Количество видов аминокислот входящих в состав белков: Тест 16. Биология. 10 класс. Химический состав клетки – белки, нуклеиновые кислоты и АТФ.

При дефиците аминокислот в организме могут возникать следующие неприятные симптомы:

• быстрая умственная и физическая утомляемость;
• мышечная слабость;
• боль в суставах, нарушение их подвижности;
• отеки;
• «необъяснимые» приступы голода;
• снижение остроты зрения;
• ухудшение состояния волос, ногтей, кожи.

На перечисленные симптомы особенно важно обратить внимание, если вы длительное время придерживаетесь ограничительной диеты, испытываете стрессы, подвергаетесь тяжелым физическим нагрузкам, перенесли какое-либо заболевание. Но во всех случаях следует предварительно проконсультироваться с врачом, так как признаки белкового дефицита неспецифичны и схожи с симптомами ряда заболеваний.

* БАД. НЕ ЯВЛЯЕТСЯ ЛЕКАРСТВЕННЫМ СРЕДСТВОМ

Автор: Будь в Форме

Оцените материал!

Добавить отзыв

Отзывы

Полезная информация

Сколько аминокислот входит в состав белков, как они называются?

Отказ от ответсвенности

Обращаем ваше внимание, что вся информация, размещённая на сайте Prowellness предоставлена исключительно в ознакомительных целях и не является персональной программой, прямой рекомендацией к действию или врачебными советами. Не используйте данные материалы для диагностики, лечения или проведения любых медицинских манипуляций. Перед применением любой методики или употреблением любого продукта проконсультируйтесь с врачом. Данный сайт не является специализированным медицинским порталом и не заменяет профессиональной консультации специалиста. Владелец Сайта не несет никакой ответственности ни перед какой стороной, понесший косвенный или прямой ущерб в результате неправильного использования материалов, размещенных на данном ресурсе.

Сколько аминокислот входит в состав белков, как они называются?

Белок является главным строительным материалом для организма. Его структура сложная и многоступенчатая. Какие аминокислоты входят в его состав?

Белок очень важен для организма, так как является строительным материалом. Его основой являются аминокислоты. Эти вещества отвечают за разные функции и нужны для поддержания нормального состояния организма.

Основные свойства аминокислот

Аминокислоты обладают следующими свойствами:

1. Быстро и хорошо растворяются в жидкой среде.
2. По форме напоминают кристаллы.
3. При воздействии высоких температур могут расплавиться.
4. Имеют некоторые признаки кислот и оснований одновременно.
5. Получаются в процессе белкового гидролиза.

Для чего аминокислоты нужны организму?

Биологическая роль аминокислот заключается в следующем:

• обеспечивают правильную работу иммунной системы;
• синтезируют глюкозу и участвуют в углеводном обмене;
• выступают в роли строительного материала для мышц и сухожилий;
• помогают спортсменам при наборе мышечной массы;
• поддерживают здоровье соединительных тканей;
• помогают поврежденным тканям быстрее восстановиться;
• участвуют в выработке энергии;
• выводят из организма вредные вещества и токсины;
• участвуют в образовании гормонов;
• поддерживают печень в порядке;
• помогают поддерживать нормальную работу головного мозга;
• обеспечивают бодрость духа и хорошее настроение;
• повышают работоспособность человека и его творческий потенциал;
• помогают нервным клеткам защититься от вредного воздействия алкогольных напитков;
• улучшают психическое здоровье человека;
• участвуют в жировом обмене;
• поддерживают работу органов желудочно-кишечного тракта;
• регулируют работу щитовидной железы;
• поддерживают в норме массу тела;
• замедляют естественные процессы старения.

Сколько аминокислот входит в состав белков?

В состав белков входят следующие незаменимые аминокислоты:

1. Лейцин, нужный для набора мышечной массы и контроля массы тела.
2. Изолейцин, стимулирующий выделение энергии.
3. Лизин, отвечающий за укрепление иммунитета и повышение защитных сил организма.
4. Фенилаланин, обеспечивающий правильную работу центральной нервной системы.
5. Метионин, ответственный за эффективное и быстрое сжигание подкожного жира.
6. Треонин, оказывающий положительное влияние на центральную нервную систему.
7. Триптофан, формирующий полезные для жизнедеятельности гормоны.
8. Валин, ускоряющий процессы обмена веществ.

