти изменения происходят даже у взрослых людей, чьи мышечные клетки уже сформированы. Они возможны благодаря тому, что электрические сигналы, поступающие в мышечные волокна, влияют на работу их генов.

Между внешним сигналом и его результатом протянулись длинные цепочки молекулярных взаимодействий, которые исследователи, несмотря на большие методические сложности, пытаются изучать.  Имеющиеся данные обобщил профессор университета Осло Кристиан Гундерсен (Kristian Gundersen). У него получилась довольно сложная схема, в которой множество белков и генов соединены вертикальными и горизонтальными связями — молекулярное подобие Шуховской башни. Мы в ее подробности вникать не будем, а разберем лишь основные принципы построения этой иерархии.

Внешние воздействия на мышцу

Итак, скелетная поперечно-полосатая мышца. Она состоит из множества миофибрилл — длинных многоядерных мышечных волокон. Их сокращение происходит в результате смещения нитей миозина относительно актина. Различают два основных типа волокон: быстрые и медленные. Быстрые получают энергию в ходе анаэробного гликолиза. Они способны к стремительным сокращениям, однако в процессе гликолиза в них накапливается молочная кислота, а молекул АТФ образуется мало, поэтому быстрые волокна быстро устают. Медленные волокна хорошо снабжаются кровью и кислородом и получают энергию в процессе окислительного фосфорилирования, более эффективного, чем гликолиз. Однако для доставки кислорода требуется время, поэтому ответа медленных мышц на возбуждение приходится подождать. Зато они дольше работают без признаков утомления. У человека скелетные мышцы содержат оба типа волокон, соотношение которых зависит от роли данной мышцы в организме. Мышцы спины, например, ответственные за поддержание позы, содержат главным образом медленные волокна, а мышцы, которые движут глазные яблоки, — быстрые.

Белок миозин состоит из тяжелых и легких цепей. Тяжелые цепи быстрых и медленных волокон (MyHC) отличаются составом и АТФазной активностью (скоростью расщепления АТФ). Кроме того, быстрые и медленные волокна по-разному снабжаются кровью (рис. 1).

Рисунок 1. Свойства разных типов мышечных волокон  млекопитающих

Казалось бы, судьба мышечного волокна у взрослой особи уже определена, однако внешние сигналы могут ее изменить. Это свойство называется мышечной пластичностью.  Самый известный из таких сигналов —  нервный импульс. Если перерезать аксоны, ведущие от двигательных нервов к быстрой и медленной мышцам, и поменять местами, исходно медленная мышца, получавшая сигнал от быстрого нерва, будет сокращаться быстро, а исходно быстрая — медленно. Одно время исследователи предполагали, что быстрые и медленные нервы выделяют разные трофические факторы, но эта гипотеза не подтвердилась. Скорее, дело в том, что по нерву на медленные или быстрые волокна приходят различные электрические сигналы.  Есть данные о том, что тип сокращения мышечного волокна зависит от количества сигналов, поступивших за определенное время, и их частоты.  Организм чаще использует мышцы, работа которых более энергетически эффективна, то есть медленные.

На мышцу действует не только электрический сигнал, она испытывает механическую нагрузку. Правда, действия двух этих факторов трудно разделить, поскольку электрический импульс вызывает сокращение мышцы и ее механическое напряжение. Тем не менее, воздействие силы само по себе влияет на состояние мышечных волокон. Доказательства копились десятилетиями. Известно, что мышцы ног атрофируются, если конечность долгое время находится в гипсе. Однако, если ногу зафиксировать в вытянутом состоянии, мышцы испытывают механическую нагрузку и атрофируются меньше. Несколько экспериментов показали, что иммобилизация в растянутом положении противодействует атрофии даже в отсутствие нерва.

По некоторым данным, на скорость сокращения влияет длина волокна, так что иммобилизация быстрых мышц в вытянутой, удлиненной позиции, увеличивает долю медленных волокон в ней. 

События внутри волокна

Чтобы внешние сигналы могли изменить тип мышечного волокна, они должны влиять на синтез генов MyHC. В активированном мышечном волокне меняются концентрации сигнальных молекул: ионов кальция (Са2+), кислорода, жирных кислот и аденозинмонофосфата (АМР). Эти изменения запускают каскад внутриклеточных процессов. Начинается синтез различных ферментов и факторов транскрипции, которые стимулируют или подавляют работу множества генов, работающих либо в ядрах мышечных волокон, либо в их митохондриях, регулируя энергообмен. Некоторые ферменты влияют на структуру хроматина. Многочисленные белки взаимодействуют друг с другом, а результатом этого молекулярного квеста оказывается синтез факторов транскрипции, которые избирательно регулируют работу специфических «быстрых» или «медленных» генов мышечных волокон. Если определенное внешнее воздействие будет достаточно регулярным и длительным, судьба мышечных волокон переменится: быстрые станут медленными или медленные — быстрыми.

Концентрация сигнальных молекул зависит от характеристик внешнего сигнала, а концентрация определяет их эффект. Следовательно, в клетке должны быть сенсоры, способные эту концентрацию измерить. И такие сенсоры есть (рис. 2).

Рисунок 2. Влияние внешних сигналов на работу генов мышечных волокон (крайне упрощенная схема).  Быстрые и медленные сигналы по-разному влияют на концентрацию Са2+ и клеточных метаболитов в мышечных волокнах, молекулы-сенсоры фиксируют эти изменения и запускают каскад межгенных взаимодействий. В результате этих взаимодействий происходит синтез и активизация факторов транскрипции, которые регулируют работу генов, кодирующих быстрые и медленные формы миозина.

Обозначения: АМР — аденозинмонофосфат; АМРК —  АМР-активируемая киназа; CaMKII — Ca2+-кальмодулин-зависимая протеинкиназа-II;  НРН — пролилгидроксилаза HIF-1α; РКС — протеинкиназа С; PPARδ —фактор транскрипции.

Ca2+  —основной посредник, определяющий влияние нервного импульса на тип мышечного волокна. Быстрый сигнал вызывает в мышцах краткий, но значительный всплеск концентрации кальция, а медленный — более продолжительное повышение концентрации, но в целом весьма умеренное.  Ca2+ связывается с белком кальмодулином. При высокой концентрации ионов кальция комплекс  «Ca2+-кальмодулин» активирует фермент Ca2+-кальмодулинзависимую протеинкиназу II (CaMKII). Этот фермент активируется и во время физических упражнений. При низкой концентрации Ca2+ кальмодулин взаимодействует с другим ферментом, кальцинейрином, к которому имеет большее сродство. Этот выбор определяет дальнейший путь активации работы генов. Кальцинейрин поддерживает нормальную работу зрелых медленных волокон, он также может быть вовлечен в трансформацию быстрых волокон в медленные. CaMKII, напротив, открывает путь, который активирует быстрые гены и подавляет работу медленных. Изменения в медленном направлении сопровождаются повышенной активностью окислительных ферментов митохондрий. Уровень ферментов гликолиза при этом снижается на 30—60%.  Сокращается и размер волокон. Сходные изменения происходят при тренировках на выносливость.

Другой фермент, с которым взаимодействуют ионы кальция, — протеинкиназа С (РКС). Взаимодействие происходит после быстрого сигнала, активация РСК приводит к подавлению синтеза медленного миозина. Есть еще несколько белков, с которыми взаимодействует Ca2+, они прямо или косвенно поддерживают свойства медленных волокон.

Метаболические факторы судьбы

Повышение концентрации Ca2+ вызывает сокращение мышечного волокна. В ходе работы мышцы меняется ее метаболизм. В активных мышцах повышается соотношение АМР/АТР, что стимулирует активность фермента  АМР-активируемой киназы (АМРК). Ее активность возрастает во время упражнений.  Это фермент медленных волокон.

В работающих мышцах возрастает концентрация свободных жирных кислот, и они активируют фактор транскрипции PPARδ.Он преобладает в медленных волокнах с активным окислением.  Его уровень возрастает при медленной активности и снижается при быстрой.

Работа мышечных волокон зависит от содержания кислорода. При хронической гипоксии волокна животных изменяются от медленных к быстрым, однако эти изменения могут быть частично обусловлены упражнениями. Есть такой фермент — пролилгидроксилаза HIF-1α (НРН). Он использует молекулярный кислород и, следовательно, может выступать как его сенсор. Фермент взаимодействуют с генами, обеспечивающими устойчивость к гипоксии.  При недостатке кислорода фактор HIF-1α изменяет работу генов, контролирующих транспорт глюкозы и гликолиз, и обеспечивает адаптацию клеток к условиям гипоксии. НРН стимулирует трансформацию волокон от медленного типа к быстрому. Если этот белок не синтезируется, клетка переходит к кислородному метаболизму.

Большинство видов упражнений сокращают содержание кислорода в мышцах.

Однако быстрые гликолитические волокна при этом испытывают более сильную гипоксию, чем медленные / окислительные. Когда мышцы, страдающие от гипоксии, переходят от окисления к бескислородному гликолизу, это полезно.  

Размер и сила

Помимо типа мышечных волокон, у них есть еще такие характеристики, как размер и сила. Размер — результат баланса между синтезом и деградацией белков мышечных волокон. Белковый синтез происходит в ядре. Единственное ядро не может обеспечить потребности огромного мышечного волокна, поэтому ядер много. Изменения размера волокна зависят, таким образом, от количества ядер, скорости белкового синтеза в каждом ядре и скорости деградации белков. При росте мышц клетки-спутники сливаются с мышечными волокнами, отдавая им свои ядра. При атрофии эти ядра остаются в волокне, но белковый синтез в них прекращается или заметно снижается (об этом см. статью «Мышечная память»)

И белковый синтез, и присоединения новых ядер зависит от механической нагрузки и электрической стимуляции мышц. Размер мышц регулируют, в том числе, два вещества, действующие как мышечные гормоны. Одно из них миостатин. Как следует из названия, он подавляет рост мышц. При силовых тренировках уровень миостатина падает, и мышцы растут, потому что в них увеличивается количество мышечных волокон и их размер. Однако миостатин не регулирует синтез сократительных белков и влияет только на размеры мышечного волокна, но не на его силу.

Второй фактор, инсулиноподобный фактор роста I (IFG-1), вызывает увеличение размера мышечных волокон. Его синтез стимулируют упражнения с нагрузкой. При избытке IFG-1 мышечная масса возрастает. Это может происходить в результате влияния на белковый синтез или потому, что фактор активирует сателлитные клетки, и они сливаются с мышечными волокнами, но влияние на сателлитные клетки еще надо доказать.

Регулировать необходимо не только белковый синтез, но и атрофию мышц. В неактивных волокнах возрастает концентрация миостатина, который подавляет синтез белков и рост мышечного волокна. Кроме того, в мышцах идет активный протеолиз, при котором значительная часть мышечных белков растворяется. Основную роль в этом процессе играет убиквитин-протеасомный путь.  Короткий пептид убиквитин «помечает» обреченные белки, присоединяясь к ним, и затем эти белки разлагаются в большом белковом комплексе — протеасоме.

Итак, механическое воздействие или нервное возбуждение запускает сложные молекулярные механизмы  приводящие, в конечном итоге, к регуляции работы быстрых и медленных генов. Судя по всему, и быстрый, и медленный путь развития требуют специфического воздействия, нет такого пути, по которому клетка шла бы «по умолчанию».