Также белок образуют несколько заменимых аминокислот. К ним относятся:

1. Аланин, необходимый для процессов углеводного обмена и выведения из организма токсических веществ.
2. Аспарагиновая кислота, обеспечивающая человеку энергичность и прилив бодрости.
3. Аспарагин, обеспечивающий работу центральной нервной системы и головного мозга.
4. Гистидин, вырабатывающий кровяные тельца красного цвета.
5. Серин, отвечающий за правильную и эффективную работу головного мозга и за протекание когнитивных процессов.
6. Цистеин, подающий в организм кератин.
7. Аргинин, оздоравливающий кожу, кости, мышечную ткань и сухожилия.
8. Глютаминовая кислота, без которой невозможна нормальная работа головного и спинного мозга.
9. Глютамин, предотвращающий атрофию мышечных волокон.
10. Глицин, ускоряющий процессы свертываемости крови.
11. Пролин, стимулирующий выработку коллагена.
12. Тирозин, поддерживающий в норме аппетит и артериальное давление.

Внимание! В состав белков входят разные аминокислоты, заменимые и незаменимые. Они обеспечивают правильное формирование протеинов и эффективную работу всего организма.

Отказ от ответсвенности

Обращаем ваше внимание, что вся информация, размещённая на сайте Prowellness предоставлена исключительно в ознакомительных целях и не является персональной программой, прямой рекомендацией к действию или врачебными советами. Не используйте данные материалы для диагностики, лечения или проведения любых медицинских манипуляций. Перед применением любой методики или употреблением любого продукта проконсультируйтесь с врачом. Данный сайт не является специализированным медицинским порталом и не заменяет профессиональной консультации специалиста. Владелец Сайта не несет никакой ответственности ни перед какой стороной, понесший косвенный или прямой ущерб в результате неправильного использования материалов, размещенных на данном ресурсе.

Тест «Химический состав клетки»

Тест «Химический состав клетки»

Вариант I

Выберите правильный вариант ответа.

1. Вода – основа жизни:

А. может находиться в трех агрегатных состояниях

В. является растворителем, обеспечивающим как приток веществ в клетку, так и удаление из нее продуктов обмена

Б. в клетках зародыша ее 90 %

Г. все ответы верны

2. К микроэлементам относятся:

А. Cu, F, I, Zn

В. Ca, Fe, Mg, K

Б . Zn, Cu, F, Na

Г. C, H, N, O

3. Сколько видов аминокислот входят в состав природных белков?

А. 10       

В. 25             

Б. 15           

Г. 20

4. Как называется пространственная структура, когда молекула белка скручена в форме шара?

А. первичной      

В. третичной     

Б. вторичной       

Г. четвертичной

5. При нарушении углеводного обмена возникает заболевание:

А. цинга     

В. сахарный диабет     

Б. рахит     

Г. бери-бери

6. Белки, вырабатываемые в организме при проникновении в него бактерий, выполняют функцию:

А. ферментативную                     

В. защитную                                 

Б. двигательную  

Г. энергетическую

7. Деятельность, какой железы нарушается при недостатке йода в пище?           

А. щитовидной

В. слюнной                                  

Б. поджелудочной        

Г. печени

8. Назовите белок, выполняющий в основном транспортную функцию.

А. кератин      

В. коллаген        

Б. гемоглобин      

Г. инсулин

9. Каким термином называется потеря белком своей пространственной структуры?

А. спирализация                        

В. денатурация

Б. ренатурация      

Г. дегенерация

10. Определить соответствие:                                                                              

1.  Fe

А. входит в состав ферментов

2. К

Б. входит в состав желудочного сока

3. Mg

В. входит в состав гемоглобина

4. Cl

Г. обеспечивает возбудимость живых организмов

Вариант II

Выберите правильный вариант ответа.

А. происхождении живого из неживого

В. способности всех клеток к фотосинтезу

Б. едином происхождении всего живого

Г. сходных процессах обмена веществ

2.  Биоэлементами называют химические элементы:

А. входящие в состав живой и неживой природы

В. входящих в состав неорганических молекул

Б. участвующих в жизнедеятельности клетки

Г. являющиеся главными компонентами всех органических соединений клетки

3. Белки – это

А. биополимеры, в состав которых входят 20 аминокислот

В. органические вещества, обладающие небольшой молекулярной массой

Б. полимеры, мономерами которых являются 20 аминокислот

Г. все ответы верны

4. Водородные связи между СО и NH группами в молекуле белка придают ей форму спирали, которая характерна для структуры

А. первичной    

В. третичной       

Б. вторичной   

Г. четвертичной

5. Гормон, который участвует в регуляции содержания сахара в крови, вырабатывается в железе:

А. щитовидной          

В. поджелудочной

Б. печени         

Г. слюнной                                  

6. Реакции синтеза органических веществ в клетках человека и других организмов, расщепления пищи в пищеварительном канале ускоряются благодаря:

А. ферментам    

В. хлорофиллу      

Б. гормонам 

Г. гемоглобину

7. Вода участвует в теплорегуляции живых организмов благодаря:

А. полярности молекул                       

В. низкой теплоемкости

Б. высокой теплоемкости

Г. небольшим размерам молекул

8. Назовите белок, выполняющий в основном пластическую функцию.

А. кератин         

В. пепсин             

Б. гемоглобин             

Г. инсулин

9. Какое вещество является аминокислотой?

А. H₂N-CH₂-COOH     

В. CH₃ — CH₂-СН₃

Б. C₃H₇-OH      

Г.CH₃-COOH     

10. Определить соответствие:

1. Ca                          

А. входит в состав хлорофилла

2. Na     

Б. входит в состав желудочного сока

3. Mg

В. участвует в образовании костной ткани

4. Cl                          

Г. проводит нервные импульсы

Тест с ответами по биологии: “Молекулярный уровень” 9 класс

1. Липиды состоят из:
а) высокомолекулярных жирных кислот и трехатомного спирта глицерина +
б) углеводов и жирных кислот
в) высокомолекулярных жирных кислот и воды

2. К полимерам относится:
а) гликоген
б) целлюлоза +
в) жир

3. Мономером нуклеиновых кислот является:
а) азотистое основание
б) аминокислота
в) нуклеотид +

4. К полимерам относится:
а) белок +
б) сахароза
в) рибоза

5. При расщеплении каких органических соединений выделяется наибольшее количество энергии:
а) белков
б) углеводов
в) жиров +

6. К полимерам относится:
а) жир
б) крахмал +
в) сахароза

7. Молекула АТФ содержит:
а) аденозин, рибозу и три остатка фосфорной кислоты
б) гуанин, рибозу и три остатка фосфорной кислоты
в) аденин, рибозу и три остатка фосфорной кислоты +

8. Вторичная структура белка поддерживается:
а) водородными связями +
б) пептидными связями
в) дисульфидными связями

9. Функция нуклеиновых кислот в клетке:
а) запасание питательных веществ и энергии
б) восприятие сигналов из внешней среды
в) хранение и передача наследственной информации +

10. Мономерами ДНК и РНК являются:
а) азотистые основания и фосфатные группы
б) нуклеотиды +
в) дезоксирибоза и рибоза

11. Биологически активное вещество белковой природы, ускоряющее протекание химической реакции в сотни тысяч и миллионы раз:
а) фермент +
б) витамин
в) гуанин

12. В процессе биохимических реакций ферменты:
а) ускоряют реакции и изменяются в результате реакции
б) ускоряют реакции, а сами при этом не изменяются +
в) замедляют реакции, изменяясь

13. Первичная структура белка – это:
а) последовательность аминокислот в полипептидной цепи +
б) спираль, прошитая водородными связями
в) взаимное расположение нескольких белковых цепей

14. Изменяемыми частями аминокислоты являются:
а) карбоксильная группа
б) аминогруппа и карбоксильная группа
в) радикал +

15. Мономерами белков являются:
а) аминокислоты +
б) ДНК и рРНК
в) моносахариды

16. Какое из названных химических соединений не является биополимером:
а) дезоксирибонуклеиновая кислота
б) глюкоза +
в) белок

17. Количество видов аминокислот, входящих в состав белков:
а) 10
б) 15
в) 20 +

18. Клетка содержит ДНК:
а) в ядре, цитоплазме и различных органоидах
б) в ядре, митохондриях, пластидах +
в) в ядре, митохондриях и цитоплазме

19. Неорганические вещества клетки:
а) белки, жиры и углеводы
б) нуклеиновые кислоты
в) вода и минеральные соли +

20. Какую функцию выполняет транспортная РНК:
а) формирует рибосомы
б) переносит информацию с ДНК +
в) переносит аминокислоты на рибосомы

21. Соединение двух цепей ДНК в спираль осуществляют связи:
а) водородные +
б) ионные
в) гидрофобные

22. Молекулы белков отличаются друг от друга:
а) количеством аминокислот в молекуле
б) последовательностью чередования аминокислот +
в) формой третичной структуры

23. Какую функцию выполняет рибосомальная РНК:
а) снятие и перенос информации с ДНК
б) перенос аминокислоты на рибосомы
в) формирует рибосомы +

24. Какое из названных химических соединений не является биополимером:
а) целлюлоза
б) глюкоза +
в) белок