Спортсменам прекрасно известно, какие упражнения нужно делать, чтобы получить желаемый результат. Будем надеяться, что знание молекулярных механизмов поможет им в их нелегком труде.

Оригинал: https://www.pubfacts.com/

Как качать мышцы со стопроцентной эффективностью

Нужно точно знать, какие мышечные волокна преобладают в тех или иных мышечных группах, что можно определить с помощью особых тестов. О них и расскажу.

Мы все разные

Стараться ли выйти на большие тренировочные веса при малом количестве повторений или же делать упор на средний вес и большое количество повторений? Самое интересное, что нет универсального рецепта.

У кого-то будет прогресс от чисто силовой работы с небольшим количеством повторений. У кого-то, наоборот, силовая тренировка не вызовет отклик к росту мышц и не даст прогресса, а вот упор на увеличенное количество повторений со средним весом даст огромный эффект.

Опытные атлеты за годы тренировок интуитивно находят наиболее подходящую для себя схему. Обратите внимание, что в своих роликах на YouTube такие товарищи в большинстве своем говорят: «У меня нет четко прописанного плана по упражнениям на сегодняшнюю тренировку, я буду делать то, что посчитаю нужным и в таком режиме, который подходит моему телу в текущий момент». Это и звезды бодибилдинга, и увлекающиеся граждане попроще, потратившие годы на работу с отягощениями.

Рано или поздно многие интуитивно находят свой тип тренинга, если не ленятся экспериментировать, но зачем терять время, когда можно все сделать намного быстрее и без лишних экспериментов?

Для начала разберемся с мифами касательно универсального тренинга.

Уравниловка не работает

На самом деле работает, но не очень эффективно. Под уравниловкой я подразумеваю классическую периодизацию нагрузок.

Это когда какой-то промежуток времени работаешь на силу с малым количеством повторений и большими весами, затем переходишь к среднеповторному тренингу с умеренными весами, потом отдаешь предпочтение легким весам, увеличивая количество повторений и сокращая время отдыха между подходами.

Кто-то неделю работает на силу, неделю в среднем режиме, неделю в легком. У кого-то циклы по 2–3 недели, по месяцу. У профи обычно «массонабор» на несколько месяцев с лютым зажором и огромными рабочими весами, а потом «сушка» на пару-тройку месяцев. Такие себе получаются здоровенные циклы между соревновательными сезонами.

Но с профи не все так просто и зачастую это очень одаренные генетически товарищи, которым простительны любые ошибки в тренинге. Особенно с учетом применения серьезной спортивной фармакологии. При этом наиболее успешные профессионалы как раз и приходят интуитивно к тренингу с учетом собственного строения мышц.

Простым смертным сложнее и ошибки в тренинге приводят к застою. Даже периодизация не всегда помогает. А если и помогает, то ненадолго, так как в ее рамках определенные мышцы работают эффективно лишь в одном из циклов.

Грубо говоря, классическая схема соотношения повторов и результата зачастую не действует. Схема это примерно такая и ей полвека отроду:

  • 1–5 повторов — на силу;
  • 8–12 повторов — на массу;
  • 12–20 повторов — на рельеф и выносливость.

Человек может пыжиться в попытках увеличить силу, а результат не растет — он топчется на одном месте и остается на одном и том же уровне месяцами, а то и годами. Аналогично с работой на массу. Рельеф и выносливость — это вообще отдельный разговор и для первого важнее разумный дефицит калорий, а не количество повторений.

Почему так происходит? Все дело в соотношении мышечных волокон первого и второго типа. Детально об этих типах я рассказывал в данной статье. Кому лень искать, вот информация:

  • Первого типа. Это медленные мышечные волокна, они же красные или окислительные мышечные волокна (ОМВ). Содержат много митохондрий, обладают медленной скоростью сокращения, низкой скоростью утомления и небольшой способностью к росту (гипертрофии). Кроме того, у них низкая сила. Используются для аэробной активности (бег, велоспорт). Источник энергии — жиры.
  • Второго типа. Быстрые мышечные волокна, они же белые или гликолитические мышечные волокна (ГМВ). В свою очередь они делятся на два подтипа:
    • Подтип IIа (переходные или промежуточные, ПМВ). Содержат среднее количество митохондрий, могут использовать аэробный и анаэробный метаболизм в равной степени, обладают высокой скоростью сокращения, умеренной скоростью утомления и небольшой способностью к росту. У них высокая сила. Используются в ходе продолжительной анаэробной нагрузки. Источник энергии — креатинфосфат, гликоген.
    • Подтип IIб (истинные быстрые мышечные волокна). Содержат малое количество митохондрий, используют только анаэробный метаболизм, обладают максимальной силой и скоростью сокращений. У них высокая утомляемость, но при этом и большая способность к гипертрофии. Собственно, эти волокна наиболее важны для бодибилдеров и силовиков, а также для спринтеров. Источник энергии — креатинфосфат, гликоген.

Если упростить, то чем больше у человека быстрых мышечных волокон (Подтип IIб), тем более он предрасположен к гипертрофии мышц и росту силы. То есть упор надо делать именно на силовые тренировки, чтобы реализовывать потенциал большого количества таких волокон.

Чем больше у него медленных мышечных волокон, тем меньше потенциал к росту силы и массы, зато такой человек намного более вынослив. Опять же, гипертрофия у медленных мышечных волокон присутствует тоже, так что тут уже упор на количество повторений и именно в таком режиме человек будет прогрессировать как в силе, так и в массе.

Если же преобладают промежуточные мышечные волокна (Подтип IIа), тогда наиболее эффективным будет тренинг со средними весами и средним количеством повторений в диапазоне от 8 до 12.

НО! У каждого человека есть все типы мышечных волокон, просто разное их соотношение. Так что и о других типах тренинга забывать не стоит, чтобы растить мышцы максимально эффективно, реализуя свой генетический потенциал.

Где и какие мышечные волокна преобладают

Некоторые мышечные группы нашего тела постоянно находятся под нагрузкой, что определило их, так скажем, универсальное для всех строение. Как вы понимаете, речь о медленных мышечных волокнах, которые не очень сильные, но зато выносливые. Хотя, как сказать «не очень сильные». Например, икроножные мышцы по силе вторые в нашем теле после мышц, которые сжимают челюсти (давление до 150 кг на см²).

Как бы там ни было, но в следующих мышечных группах практически у всех преобладают именно медленные мышечные волокна, которые растут лишь при работе на большое количество повторений:

  • Икроножные и камбаловидные мышцы.
  • Трапеции и разгибатели спины.
  • Предплечья.
  • Дельты.

Также во время бытовой жизнедеятельности весьма активно людьми нагружаются мышцы пресса, ягодичные и бедра (квадрицепс и бицепс бедра). Зачастую там преобладают промежуточные мышечные волокна. Но тут уже расхождений и исключений больше.

Что касается грудных мышц, бицепсов, широчайших мышц спины — это воля случая и генетики.

Благо, известные в мире зарубежного силового спорта Фредрик Хатфилд (он же Dr. Squat) и Чарльз Поликвин немало потрудились над научной составляющей силового тренинга, и на основе их работ был разработан алгоритм, определяющий соотношение типов мышечных волокон.

Как определить индивидуальное соотношение мышечных волокон

Алгоритм можно применять для любых мышечных групп, подобрав изолированное упражнение, но все-таки имеет смысл делать упор на самые крупные. То бишь на спину, ноги и грудные. Плюс бицепс — у многих проблема с его прокачкой.

Я лично провел тест на грудные, выяснив, что у меня там преобладают быстрые мышечные волокна (ура-ура — можно рассчитывать на внушительную массу), но о личных результатах расскажу чуть позже, а пока перейдем непосредственно к алгоритму.

Первый этап

Определяем максимальный вес отягощения, с которым можно выполнить один повтор. В случае с грудными лучшее упражнение для этого жим на горизонтальной скамье лежа.

Обратите внимание, что тест не для полных новичков. Только пришли в зал — отзанимайтесь несколько месяцев под присмотром опытных товарищей, научитесь правильно выполнять упражнения и приведите мышцы в тонус. Иначе можно схлопотать серьезную травму или же результаты теста будут неверными (из-за кривой техники выполнения и неспособности задействовать большое количество мышечных волокон).

Работаем аккуратно, чтобы не заполучить травму из-за плохо разогретых мышц. То есть, первым делом хорошенько разогреваемся с грифом, отдыхаем пару минут. Потом набросили небольшой вес, чтобы легко выжать его раз 15 и сделали 10 повторов. Таким же образом выполняем еще пару подходов, увеличивая вес и делая 50% возможных повторений. Отдых между подходами — пара минут.

Затем, когда мышцы хорошо разогреты, набрасываем серьезное отягощение, которое можешь выжать 3–4 раза. Жмем его один раз, отдыхаем 3 минуты минимум. За 3 минуты полностью восстанавливаются основные энергетические запасы в мышце.

Отдохнули, добавили 5 кг (или 5–10% от общего веса на штанге), снова выжали, снова отдохнули от 3 минут (но не более 5), добавили еще 5 кг, выжали… Так работаем, пока не дойдем до того веса, который выжать не удастся. Произошел облом, вес не взят — ок, вы выяснили свой максимальный вес, который можете выжать на один раз. Запомните его.

Второй этап

Теперь уже непосредственно будем определять тип преобладающих мышечных волокон в испытуемой мышечной группе.

Вообще рекомендуется проводить второй этап после знатного отдыха и на другой тренировке (после хорошей разминки, естественно). Но если невмоготу и хотите узнать все здесь и сейчас, тогда после последнего подхода с определением максимального веса отдыхаете 15–20 минут. Сидеть не стоит — ходите, чуть напрягайте грудные, разводите в стороны руки, чтобы мышцы совсем уж не остыли.

После того как отдохнули, вычитаете от своего максимально взятого веса 20%. Допустим, пожали на один раз 100 кг, значит оставляете на штанге 80 кг. Теперь самый важный момент — приступайте к выполнению упражнения на максимальное количество раз, которые можете сделать, не нарушая технику и без помощи со стороны.

  • Если выжали 80% от максимального веса в 7–8 повторениях, значит, у вас преобладают быстрые мышечные волокна. То есть у данной мышечной группы большой потенциал к росту массы и силы. Таким образом, 75% тренинга должно быть в силовом режиме. Если разбить это на простой месячный цикл, то три недели тренируете грудные тяжело (на 5–6 повторений в базовых упражнениях, до 8 в более травмоопасных, вроде отжиманий с весом), одну неделю — со средними или легкими весами. Хотя вариантов сплитов и циклов масса, главное понимать, что 3/4 тренинга должны быть силовыми, чтобы выжать максимум из потенциала своих мышц.
  • Если удалось пожать 9–10 раз, тогда поровну обоих типов волокон и тренинг разбиваем 50 на 50 между силовым и высокоповторным.
  • «Вытянули» 80% от максимального веса на 11–13 раз — у вас преобладают выносливые, но не очень сильные медленные мышечные волокна. В таком случае упор в данной мышечной группе делается на многоповторный тренинг, а силовому выделяется только 25% от общей нагрузки в цикле.

Для теста других мышечных групп подойдут такие упражнения:

  • плечи — армейский жим или жим гантелей сидя;
  • бицепс — подъем EZ-грифа стоя;
  • трицепс — французский жим;
  • спина широчайшие — тяга верхнего блока к груди сидя;
  • ноги — классические приседания со штангой на плечах.

Личный опыт

В текущий момент я провел тест на грудные и выяснил причину застоя в жиме лежа и в упражнениях на данную группу мышц в последние полгода. Остальные тесты еще впереди, но лишь когда закончится мой очередной большой эксперимент, о котором расскажу в будущем отдельно.

Ранее я пенял на то, что классический жим лежа делаю не чаще, чем раз в месяц, а в остальное время упор был на работу с гантелями, блоками и в тренажере Смита под разными углами наклона лавки. Как оказалось, проблема в другом.

В разгар моей низкоуглеводки, длившейся около пяти месяцев, на раз я выжал лежа 135 кг (да-да, силовые все-таки падают; хоть на раз не пробовал жать уже несколько лет, но чувствовал это и по рабочим весам). 80% от этого веса, то есть около 108 кг, я выжал на 7 раз (и еще пол разика, но не дожал до конца).

Таким образом у меня преобладают быстрые мышечные волокна и упор надо бы делать на силовой тренинг, в то время как у меня по большей части работа была на 12 раз, а в изолированных упражнениях до 15 повторений.

К слову, мой тренер (тут его фото) выжал на раз 170 кг, а 135 (80%) пожал на 12 раз. То есть у него как раз наоборот — преобладают медленные мышечные волокна. Собственно, по его словам, он всегда отдавал предпочтение в работе на грудь большому количеству повторений, до чего дошел интуитивно.

Так вот, через несколько дней после теста, когда подошла очередная тренировка грудных, я устроил себе силовой тренинг. Что тут сказать, кроме «Ух ты!». Вся тренировка в целом прошла в совсем ином темпе. Обычно я ушатывался на первых двух упражнениях, а то и на первом, делая до отказа по 12 повторений в четырех подходах. Остаток тренировки проходил не очень бодро.

Теперь же, поработав в диапазоне 5–7 повторений в первом упражнении (жим в тренажере Смита с наклоном в 45°) я потом очень резво поразводил гантели со значительно более серьезным отягощением, чем обычно, и впервые за несколько лет отжимался от брусьев с дополнительным весом. В целом тренировать грудные в силовом режиме мне оказалось намного комфортнее, чем в средне- или многоповторном.

На повестке дня проверка ног, спины и бицепса, но этим я займусь месяца через три. А пока в приоритете другой эксперимент.

Попробуйте провести такой тест, и вполне возможно окажется, что тренинг пора кардинально менять, переходя на силовой или же, наоборот, на многоповторный для тех или иных мышечных групп. Как минимум, это еще один вариант как подстегнуть свои мышцы к интенсивному росту.

Автор в Twitter, Facebook, Instagram

🤓 Хочешь больше? Подпишись на наш Telegram. … и не забывай читать наш Facebook и Twitter 🍒 В закладки iPhones.ru Нужно точно знать, какие мышечные волокна преобладают в тех или иных мышечных группах, что можно определить с помощью особых тестов. О них и расскажу. Мы все разные Стараться ли выйти на большие тренировочные веса при малом количестве повторений или же делать упор на средний вес и большое количество повторений? Самое интересное, что нет универсального рецепта….

Роман Юрьев

@bigbeastus

Дотошный блогер, гаджетоман, лысый и бородатый фитнес-методист. Увлекаюсь технологиями, спортом и диетологией.

  • До ←

    Apple определилась с GPU для новых Maс

  • После →

    Samsung может снова начать поставку микросхем для iPhone

Спортивная адаптология — Департамент физической культуры и спорта

Виктор Николаевич Селуянов, МФТИ, лаборатория «Информационные технологии в спорте»

Развитие науки приводит к появлению моделей объекта исследования, с помощью которых познаются новые свойства или разрабатываются инновационные технологии, создается теория. Для построения ТФП необходимо построить модель идеальной клетки, мышечного волокна, мышцы, нервно-мышечного аппарата, сердечно-сосудистой системы, дыхательной системы, эндокринной и иммунной, пищеварительной.

Идеальная клетка

Все клетки животных устроены в первом приближении одинаково. Клетка, например, мышечное волокно имеет мембрану — сарколемму. В саркоплазме имеются все обычные органеллы и многочисленные ядра (мышечное волокно — многоядерная клетка). Специфическими органеллами являются миофибриллы.

Структурными компонентами клетки являются:

    — плазма, прозрачная жидкость с включением белков в виде ферментов метаболизма углеводов, аминокислот, жиров (липидов) и др. веществ, а также тРНК. В плазме происходит с помощью рибосом и полирибосом строительство новых органелл.

    — мембраны клетки состоят из жира (40 %) и белка (60 %). Белковые включения выполняют функции: белков-переносчиков,белков-ферментов, рецепторов, структурной основы.

    — митохондрии — энергетические станции клетки, занимаются ресинтезом молекул АТФ с помощью окислительного фосфорилирования. Они потребляют кислород, углеводы, жиры и выделяют углекислый газ, воду, и ресинтезированные молекулы АТФ. Продукты метаболизма также могут проникать через мембраны митохондрий цитоплазму.

    — эндоплазматическая сеть — совокупность мембран, трубочек, вакуолей. Различают гранулярную и гладкую эндоплазматическую сеть. В гранулярной ЭПС происходит синтез мембранных белков и др. компонентов клетки. Гладкая ЭПС участвует в синтезе липидов, хорошо развита в клетках эндокринной системы. Возможна связь и с синтезом гликогена.

    — комплекс Гольджи — сеть мембран, выполняющих секреторную функцию.

    — лизосомы — шаровидные структуры, содержащие гидролитические ферменты (протеиназы, глюкозидазы, фосфатазы, нуклеазы, липазы). Лизосомы участвуют в процессах внутриклеточного переваривания. Особенно активным становятся лизосомы при закислении клетки, увеличении концентрации ионов водорода.

    — рибосомы — элементарные аппараты синтеза белков.

    — микротрубочки — фибриллярные образования, выполняют роль каркасных структур.

    — глобулы гликогена — запас углеводов в клетке.

    — капельки жира — запас жира в клетке.

    — ядро — система генетически детерминации синтеза белка. Включает хроматин, ядрышки, кариоплазму и ядерную оболочку. Хроматин содержит ДНК, здесь образуются иРНК, в ядрышках образуется рибосомальная рРНК.

После выяснения структуры клетки можно рассмотреть физиологические процессы в клетке. С точки зрения теории физической подготовки интерес представляют процессы катаболизма и анаболизма.

Анаболизм обеспечивается ДНК и полирибосомами, активизируется анаболизм с помощью стероидных гормонов. Для физического развития особенно важны соматотропин (гормон роста) и тестостерон. Стероидные гормоны проникают только в активные клетки.

Катаболизм в клетке обеспечивается лизосомами. Они становятся особенно активными при закислении клетки — появлении в них ионов водорода. В этом случае увеличиваются поры в мембранах, ускоряются как процессы диффузии, так и активного транспорта.

Таким образом, физическое развитие активных клеток обеспечивается повышением концентрации стероидных гормонов в крови, при минимизации катаболизма (закисления крови). Для тренера появляется первые принципы построения тренировочного процесса:

1. Управление активностью ЦНС и мышц обеспечивается управление эндокринной системой (концентрацией стероидных гормонов — соматотропина и тестостерона в организме спортсменов).

2. Управление концентрацией гормонов в крови приводит к адаптационным перестройкам в мышечных волокнах (росту миофибрилл и митохондрий).

Эндокринная система

Эндокринная система включает несколько желез: гипофиз, шишковидная, надпочечники, гонады, поджелудочная и др. При выполнении физических упражнений в коре головного мозга возникает психическое напряжение (стресс), что вызывает активизацию гипоталамуса и активизацию работы гипофиза. Передняя доля гипофиза выделяет в кровь соматотропин, тиреотропин, АКТГ, фолликулостимулирующий (ФСГ) и лютеинезирующий (ЛГ) гормоны.

Соматотропин (гормон роста) — проникая в мышечные волокна стимулирует синтез миофибрилл, активизируется синтез в сухожилиях и костной ткани.

ФСГ, ЛГ — активизируют гонады, что ведет к выделению в кровь тестостерона, который в мышечных волокнах активизирует синтез миофибрилл.

Хорошо известно, что концентрация соматотропина и тестостерона растет при выполнении силовых, скоростно-силовых и скоростных упражнений, а также от массы активных мышц. Поэтому развитие мышечных волокон наиболее интенсивно происходит при выполнении предельных и околопредельных по психическому напряжению упражнений при минимизации степени закисления (катаболизма) МВ.

Отсюда следует следующий педагогический принцип спортивной тренировки:

3. Наиболее эффективными (стрессорными) являются физические упражнения, выполняемые с предельным или околопредельным психическим напряжением (интенсивностью).

Иммунная система

Иммунная система включает костный мозг, тимус, лимфатические узлы и др. Костный мозг отвечает за строительство форменных элементов крови. Важнейшими факторами нормализации функционирования костного мозга являются тестостерон и витамин В12. Поэтому стрессорные нагрузки являются стимуляторами активности и развития костного мозга, а значит иммунной системы.

Мышца

Мышца состоит из мышечных волокон. Мышечные волокна принято классифицировать на быстрые и медленные. Определить мышечную композицию можно с помощью биопсии. Делают биопсию из латеральной головки четырехглавой мышцы бедра. Кусочек мышечной ткани быстро замораживают, потом делают тонкие срезы и обрабатывают химически по определенной технологии. Обычно определяют активность миозиновой АТФазы — фермента разрушающего молекулу АТФ. Затем смотрят поперечные срезы мышечных волокон и видят окраску — черные, серые и белые МВ. Подсчитывают долю на определенной поверхности или из 200 единиц МВ одинаковой окраски. Эта мышечная композиция наследуется. Нельзя практически существенно менять АТФазную активность МВ. В экспериментах с электромиостимуляцией временно можно изменять АТФазную активность, но практического значения эти эксперименты пока не имеют.

Важно отметить, что каждая мышца имеет свою собственную унаследованную мышечную композицию, поэтому взятие биопсии из одной мышцы не может дать полной картины одаренности спортсмена. Педагогическое наблюдение и тестирование может дать более полную информацию о таланте спортсмена, чем лабораторное обследование. Например, набор тестов для легкоатлетов — прыжок с места на двух ногах, многоскоки с ноги на ногу, метание ядра вперед и назад, метание гранаты, позволят в сравнении с нормами оценить одаренность различных мышечных групп у данного спортсмена. Если большинство мальчиков 11–12 лет прыгает в длину с места на 200 см, а один из них прыгнул на 250 см, то нет сомнений, что этот мальчик имеет в мышцах разгибателях суставов ног высокий процент быстрых МВ.

Существует способ классификации МВ по другим ферментам. Особый интерес представляет классификация МВ по активности ферментов митохондрий. В этом случае говорят об окислительных, промежуточных и гликолитических МВ. Эта мышечная композиция не наследуется, поскольку окислительные мышечные волокна легко превращаются в гликолитические при прекращении тренировок. Митохондрии разрушаются, стареют и через 20 дней от 100 % остается только 50 % и т. д. Спортивная форма теряется без тренировок очень быстро.