25. К моносахаридам относится:
а) сахароза
б) дезоксирибоза
в) фруктоза +

26. Углерод как элемент входит в состав:
а) углеводов и липидов
б) всех органических соединений клетки +
в) белков и углеводов

27. К моносахаридам относится:
а) глюкоза +
б) лактоза
в) гликоген

28. Аминокислоты в молекуле белка соединены посредством:
а) ионной связи
б) водородной связи
в) пептидной связи +

29. Из аминокислотных остатков построены молекулы:
а) белков +
б) углеводов
в) липидов

30. Вторичная структура белка поддерживается:
а) связями между радикалами кислот
б) водородными связями +
в) пептидными связями

Проверочная работа по теме «Химический состав клетки».

Васильева Ольга Ивановна, учитель биологии МБОУ СОШ №1, город Краснодар. 
Дидактический материал. Проверочная работа по теме «Химический состав клетки» (Два варианта). Для учащихся девятого класса. Соответствует учебнику «Биология» 9 класс; авт. И.Н. Пономарева, О.А. Корнилова, Н.М. Чернова, М., Издательский центр «Вентана-Граф».

---

Дата публикации: 10.01.2018

---

ПРОВЕРОЧНЫЕ РАБОТЫ

по некоторым темам курса «Биология»

(9 класс)

 Соответствуют учебнику «Биология 9 класс», авт. И.Н. Пономарева, О.А. Корнилова, Н.М. Чернова; М., Издательский центр «Вентана-Граф»

 

Проверочная работа по теме «Химический состав клетки»

Время выполнения работы — 25 минут

Вариант 1

Часть А

Тест с выбором одного правильного ответа

 

А1. Наиболее распространенными в клетках живых организмов элементами являются:

1) углерод, кислород, водород, азот

2) кислород, сера, водород, железо

3) водород, железо, азот, сера                                

4) азот, кислород, сера, водород.

 

А2. Углерод как элемент входит в состав:

1) только белков и углеводов                                  

2) только углеводов и липидов

3) всех органических соединений клетки              

4) только нуклеиновых кислот.

 

А3. Кислород как элемент входит в состав:

1) только воды и некоторых белков                   

2) только воды, углеводов и липидов

3) только воды и нуклеиновых кислот               

4) всех органических соединений клетки.

 

А4. К углеводам моносахаридам относятся:

1) глюкоза, рибоза, фруктоза                                  

2) фруктоза, сахароза, галактоза

3) галактоза, глюкоза, крахмал                               

4) крахмал, фруктоза, рибоза.

 

А5. К углеводам полисахаридам относятся:

1) крахмал, гликоген, целлюлоза                           

2) целлюлоза, лактоза, сахароза

3) сахароза, крахмал, гликоген                              

4) гликоген, крахмал, лактоза.

 

А6. Жиры и масла по отношению к воде обладают свойствами:

1) всегда гидрофобными                                           

2) всегда гидрофильными

3) чаще гидрофильными                                            

4) чаще гидрофобными.

 

 

А7. Мономерами молекул белков служат:

1) только пептиды                                                        

2) только аминокислоты

3) пептиды и дипептиды                                             

4) пептиды и аминокислоты.

 

А8. Первичная структура белка определяется:

1) только числом аминокислотных остатков                        

2) только последовательностью аминокислот

3) числом и последовательностью аминокислотных остатков

4) видами аминокислотных остатков.

 

А9. Наиболее прочной структурой белка является:

1) первичная                                                                    

2) вторичная

3) третичная                                                                     

4) четвертичная.

 

А10. Мономерами молекул нуклеиновых кислот являются:

1) только нуклеотиды                                                    

2) только азотистые основания

2) азотистые основания и фосфорные кислоты          

4) нуклеотиды и полинуклеотиды.

 

А11. Нуклеотиды молекулы ДНК содержат азотистые основания:

1) аденин, гуанин, урацил, цитозин                            

2) цитозин, аденин, гуанин, тимин

2) тимин, аденин, урацил, гуанин                                

4) аденин, урацил, тимин, цитозин.

 

А12. Соединение двух полинуклеотидных цепей в спираль ДНК осуществляется за счет связей:

1) только ионных                                                               

2) только водородных

3) гидрофобных и ионных                                                 

4) водородных и гидрофобных.

 

А13. Нуклеотиды молекулы РНК содержат азотистые основания:

1) аденин, гуанин, урацил, цитозин                              

2) цитозин, аденин, гуанин, тимин

3) тимин, аденин, урацил, гуанин                                  

4) аденин, урацил, тимин, цитозин.

 

 

 

А14. Количество