Мышечное волокно имеет специфические органеллы — миофибриллы. Миофибриллы у всех животных одинаковые по строению и различаются только по длине (количеству саркомеров). Поперечное сечение всех миофибрилл одинаковое. Поэтому сила сокращения мышечного волокна зависит от количества миофибрилл в нем.

Саркомер — последовательный компонент миофибриллы, состоит из нитей актина и миозина. Из миозина выходят веточки с головками. Головка миозина является одновременно ферментом для разрушения молекул АТФ и КрФ. При разрушении молекулы АТФ образуется АДФ, Ф, Н и энергия. Для ресинтеза молекулы АТФ нужна энергия, она берется из молекулы КрФ, которая при разрушении преобразуется в свободный Кр, неорганический фосфат (Ф) и энергию.

Сокращение саркомера и миофибриллы возникает при выходе из цистерн кальция. Он прикрепляется к активным центрам актина и освобождает их для создания мостика между актином и миозином. Головка миозина, при прикреплении к актину, поворачивается на 45 градусов, что обеспечивает скольжение нитей по отношению друг к другу. Отрыв головки миозина от актина требует затраты энергии, которая берется из процесса разрушения молекулы АТФ ферментом — миозиновой АТФазой. Вслед за этим креатинфосфокиназа разрушает КрФ и энергия этой молекулы идет на ресинтез АТФ. Свободный креатин и неорганический фосфат проникает сквозь миофибриллу к митохондриям или ферментам гликолиза и приводят к запуску гликолиза и окислительному фосфорилированию.

Выход кальция из цистерн происходит при активации МВ. После прекращения электрической стимуляции МВ в цистернах закрываются поры, а кальциевые насосы продолжают закачивать атомы кальция в цистерны. Через 50–100 мс большая часть ионов кальция закачивается обратно в цистерны. Этот процесс называют расслаблением мышцы.

Молекулы АТФ крупные, поэтому очень медленно перемещаются по МВ. Посредником между миофибриллами и митохондриями по доставке энергии являются молекулы КрФ. Эти молекулы маленькие и легко перемещаются по МВ. Российские ученые (Сакс с соав., 1977) назвали этот механизм креатинфосфатным челноком.

Поэтому прием креатина с пищей позволяет повысить его концентрацию в МВ. В результате существенно ускоряются метаболические процессы в МВ.

Модель биоэнергетических процессов в мышечных волокнах разного типа

В гликолитических мышечных волокнах имеется запас молекул АТФ в миофибриллах, запас молекул АТФ около митохондрий, запас молекул АТФ в саркоплазме. Имеется запас молекул КрФ, глобул гликогена и капелек жира. Масса митохондрий в гликолитических МВ (ГМВ) мала, поскольку необходима только для жизни этих клеток в покое.

Активизация биохимических процессов начинается с момента прохождения электрических импульсов по мембранам МВ. Открываются поры в цистернах, выходит кальций в саркоплазму, кальций прикрепляется к актину, образуются актин-миозиновые мостики, тратится АТФ и КрФ. Свободный креатин и неорганический фосфат выходят из миофибрилл и используют энергию саркоплазматических молекул АТФ для ресинтеза КрФ. Молекулы АТФ ресинтезируются в ходе анаэробного гликолиза. Гликолиз начинается с разрушения молекулы глюкозы или гликогена, а заканчивается образованием пирувата. Пируват, из-за отсутствия митохондрий, преобразуется в лактат. Соединение аниона лактата с протоном водорода приводит к образованию молочной кислоты, которая может в таком виде выходить в кровь. В крови молекула молочной кислоты диссоциирует, поэтому между концентрацией водорода и лактата имеется высокая корреляционная связь (R = 0,99).

Ионы водорода образуются при распаде саркоплазматических и других молекул АТФ.

Активность ГМВ приводит к накоплению в саркоплазме продуктов метаболизма Н, Кр, Ф, Ла, Пир и др.

Запасов миофибриллярных АТФ хватает на 1–2 с, КрФ 5–20 с (в зависимости от режима сокращения и расслабления МВ). Затем усиливается гликолиз, но мощность его не более 50 % от максимума, а из-за накопления ионов водорода нарушается процесс образования актин-миозиновых мостиков и через 30 с они практически полностью перестают образовываться. Это явление обычно определяют как локальное мышечное утомление. ГМВ определяют как утомляемые мышечные волокна.

Окислительные мышечные волокна устроены точно также как и гликолитические мышечные волокна. Основное различие связано с массой митохондрий. В ОМВ масса митохондрий находится в предельном соотношении с миофибриллами, что обеспечивает максимальное потребление кислорода одним килограммом ОМВ около 0,3 л/мин.

Активизация ОМВ приводит к образованию актин — миозиновых мостиков и затратам энергии молекул АТФ. Концентрация миофибриллярных молекул АТФ поддерживается КрФ. Поддержание концентрации КрФ обеспечивается двумя путями:

    — молекулами АТФ ресинтезируемыми в митохондриях,

    — молекулами АТФ ресинтезируемыми в аэробном гликолизе.

Этот процесс развивается в течение 45–60 с. К этому времени одновременно может идти как гликолиз, так и окисление жиров. Но по мере функционирования митохондрий в саркоплазме накапливается цитрат, поэтому начинается ингибирование ферментов гликолиза и ОМВ полностью переходит на липолиз.

Липолиз использует запасы жира в капельках, запаса этого жира у нормальных людей хватает на 30–50 мин. Жирные кислоты крови медленно поступают в МВ, поэтому не могут полностью обеспечить мышечную деятельность высокой интенсивности.

Митохондрии поглощают АДФ, Ф, кислород, пируват, жирные кислоты, глицерол, ионы водорода и выделяют ресинтезированные молекулы АТФ, углекислый газ и воду. Поэтому ОМВ не закисляются, не утомляются.

Окисление жиров в ОМВ может прекратиться, если в саркоплазме появятся ионы лактата. В этом случае окисление жиров ингибируется, а лактат становится субстратом окисления. Лактат с помощью лактатдегидрогеназы сердечного типа превращается в пируват, а тот, через ацетил-коэнзима, поступает в митохондрии. Пируват также начинает образовываться в ходе гликолиза из глюкозы и гликогена.

Лактат может попасть в ОМВ только при одновременном функционировании ГМВ и ОМВ.

Биомеханические свойства мышечных волокон связаны с эмпирическими законами:

    — «сила — длина»,

    — «сила — скорость»,

    — «сила — время активации»,

    — «сила — время расслабления»,

    — «сила — энергия упругой деформации».

Эти законы надо учитывать при анализе соревновательной деятельности.

Нервно-мышечный аппарат

Сердце и кровообращение

Деятельность сердца и сосудов обеспечивает кровообращение — непрерывное движение крови в организме. В своем движении кровь проходит по большому и малому кругам кровообращения. Большой круг начинается от левого желудочка сердца, включает аорту, отходящие от нее артерии, артериолы, капилляры, вены и заканчивается полыми венами, впадающими в правое предсердие. Малый круг кровообращения начинается от правого желудочка, далее — легочная артерия, легочные артериолы, капилляры, вены, легочная вена, впадающая в левое предсердие.

Функцией сердца является ритмическое нагнетание в артерии крови. Сокращение мышечных волокон (миокардиоцитов) стенок предсердий и желудочков называют систолой, а расслабление — диастолой.

Количество крови, выбрасываемое левым желудочком сердца в минуту, называется минутным объемом кровотока (МОК). В покое он составляет в норме 4–5 л/мин. Разделив МОК на частоту сердечных сокращений в минуту (ЧСС), можно получить ударный объем кровотока или сердца (УОС). В покое он составляет 60–70 мл крови за удар.

Частота и сила сокращений зависит от нервной, гуморальной (адреналин) регуляции и биомеханических условий работы желудочков.

При вертикальном положении тела имеется механический фактор — сила тяжести крови, затрудняющий работу сердца, приток венозной крови к правому предсердию. В нижних конечностях скапливается до 300–800 мл крови.

При мышечной работе минутный объем кровотока растет за счет увеличения ЧСС и УОС. Заметим, что УОС достигает максимума при ЧСС 120–150 уд/мин, а максимум ЧСС бывает при 180–200 и более уд/мин. МОК достигает 18–25 л/мин у нетренированных лиц при достижении максимальной ЧСС (Физиология мышечной деятельности, 1982). В этот момент сердце доставляет организму максимум кислорода:

VO2 = МОК×Нв×0,00134 = 20×160×0,00134 = 4,288 л/мин

Здесь Нв — содержание гемоглобина в крови, г/л крови; 0,00134 — кислородная емкость гемоглобина в артериальной крови.

Если бы мышцы нетренированного человека могли бы полностью использовать весь приходящий кислород, то этот человек мог бы стать мастером спорта по бегу на длинные дистанции (бегуны мирового класса потребляют кислород на уровне анаэробного порога 4,0–4,5 л/мин). Однако, в мышцах мало митохондрий, поэтому максимальное потребление кислорода (МПК) у нетренированного мужчины составляет 3–3,5 л/мин (45–50 мл/кг/мин), у нетренированной женщины — 2–2,2 л/мин (40–45 мл/кг/мин). На уровне анаэробного порога потребление кислорода составляет в среднем 60–70 % МПК, что в 2 раза меньше, чем у мастеров спорта (Аулик И. В., 1990; Спортивная физиология, 1986).

Кровеносные сосуды

Сердце при сокращении (систоле) выталкивает кровь в аорту и легочную артерию, растягивая их и создавая давление крови (Р). Движению крови препятствует сосудистое (периферическое) сопротивление. Максимальное давление называется систолическим артериальным давлением (САД), минимальное — диастолическим артериальным давлением (ДАД). В условиях покоя в норме САД = 120 мм рт. ст., ДАД = 80 мм рт. ст. Между растяжимостью (эластичностью) артерий и давлением крови в сосудах имеется обратная зависимость. Чем растяжимее артерии, тем больше крови может быть нагнетено без увеличения артериального давления (АД). При артериосклерозе стенка аорты менее эластична, поэтому надо сильнее нагнетать кровь (тот же объем крови, как у здорового человека), чтобы она дальше прошла по сосудам. Сопротивление кровотоку зависит от вязкости крови и, главным образом, от просвета сосудов. Увеличение напряжения мышц вызывает перекрытие сосудов — увеличение сосудистого сопротивления. Накопление в крови мышц продуктов анаэробных процессов (рН, рСО2, уменьшение рО2 и др. ) приводит к рабочей гиперемии — расширению кровеносных сосудов, т. е. уменьшению АД (Физиология мышечной деятельности, 1981).

Нервный контроль и гуморальный наиболее важны в управлении функциями сосудистой системы. Симпатические нервные волокна иннервируют гладкие мышцы в стенках артериальных и венозных сосудов, особенно мелких. Кровоток через капилляры определяется местными факторами.

Сосудосуживающий эффект связан с выделением из окончаний адренэргических симпатических волокон норадреналина, который вызывает эффект сокращения гладкомышечных сосудистых клеток, имеющих альфа-рецепторы на мембране (почки, печень, желудочно-кишечный тракт, легкие, кожа). Сосудорасширительный эффект (вазодилятацию) вызывает действие норадреналина и адреналина на гладкомышечные клетки, имеющие бета-рецепторы (сосуды скелетных мышц, сердца, надпочечников) (Физиология человека, 1998).

Реакция организма спортсмена на упражнения разной интенсивности

Каждый спортсмен может себя протестировать, участвуя в соревнованиях на различные дистанции. Зная скорость бега и время можно построить график личных рекордов. Если ось времени представлена как логарифм от времени, то получается график из двух прямых. Первая прямая характеризует максимальные скоростно-силовые способности, вторая — наклонная прямая, характеризует аэробные возможности спортсмена.

Таким образом, никаких 4 или 5 зон мощности у отдельных спортсменов нет, поэтому классическое представлении о зонах мощности на кривой мировых рекордов является ошибочным. На полулогарифмическом графике мировых рекордов по легкой атлетике можно видеть четыре прямые соответствующие 4 лучшим спортсменам мира, т. е. каждый прямолинейный отрезок представляет индивидуальную кривую рекордов. Первая — спринтеров, вторая бегунов на средние дистанции, третья — бегунов на длинные дистанции и четвертая — марафонцев.


Быстрые мышечные волокна

                                    


Скелетные мышцы состоят из двух типов миоцитов (мышечных симпластов):

-Первого типа: медленные мышечные волокна, они же красные.
-Второго типа: быстрые мышечные волокна, они же белые волокна, этот тип клеток наиболее важен в бодибилдинге, именно о них пойдет речь в данной статье.
-Быстрые мышечные волокна в свою очередь делятся на два подтипа: тип IIа и тип IIб.

Соотношение количества клеток скелетной мускулатуры определяется главным образом генетикой, и от этого во многом зависит атлетический потенциал каждого человека.

Каждая клетка мышцы состоит из множества миофибрилл — это тонкие нити белка (актина и миозина), которые способны сокращаться. За счет массового сокращения миофибрилл происходит сокращение всей мышцы.

Белые мышечные волокна.

Быстрые или белые мышечные волокна используют анаэробный (бескислородный) метаболизм для производства энергии для сокращения. Они выполняют высокоскоростные движения, которые характеризуются большой или взрывной силой, однако утомляются они значительно раньше, чем медленные. И те и другие типы клеток производят примерно одинаковое количество работы за одно сокращение, однако белые клетки делают это значительно быстрее.

Отдельно выделяют два типа белых мышечных волокон. Подтип IIа и IIб

-Подтип IIа

Клетки подтипа IIа также известны как промежуточные или переходные. Они могут использовать как аэробный (сопровождающийся потреблением кислорода) и анаэробный (бескислородный) метаболизм для продукции энергии сокращения в равной степени. Эти волокна представляют собой нечто среднее между быстрыми и медленными.

-Подтип IIб

Это истинные быстрые мышечные волокна, они используют только анаэробный метаболизм, обладают максимальной силой и скоростью сокращений. Именно эти клетки играют первостепенную роль при наборе массы в бодибилдинге, поэтому практически все тренировочные программы рассчитаны на данный тип волокна скелетной мускулатуры.

Белые волокна IIб могут гипертрофироваться в гораздо большей степени, чем медленные.

В каких видах спорта важны быстрые волокна?

Именно этот тип клеток вносит основной вклад в достижение спортивных целей в тех видах спорта, где требуется взрывная сила:

-Тяжелая атлетика
-Бодибилдинг
-Пауэрлифтинг
-Бокс и другие боевые искусства
-Бег на короткие дистанции.

Генетика и бодибилдинг

Ученые установили, что соотношение медленных и быстрых мышечных волокон генетически детерминировано. У среднестатистического человека их примерно поровну. В бодибилдинге лучших результатов добиваются те атлеты, мышцы которых содержат в большей степени белые волокна.

Белые мышечные волокна также важны для спринтеров. У выдающихся спортсменов — спринтеров быстрые мышечные волокна всегда преобладают — их около 80%.

Есть данные, что особенность тренировок может влиять на это соотношение. Силовой тренинг в бодибилдинге может увеличить количество клеток II типа, а при аэробных тренировках увеличивается содержание медленных клеток I типа. Однако эти изменения довольно ограничены. В исследованиях переход одного типа в другой, как правило, не превышает 10%. По этой причине, одни люди набирают мышечную массу с большим трудом, а другие наоборот — очень быстро.

Что делать если мало белых мышечных клеток?

-Если вы хотите получить красивую фигуру и выглядеть привлекательно, то этого можно достигнуть даже в том случае, если белые волокна в меньшинстве. К сожалению, достижения в профессиональном спорте будут маловероятны

Быстрые и медленные… — Курси масажу ЦПРМ Кривий Ріг

Быстрые и медленные мышечные волокна

Мышцы человека состоят из мышечных волокон, которые, в свою очередь, делятся на два принципиально отличающихся типа — на быстрые и медленные. Отличия выражаются как в скорости вовлечения и используемом для работы источнике энергии, так даже и цвете волокна.

Медленные (красные) волокна, ответственные за продолжительные монотонные нагрузки, используют в качестве основного источника энергии жир. Быстрые (белые) волокна, необходимые для короткой и высокоинтенсивные нагрузки — запасы углеводов и креатина.

Различия мышечных волокон

Наглядным примером различия мышечных волокон является мясо курицы. Грудка и крылья обладают характерным белым цветом и минимальным содержанием жира в мясе, тогда как окорочка и бедрышки отличаются более высоким содержанием жира и темным цветом.

Поскольку большую часть времени курица проводит стоя, мускулатура ее ног испытывает постоянную нагрузку низкого уровня — ответственность медленных волокон. Мышцы крыльев используются для резких энергичных взмахов — ответственность быстрых мышечных волокон.

Медленные / Красные волокна

Важно не путаться в формулировках — выполнение какого-либо движения крайне медленно не означает автоматического вовлечения в работу медленных мышечных волокон. Для их задействования требуется легкая статичная нагрузка продолжительностью в несколько минут.

Мышцы, работающие на протяжении десятков минут при низкой интенсивности, в качестве энергии для своей работы требуют окисления жиров (триглицеридов) при помощи кислорода. Красный цвет таких мышечных волокон обусловлен именно наличием молекул кислорода.

Быстрые / Белые волокна

Мышцы для высокоинтенсивных и краткосрочных нагрузок требуют быстродоступной энергии. Поскольку процессы окисления жира требуют времени, в качестве источника энергии для взрывного усилия организм использует запасы углеводов (гликоген) и креатин фосфата.

Источником мышечного гликогена являются углеводы, источником креатин фосфата — мясо. Именно креатин доступен в виде спортивной добавки, увеличивающий как силу мышц, так и их визуальный объем за счет наполнения клеток питательными веществами и водой.

Каких волокон у вас больше?

Любая мышечная группа человека состоит из волокон различных типов. За исключением преобладания медленных мышечных волокон в мышцах ног и позвоночника мускулатура обычных людей состоит наполовину из быстрых, наполовину — из медленных волокон.

При постоянных занятиях спортом организм может изменять это распределение, отдавая предпочтение тому типу волокон, который наиболее требуется. Спринтеры, прыгуны и тяжелоатлеты имеют больше быстрых волокон, тогда как марафонцы, велосипедисты и пловцы — медленных.

Тренировки для роста мышц

Силовой тренинг в тренажерном зале вовлекает в работу преимущественно быстрые мышечные волокна, делая гликоген основным источником энергии. Чем меньше количество повторов упражнения и чем больше вес, тем сильнее задействованы быстрые волокна.

Поскольку увеличение размера мышц во многом связано именно с увеличением запасов гликогена, для успешного набора мускулатуры крайне важно иметь достаточное количество углеводов в питании как после силовой тренировки, так и непосредственно перед ее началом.

Тренировки для сжигания жира

Сжигание жира, происходящее при вовлечении в работу медленных мышечных волокон, достигается исключительно при продолжительных (не менее 30 минут) низкоинтенсивных тренировках. Частота сердцебиения обязательно должна находиться в аэробной зоне.

Если вы хотите сжечь больше жира, тренируйтесь на пустой желудок — в этом случае организм не сможет получать энергию из перевариваемой пищи и ему придется обратиться к запасам. Лучшими видами активности являются плавание, быстрая ходьба или медленный бег.

Мышечные волокна делятся на быстрые и медленные. Силовые тренировки и бег на короткие дистанции вовлекают быстрые волокна, требуя углеводов и гликогена. Для вовлечения медленных волокон и сжигания жира нужны продолжительные нагрузки низкой интенсивности.

типов мышечных волокон: быстрое или медленное сокращение

Если вы смотрите спортивные передачи по телевизору, в какой-то момент вы, вероятно, слышали, как комментатор говорил о спортсмене, обладающем взрывными или мощными мышцами. Например, профессиональный футболист Джей Джей Ватт получил много внимания из-за своей программы подготовки в межсезонье, которая включает в себя переворачивание покрышки большого грузовика. Спортивный комментатор недавно обсуждал методы тренировки Ватта и упомянул, что Ватт работал над своими быстро сокращающимися мышечными волокнами, чтобы стать более взрывным.Поначалу это звучит странно — быстро сокращающиеся мышечные волокна? Так ли это на самом деле, и можно ли выполнять определенные упражнения, ориентированные на один тип мышечных волокон?

Короче говоря, да и да.

Да, в организме есть разные типы мышечных волокон, которые классифицируются в зависимости от того, как они производят энергию. Да, различные мышечные волокна можно тренировать с помощью специальных упражнений, направленных на то, чтобы сосредоточиться на том, как они создают энергию или генерируют силу. Хотя было идентифицировано множество типов мышечных волокон, включая тип I, тип IC, тип IIC, тип IIAC, тип IIA и тип IIX, они обычно классифицируются как медленно сокращающиеся или быстро сокращающиеся (см. Таблицу). .

6 фактов, которые нужно знать о мышечных волокнах с медленным сокращением или типом I:

  1. Медленно сокращающиеся волокна содержат митохондрии, органеллы, которые используют кислород для создания аденозинтрифосфата (АТФ), который является химическим веществом, которое на самом деле способствует сокращению мышц и считается аэробным.
  2. Медленно сокращающиеся волокна также называют красными волокнами, потому что они содержат больше миоглобина, переносящего кровь, что создает более темный вид.
  3. Поскольку они могут быть собственным источником энергии, медленно сокращающиеся волокна могут выдерживать силу в течение длительного периода времени, но они не могут создавать значительную силу.
  4. Медленно сокращающиеся волокна имеют низкий порог активации, то есть они задействуются первыми при сокращении мышцы. Если они не могут генерировать силу, необходимую для определенной активности, задействуются быстро сокращающиеся мышечные волокна.
  5. Тонические мышцы, отвечающие за поддержание осанки, имеют более высокую плотность медленно сокращающихся волокон.
  6. Тренировка на выносливость в устойчивом состоянии может помочь увеличить плотность митохондрий, что повышает эффективность того, как организм использует кислород для производства АТФ.

Как видите, медленно сокращающиеся волокна обладают определенными характеристиками того, как они функционируют, а это означает, что их можно тренировать, чтобы они были более аэробно эффективными с помощью правильной программы упражнений.

Техники тренировки медленно сокращающихся волокон:

  • Упражнения, предусматривающие длительные изометрические сокращения с минимальным или отсутствующим движением суставов, удерживают медленно сокращающиеся мышечные волокна в напряжении в течение длительного периода времени. Это может помочь улучшить их способность использовать кислород для производства энергии.Примеры включают переднюю планку, боковую планку и балансировку на одной ноге.
  • Упражнения с отягощениями с использованием более легких весов с более медленными темпами движений и большим количеством повторений (например, более 15) могут задействовать медленно сокращающиеся волокна, чтобы использовать аэробный метаболизм для поддержания активности.
  • Круговая тренировка, которая включает в себя чередование одного упражнения на другое с минимальным отдыхом или без отдыха при использовании более легких весов, может быть эффективным способом тренировки медленно сокращающихся волокон.
  • Упражнения с собственным весом для большего количества повторений могут быть эффективным способом бросить вызов аэробному метаболизму, который помогает повысить эффективность медленно сокращающихся волокон.
  • При работе только с собственным весом или с меньшим сопротивлением используйте более короткие интервалы отдыха примерно 30 секунд между подходами, чтобы стимулировать медленно сокращающиеся волокна использовать аэробный метаболизм для подпитки тренировки.

8 фактов о быстросокращающихся мышечных волокнах или мышечных волокнах типа II:

  1. Быстро сокращающиеся волокна можно далее классифицировать на (1) быстро сокращающиеся IIa — быстрые окислительные гликолитические, поскольку они используют кислород для преобразования гликогена в АТФ, и (2) быстро сокращающиеся волокна типа IIb — быстрые гликолитические средства, которые зависят от АТФ хранится в мышечной клетке для выработки энергии.
  2. Быстро сокращающиеся волокна имеют высокий порог и будут задействованы или активированы только тогда, когда потребность в силе больше, чем могут удовлетворить медленные волокна.
  3. Более крупным быстросокращающимся волокнам требуется меньше времени для достижения максимальной силы и они могут генерировать большее количество силы, чем медленно сокращающиеся волокна.
  4. Быстро сокращающиеся волокна могут генерировать больше силы, но быстрее утомляются по сравнению с медленными волокнами.
  5. Фазические мышцы, отвечающие за движение в теле, содержат более высокую плотность быстро сокращающихся волокон.
  6. Силовые и силовые тренировки могут увеличить количество быстро сокращающихся мышечных волокон, задействованных для выполнения определенного движения.
  7. Быстро сокращающиеся волокна отвечают за размер и определение конкретной мышцы.
  8. Быстросокращающиеся волокна называют «белыми волокнами», потому что они не содержат много крови, что придает им более светлый вид, чем медленно сокращающиеся волокна.

Как видите, характеристики быстро сокращающихся волокон больше подходят для взрывных, силовых и силовых видов спорта, таких как футбол.Поэтому, когда диктор говорит о том, как программа тренировок приносит пользу определенному типу мышечных волокон, они говорят с наукой точно.

Если вы хотите задействовать больше быстро сокращающихся волокон, чтобы помочь себе повысить уровень силы или стать более взрывным, вот несколько эффективных приемов.

Методы задействования быстро сокращающихся волокон:

  • Тренировка с отягощениями с тяжелым весом стимулирует мышечные двигательные единицы, чтобы активировать больше мышечных волокон. Чем тяжелее вес, тем большее количество быстро сокращающихся волокон будет задействовано.
  • Выполнение взрывных силовых движений, будь то штанга, гиря, набивной мяч или просто вес собственного тела, задействует большее количество быстро сокращающихся волокон.
  • Быстро сокращающиеся волокна быстро утомляются, поэтому сосредоточьтесь на использовании тяжелых весов или взрывных движений только для ограниченного количества повторений (например, от двух до шести) для максимальной эффективности.
  • Поскольку они быстро истощают энергию, быстросокращающиеся волокна требуют более длительных периодов отдыха, чтобы позволить двигательным единицам восстановиться и заменить израсходованный АТФ.Поэтому после каждого взрывного или силового упражнения давайте отдыхать не менее 60–90 секунд.

Понимание того, как физиология тела адаптируется к упражнениям, может помочь вам разработать более эффективные программы упражнений для ваших конкретных потребностей. Генетика определяет, сколько у вас мышечных волокон каждого типа; однако, чтобы определить, являетесь ли вы доминантным с быстрым или медленным сокращением, потребуется инвазивная биопсия мышцы. Следовательно, если вы обнаружите, что вам нравится больше заниматься упражнениями на выносливость и что они относительно легки для вас, вероятно, у вас больше медленных волокон.И наоборот, если вы действительно не любите длительные пробежки, но любите заниматься спортом, основанным на коротких сериях взрывных движений, или если вам нравятся силовые тренировки, потому что они относительно легкие, у вас, вероятно, преобладают быстро сокращающиеся волокна. Программа упражнений, которая применяет правильные стратегии тренировки для ваших мышечных волокон, может помочь вам добиться максимальной эффективности и получить удовольствие от тренировки.

Характеристика

Медленно сокращающийся

Быстро сокращающийся IIa

Быстро сокращающийся IIb

Производство сил

Низкая

Средний

Высокая

Скорость сокращения

Медленная

Быстро

Быстро

Сопротивление усталости

Высокая

Умеренная

Низкая

Гликолитическая способность

Низкая

Высокая

Высокая

Окислительная способность

Высокая

Средний

Низкая

Плотность капилляров

Высокая

Средний

Низкая

Плотность митохондрий

Высокая

Средний

Низкая

Выносливость

Высокая

Умеренная

Низкая

Fast Muscle Fiber — обзор

2.2 Типы мышечных волокон

Медленно и быстро сокращающиеся мышечные волокна уже были кратко рассмотрены; здесь мы их подробно обсуждаем. Мышца состоит из разных мышечных волокон, которые различаются по внешнему виду и другим характеристикам. Например, сравнивая мышцы, выделенные у дикого и домашнего кролика, дикий кролик имеет более красноватый цвет. Также, если сравнивать куриную грудку с бедром, последнее более красноватое, чем грудка.

Таким образом, мышцы, которые подвергаются постоянной активности (например, мышцы дикого кролика и бедра курицы), имеют красноватый оттенок и состоят из медленно сокращающихся мышечных волокон, тогда как мышцы, которые не подвергаются постоянному напряжению ( мышцы домашнего кролика и куриная грудка) имеют более светлый цвет и состоят из быстро сокращающихся мышечных волокон.Возникновение мышечных волокон зависит от напряжения, иннервации и типа иннервации. Внутри мышцы могут появляться мышечные волокна другого типа — например, ближе к костям мышцы более красноватые, чем у поверхности. Вообще говоря, разгибатели содержат больше быстро сокращающихся мышечных волокон, чем сгибатели. В человеческом теле есть мышцы, которые состоят в основном из медленно сокращающихся или быстро сокращающихся мышечных волокон. Мышечные волокна иннервируются альфа-мотонейронами. Моторный нейрон и все мышечные волокна, с которыми он соединяется, представляют собой двигательную единицу.Количество мышечных волокон, иннервируемых одним мотонейроном, может быть разным; например, в экстраокулярных мышцах 10 мышечных волокон иннервируются одним двигательным нейроном, в то время как мышцы бедра могут иметь 1000 волокон в каждой единице. Аксоны мотонейронов спинного мозга иннервируют периферические мышцы, и они могут иметь длину более 1 м (рис. 2.9).

Рис. 2.9. Моторные агрегаты. В человеческом теле есть три различных двигательных единицы. Моторная единица типа I обладает высокой устойчивостью к утомлению, имеет более низкий порог активации, содержит меньше мышечных волокон и имеет низкую силу, генерируемую во время сокращения.Двигательная единица типа II также устойчива к утомлению, имеет более высокий порог активации и создаваемое усилие выше по сравнению с двигательной единицей типа I. Двигательная единица типа IIb утомляема, имеет высокий порог активации, иннервирует большинство мышечных волокон и генерирует наибольшая сила при сокращении.

Электродвигатели различаются по размеру и порогу активации. Большие двигательные единицы имеют более высокие пороги активации и содержат более бледные быстро сокращающиеся мышечные волокна, в то время как мелкие двигательные единицы имеют более низкие пороги активации и содержат красноватые медленно сокращающиеся мышечные волокна.Различия в физиологических, биохимических, гистохимических и генетических характеристиках двигательных единиц также обеспечивают полезную основу для их различения (таблица 2.2).

Таблица 2.2. Характеристики мышечных волокон

9027 9027 9 Порог
Характеристики Быстро сокращающиеся волокна Медленно сокращающиеся волокна
Время до максимального сокращения (мс) 50–80 100–200
Частота для достижения тетанического сокращения (Гц / с) 60 16
Плотность миоглобина и митохондрий Низкая Высокая
Доминантный путь синтеза АТФ Анаэробный Аэробный
Высокая Низкая
Миозин-АТФазная активность Высокая Низкая
Капилляризация Низкая Высокая
Устойчивость к усталости Плохая Высокая
Большой Маленький
Высокий Низкий
Генерирующая сила Высокая Низкая

Исходя из физиологических характеристик, мышечные волокна человека быстро утомляются, устойчивы к быстрому утомлению, быстрые промежуточные или медленные волокна; по биохимическим свойствам они представляют собой быстрые гликолитические волокна типа IIb, быстрые окислительно-гликолитические волокна типа IIa или медленные окислительные волокна типа I.Другая классификация дает другой тип волокон, волокна IIi, с характеристиками между типами IIa и IIb. Красные медленно сокращающиеся волокна содержат большое количество железа, которое связано с большим количеством митохондрий и содержанием миоглобина. Красные волокна обладают более высокой окислительной способностью; они способны потреблять большое количество кислорода и уменьшать его содержание в митохондриях. Кислород всегда связан с железосодержащими молекулами; это высокое содержание железа также способствует его красному цвету. В таблице 2.2 показаны различия между типами мышечных волокон.Различия в пороге активации определяют порядок активации сокращающихся волокон разных типов. Медленно сокращающиеся мышечные волокна с отличным уровнем потребления кислорода, высоким содержанием митохондрий и активностью окислительных ферментов являются наиболее эффективными волокнами. Они способны создавать силу в точке сжатия из-за низкого порога активации. Большинство волокон антигравитационных мышц — это медленно сокращающиеся волокна, и эти волокна задействованы во время ходьбы и движений низкой интенсивности.Один из главных законов природы — это прибыльность, которая в данном случае означает задействование в первую очередь наиболее прибыльных мышечных волокон. Быстро сокращающиеся мышечные волокна с их более высокими порогами активации и генерированием огромной силы можно использовать во время полета и выживания; однако эти волокна потребляют много энергии и производят много молочной кислоты (обсуждается позже). Они могут быть активированы только стимулами высокой интенсивности из-за более высокого порога. Если использовать аналогию, медленно сокращающиеся волокна подобны экономичным городским машинам, а быстро сокращающиеся мышечные волокна — мощным гоночным автомобилям.

Fast Muscle Fiber — обзор

2.2 Типы мышечных волокон

Медленно и быстро сокращающиеся мышечные волокна уже были кратко рассмотрены; здесь мы их подробно обсуждаем. Мышца состоит из разных мышечных волокон, которые различаются по внешнему виду и другим характеристикам. Например, сравнивая мышцы, выделенные у дикого и домашнего кролика, дикий кролик имеет более красноватый цвет. Также, если сравнивать куриную грудку с бедром, последнее более красноватое, чем грудка.

Таким образом, мышцы, которые подвергаются постоянной активности (например, мышцы дикого кролика и бедра курицы), имеют красноватый оттенок и состоят из медленно сокращающихся мышечных волокон, тогда как мышцы, которые не подвергаются постоянному напряжению ( мышцы домашнего кролика и куриная грудка) имеют более светлый цвет и состоят из быстро сокращающихся мышечных волокон. Возникновение мышечных волокон зависит от напряжения, иннервации и типа иннервации. Внутри мышцы могут появляться мышечные волокна другого типа — например, ближе к костям мышцы более красноватые, чем у поверхности.Вообще говоря, разгибатели содержат больше быстро сокращающихся мышечных волокон, чем сгибатели. В человеческом теле есть мышцы, которые состоят в основном из медленно сокращающихся или быстро сокращающихся мышечных волокон. Мышечные волокна иннервируются альфа-мотонейронами. Моторный нейрон и все мышечные волокна, с которыми он соединяется, представляют собой двигательную единицу. Количество мышечных волокон, иннервируемых одним мотонейроном, может быть разным; например, в экстраокулярных мышцах 10 мышечных волокон иннервируются одним двигательным нейроном, в то время как мышцы бедра могут иметь 1000 волокон в каждой единице.Аксоны мотонейронов спинного мозга иннервируют периферические мышцы, и они могут иметь длину более 1 м (рис. 2.9).

Рис. 2.9. Моторные агрегаты. В человеческом теле есть три различных двигательных единицы. Моторная единица типа I обладает высокой устойчивостью к утомлению, имеет более низкий порог активации, содержит меньше мышечных волокон и имеет низкую силу, генерируемую во время сокращения. Моторный блок типа II также устойчив к усталости, имеет более высокий порог активации и создаваемое усилие выше по сравнению с типом I.Двигательная единица типа IIb утомительна, имеет высокий порог активации, иннервирует большинство мышечных волокон и создает наибольшую силу во время сокращения.

Электродвигатели различаются по размеру и порогу активации. Большие двигательные единицы имеют более высокие пороги активации и содержат более бледные быстро сокращающиеся мышечные волокна, в то время как мелкие двигательные единицы имеют более низкие пороги активации и содержат красноватые медленно сокращающиеся мышечные волокна. Различия в физиологических, биохимических, гистохимических и генетических характеристиках двигательных единиц также служат полезной основой для их различения (Таблица 2.2).

Таблица 2.2. Характеристики мышечных волокон

9027 9027 9 Порог
Характеристики Быстро сокращающиеся волокна Медленно сокращающиеся волокна
Время до максимального сокращения (мс) 50–80 100–200
Частота для достижения тетанического сокращения (Гц / с) 60 16
Плотность миоглобина и митохондрий Низкая Высокая
Доминантный путь синтеза АТФ Анаэробный Аэробный
Высокая Низкая
Миозин-АТФазная активность Высокая Низкая
Капилляризация Низкая Высокая
Устойчивость к усталости Плохая Высокая
Большой Маленький
Высокий Низкий
Генерирующая сила Высокая Низкая

Исходя из физиологических характеристик, мышечные волокна человека быстро утомляются, устойчивы к быстрому утомлению, быстрые промежуточные или медленные волокна; по биохимическим свойствам они представляют собой быстрые гликолитические волокна типа IIb, быстрые окислительно-гликолитические волокна типа IIa или медленные окислительные волокна типа I.Другая классификация дает другой тип волокон, волокна IIi, с характеристиками между типами IIa и IIb. Красные медленно сокращающиеся волокна содержат большое количество железа, которое связано с большим количеством митохондрий и содержанием миоглобина. Красные волокна обладают более высокой окислительной способностью; они способны потреблять большое количество кислорода и уменьшать его содержание в митохондриях. Кислород всегда связан с железосодержащими молекулами; это высокое содержание железа также способствует его красному цвету. В таблице 2.2 показаны различия между типами мышечных волокон.Различия в пороге активации определяют порядок активации сокращающихся волокон разных типов. Медленно сокращающиеся мышечные волокна с отличным уровнем потребления кислорода, высоким содержанием митохондрий и активностью окислительных ферментов являются наиболее эффективными волокнами. Они способны создавать силу в точке сжатия из-за низкого порога активации. Большинство волокон антигравитационных мышц — это медленно сокращающиеся волокна, и эти волокна задействованы во время ходьбы и движений низкой интенсивности.Один из главных законов природы — это прибыльность, которая в данном случае означает задействование в первую очередь наиболее прибыльных мышечных волокон. Быстро сокращающиеся мышечные волокна с их более высокими порогами активации и генерированием огромной силы можно использовать во время полета и выживания; однако эти волокна потребляют много энергии и производят много молочной кислоты (обсуждается позже). Они могут быть активированы только стимулами высокой интенсивности из-за более высокого порога. Если использовать аналогию, медленно сокращающиеся волокна подобны экономичным городским машинам, а быстро сокращающиеся мышечные волокна — мощным гоночным автомобилям.

Типы мышечных волокон | Анатомия и физиология I

Цели обучения

  • Опишите типы волокон скелетных мышц
  • Объясните быстрые и медленные мышечные волокна

Два критерия, которые следует учитывать при классификации типов мышечных волокон, — это скорость сокращения одних волокон по сравнению с другими и то, как волокна производят АТФ. Используя эти критерии, можно выделить три основных типа волокон скелетных мышц. Медленные окислительные волокна (SO) сокращаются относительно медленно и используют аэробное дыхание (кислород и глюкоза) для производства АТФ. Быстрые окислительные волокна (FO) быстро сокращаются и в основном используют аэробное дыхание, но поскольку они могут переключаться на анаэробное дыхание (гликолиз), они утомляются быстрее, чем волокна SO. Наконец, быстрые гликолитические (FG) волокна имеют быстрые сокращения и в основном используют анаэробный гликолиз. Волокна FG устают быстрее других. Большинство скелетных мышц человека содержат все три типа, хотя и в разных пропорциях.

Скорость сокращения зависит от того, насколько быстро АТФаза миозина гидролизует АТФ, чтобы вызвать действие поперечного мостика.Быстрые волокна гидролизуют АТФ примерно в два раза быстрее, чем медленные волокна, что приводит к гораздо более быстрой смене поперечного мостика (которая тянет тонкие волокна к центру саркомеров с большей скоростью). Первичный метаболический путь, используемый мышечным волокном, определяет, классифицируется ли волокно как окислительное или гликолитическое. Если волокно в основном производит АТФ посредством аэробных путей, оно является окислительным. Во время каждого метаболического цикла может производиться больше АТФ, что делает клетчатку более устойчивой к утомлению.Гликолитические волокна в основном создают АТФ посредством анаэробного гликолиза, который производит меньше АТФ за цикл. В результате гликолитические волокна утомляются быстрее.

Окислительные волокна содержат намного больше митохондрий, чем гликолитические волокна, потому что аэробный метаболизм, который использует кислород (O 2 ) в метаболическом пути, происходит в митохондриях. Волокна SO содержат большое количество митохондрий и способны сокращаться на более длительные периоды из-за большого количества АТФ, которое они могут производить, но они имеют относительно небольшой диаметр и не создают большого напряжения.Волокна SO широко снабжаются кровеносными капиллярами, чтобы поставлять O 2 из красных кровяных телец в кровоток. Волокна SO также содержат миоглобин, молекулу, несущую O 2 , аналогичную O 2 , несущую гемоглобин в красных кровяных тельцах. Миоглобин хранит часть необходимого O 2 внутри самих волокон (и придает волокнам SO их красный цвет). Все эти особенности позволяют волокнам SO производить большое количество АТФ, который может поддерживать мышечную активность без утомления в течение длительных периодов времени.

Тот факт, что SO-волокна могут функционировать в течение длительного времени без утомления, делает их полезными для поддержания осанки, создания изометрических сокращений, стабилизации костей и суставов и выполнения небольших движений, которые происходят часто, но не требуют большого количества энергии. Они не создают высокого напряжения, и поэтому не используются для мощных, быстрых движений, требующих большого количества энергии и быстрой езды на велосипеде по мосту.

Волокна

FO иногда называют промежуточными волокнами, поскольку они обладают промежуточными характеристиками между быстрыми и медленными волокнами.Они производят АТФ относительно быстро, быстрее, чем волокна SO, и, таким образом, могут создавать относительно высокое напряжение. Они окислительны, потому что производят АТФ аэробно, обладают большим количеством митохондрий и не утомляются быстро. Однако волокна FO не содержат значительного количества миоглобина, что придает им более светлый цвет, чем волокна SO красного цвета. Волокна FO используются в основном для движений, таких как ходьба, которые требуют больше энергии, чем контроль позы, но меньше энергии, чем взрывные движения, такие как спринт.Волокна FO полезны для этого типа движения, потому что они создают большее натяжение, чем волокна SO, но они более устойчивы к усталости, чем волокна FG.

Волокна

FG в основном используют анаэробный гликолиз в качестве источника АТФ. Они имеют большой диаметр и содержат большое количество гликогена, который используется в гликолизе для быстрого образования АТФ и создания высокого уровня напряжения. Поскольку они в основном не используют аэробный метаболизм, они не обладают значительным количеством митохондрий или значительным количеством миоглобина и поэтому имеют белый цвет.Волокна FG используются для создания быстрых, сильных сокращений для быстрых и мощных движений. Эти волокна быстро устают, что позволяет использовать их только в течение коротких периодов времени. Большинство мышц содержат смесь волокон каждого типа. Преобладающий тип волокна в мышце определяется основной функцией мышцы.

Типы мышечных волокон Типы телосложения

Количество и тип мышечных волокон (быстрые или медленные) в вашем теле были определены во 2 триместре беременности вашей матери.Каждое из ваших мышечных волокон состоит из 75 процентов воды, 20 процентов белка, 5 процентов фосфатов, кальция, магния, натрия, калия, хлорида, жиров, углеводов и аминокислот. У вас есть 430 произвольных мышц, что составляет от 40 до 50 процентов веса вашего тела. Скелетная мышца — это самая большая ткань в вашем теле.

У вас есть два основных типа мышечных волокон. Ваши постуральные мышцы относятся к типу I, выносливости, красного цвета и считаются медленно сокращающимися мышцами. Эти мышцы удерживают вас в вертикальном положении в течение всего дня.Волокна типа I задействуются первыми во время вашей силовой и скоростной работы и способны к меньшей силе, но могут помочь вам выполнять больше повторений (повторений) и работать дольше и медленнее, чем волокна типа II. Волокна типа I используют кислород, что означает, что они аэробны по своей природе. Они меньше по размеру и содержат меньше гликогена, чем волокна типа II, но в них высокое содержание миоглобина. Они содержат капилляры и обеспечивают выносливость при работе на большие расстояния. Некоторые исследования показывают, что у женщин больше волокон типа I, но другие исследования не показали очевидной разницы в распределении волокон между мужчинами и женщинами.

Тип II, быстро сокращающиеся волокна задействуются для быстрых и мощных движений. Есть два подкласса волокон типа II. Волокна типа II a-intermediate обладают некоторой окислительной способностью. Они используют комбинацию аэробной и гликогенной систем. Они набираются после волокон типа I. Волокна типа II a-intermediate — быстро сокращающиеся, с умеренным содержанием миоглобина, плотностью капилляров, производством силы и выносливостью. Если вы выполнили 8 тяжелых повторений. в жиме лежа — первые несколько повторений. используются в основном волокна типа I.Следующие вспомогательные а-промежуточные волокна типа II. И, наконец, когда вы делали это последнее повторение, использовались неокислительные волокна типа II-b.

Волокна типа II-b не являются окислительными (не аэробными). Они сильнее и обладают большей силой, но быстро утомляются. Волокна типа II-b анаэробны, с высоким содержанием гликогена и высокой скоростью сокращений. У них мало капилляров и низкая выносливость, но большая выходная мощность. Вашим мышцам необходимы гликоген, АТФ и иннервация, чтобы стать активными. Стимул к двигательной единице сокращает ваши мышцы по принципу «все или ничего».Мышечное волокно будет сокращаться полностью или не сокращаться совсем. Один мотонейрон может иннервировать 1000 мышечных волокон в икре, в то время как другой мотонейрон может активировать только 10 мышечных волокон вокруг глаза.

Мышцы занимают меньше места, чем жир. Один фунт жира увеличивает на 18 процентов больше, чем фунт мышц. Жир занимает 1,1 литра на фунт, в то время как мышцам требуется всего 0,9 литра на фунт. Исследования показывают, что женщины, которые тренируются с отягощениями, компенсируют увеличение окружности за счет сжигания жира. То есть, если они не увеличивают свои жировые запасы, поглощая лишние калории.Мужчины сильнее женщин, потому что у них больше мышечных волокон. Женщины составляют всего 68–71 процентов площади поперечного сечения мужчин. Однако женщины могут увеличивать свою силу в той же пропорции, что и мужчины. Считается, что в нижней части тела женщины могут сравниться с мужчинами по силе, если сравнивать фунт за фунтом. Однако в верхней части тела, даже если сравнивать фунт за фунтом женщин и мужчин, женщины лишь на 70 процентов сильнее мужчин. Вероятно, это связано с тем, что женщины, как правило, реже используют верхнюю часть тела, чем мужчины, для повседневной деятельности, требующей грубой силы, такой как поднятие тяжелых ящиков, копание, перемещение тяжелой мебели и т. Д.

Две женщины могут получить разные результаты при выполнении одной и той же программы силовых тренировок. Типы телосложения играют важную роль в развитии женщин. Мезоморфный тип телосложения — это человек с хорошо развитыми и выраженными мышцами туловища и конечностей. Эти женщины шире в плечах и бедрах и уже в талии. У них высокое соотношение мышечной массы и жира, и они могут выглядеть подтянутыми даже без упражнений. Мезоморфы, тренирующиеся с отягощениями, замечают резкое увеличение силы и мышечной массы.

Эндоморфный тип тела более округлый, мягкий и грушевидный.Ягодичные и четырехглавые мышцы (бедра и бедра) покрыты большим количеством жира. Их мускулы нечетко очерчены, и у них более высокое соотношение жира и мускулов на туловище и конечностях. Упражнения помогают с потерей жира, но делают это медленно, особенно в области бедер и бедер. Силовые тренировки должны быть сосредоточены на развитии верхней части тела, чтобы сбалансировать большие пропорции бедер.

Эктоморфный тип телосложения: длинное и прямоугольное, с плоской грудью, тонкими бедрами, без определенной талии. У этих женщин слабое развитие мышц туловища и конечностей при относительно небольшой массе тела.Силовые тренировки должны быть более интенсивными, поскольку этому типу телосложения сложно удерживать мышцы. Одно из самых замечательных изобретений последнего десятилетия в области силовых тренировок — PowerBlock. А когда вы путешествуете, вы не сможете превзойти SportCord по удобству и универсальности.

быстро сокращающихся мышц против медленно сокращающихся | АКТИВНЫЙ

Знаете кого-нибудь из HIIT-асов, которым сложно пробежать милю? Как насчет марафонца, который не умеет прыгать на ящик? Разница может заключаться в составе их скелетных мышц.

У людей есть два основных типа волокон скелетных мышц: медленно сокращающиеся (тип I) и быстро сокращающиеся (тип II). Медленно сокращающиеся мышцы помогают выполнять упражнения на длительную выносливость, такие как бег на длинные дистанции, в то время как быстро сокращающиеся мышцы утомляются быстрее, но используются для мощных всплесков движений, таких как спринт.

Еще от Greatist : 4 быстрых решения, чтобы прорваться через плато тренировки

Что вам нужно знать

Быстро сокращающиеся мышцы делятся на две категории: умеренно быстро сокращающиеся (тип IIa) и быстро сокращающиеся (тип IIb или IIx).Умеренно быстро сокращающиеся мышцы толще, быстрее сокращаются и изнашиваются быстрее, чем медленно сокращающиеся. Быстрые сокращения, самые сильные и самые низкие по выносливости, активируются, когда тело приближается к максимальной нагрузке.

Вот как это работает: во время аэробных упражнений, таких как бег или плавание, в первую очередь сокращаются медленно сокращающиеся волокна. Когда медленно сокращающиеся волокна устают, быстро сокращающиеся волокна начинают действовать.

Еще от Greatist : 50 упражнений с собственным весом, которые можно делать где угодно

Работа дает значительные преимущества, приводящие к временной усталости, а значит, задействованы быстро сокращающиеся волокна.Например, если вы хотите увеличить мышечную массу и улучшить силу, использование быстросокращающихся волокон — единственный способ сделать это.

С другой стороны, аэробные упражнения, в которых используются в основном медленно сокращающиеся волокна, могут повысить выносливость и кислородную емкость ваших мышц, позволяя организму сжигать энергию в течение более длительных периодов времени. Высокая доля медленно сокращающихся волокон также связана с низким кровяным давлением. Предыдущие исследования также показали, что у женщин может быть большее распределение мышечных волокон типа I и более низкое распределение мышечных волокон типа II, чем у мужчин.

Подробнее : 4 упражнения, которые помогут вам прыгнуть выше

Новая технология показывает, что быстро и медленно сокращающиеся мышечные волокна по-разному реагируют на упражнения — ScienceDaily

Регулярные упражнения — одно из лучших средств защиты от метаболических заболеваний, таких как ожирение и диабет — но почему? Это вопрос, на который ученые все еще не могут ответить. Хотя упражнения меняют молекулярное поведение мышц, не совсем понятно, как эти молекулярные изменения улучшают метаболическое здоровье.

Ученые из Копенгагенского университета разработали новую технологию, которая позволяет исследователям изучать биологию мышц на более детальном уровне и, надеюсь, найти новые ответы. Они извлекли «быстрые» и «медленные» мышечные волокна из лиофилизированных образцов мышц, которые были взяты до и после 12 недель тренировок на велосипеде. Их всесторонний анализ экспрессии белков в волокнах дает новые доказательства того, что типы волокон по-разному реагируют на тренировки.

Исследование, опубликованное в журнале Nature Communications , также демонстрирует неиспользованный потенциал лиофилизированных образцов, хранящихся в морозильных камерах по всему миру.

«Известно, что метаболические нарушения и несколько мышечных заболеваний влияют на определенные типы волокон или сохраняют их, поэтому детальное исследование конкретных типов волокон имеет решающее значение. Предыдущие исследования, включающие крупномасштабный анализ белков мышечных волокон, требовали выделения отдельных мышечных волокон из недавно полученных биопсий мышц. .Поскольку изоляция мышечных волокон требует много времени, у этого подхода есть свои ограничения. Наш метод позволяет анализировать мышечные волокна уже собранных биопсий мышц, а также прокладывает новый путь для будущих исследований », — говорит доцент Атул Дешмук из Центра фундаментальных метаболических исследований Novo Nordisk Foundation (CBMR) при Университете Копенгагена.

Беспорядочные и запутанные образцы мышц

Скелетная мышца содержит крошечные волокна, которые можно разделить на быстро или медленно сокращающиеся.Проще говоря, быстро сокращающиеся волокна создают взрывную энергию, но быстро устают, в то время как медленно сокращающиеся волокна менее энергичны, но обладают большей выносливостью. У большинства людей в мышцах есть четное количество обоих типов, но соотношение может сильно различаться у разных людей. Это означает, что упражнения могут приносить людям разную пользу в зависимости от этого соотношения.

В мышце тысячи волокон связаны вместе соединительной тканью и перемежаются рядом типов клеток с поддерживающей функцией.Из-за всех этих различных типов клеток ученым трудно интерпретировать результаты всего образца мышц и связать наблюдаемые изменения с конкретными типами клеток.

Понимая потенциал изучения отдельных волокон, Атул Дешмук объединился с профессором Матиасом Манном из Центра исследований белков Novo Nordisk Foundation и Группой Войташевского из Департамента питания, физических упражнений и спорта Копенгагенского университета.

Заточка мышечных волокон

Они набирали здоровых людей на 12 недель тренировок на выносливость и собирали образцы мышц до и после тренировки, которые затем подвергали сублимационной сушке.Затем они извлекли из образцов быстро и медленно сокращающиеся мышечные волокна и провели протеомику на основе масс-спектрометрии с высоким разрешением — инструмент, который позволяет ученым одновременно измерять тысячи белков в разных образцах.

Они идентифицировали более 4000 различных белков в образцах и обнаружили, что тренировка с физической нагрузкой изменяет экспрессию сотен различных белков как в быстрых, так и в медленно сокращающихся типах волокон. Важно отметить, что они обнаружили различия в экспрессии белков двух типов волокон после тренировки, что демонстрирует, что быстро и медленно сокращающиеся мышцы реагируют по-разному.

«Наш метод можно масштабировать для высокопроизводительного анализа сотен отдельных мышечных волокон из одной биопсии. Сочетание этого подхода с современным высокочувствительным масс-спектрометром может помочь понять неоднородность типов волокон в здоровых и больных скелетных мышцах», — говорит Доцент Атул Дешмук из Центра фундаментальных метаболических исследований Ново Нордиск (CBMR) при Копенгагенском университете.

Лекарства, не поражающие сердце случайным образом

По массе скелетные мышцы — самый большой орган в организме, и даже небольшие изменения могут иметь огромное влияние на обмен веществ в организме.Таким образом, скелетная мышца представляет собой интересную фармакологическую ткань-мишень с большим потенциалом в лечении метаболических заболеваний. Однако одна из проблем состоит в том, чтобы избежать побочных эффектов, например, в сердечной мышце, которая состоит из специализированных волокон, имеющих некоторое сходство с медленными волокнами скелетных мышц.

«Таким образом, наш репозиторий белков, специфичных для определенного типа волокон, является первым шагом к идентификации белков скелетных мышц, которые специфичны для быстро сокращающихся волокон, позволяя нацеливать и доставлять лекарство к этому конкретному типу волокон и потенциально избегать побочных эффектов в сердце», — говорит Профессор Йорген Войташевски с кафедры питания, физических упражнений и спорта Копенгагенского университета.

No related posts.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *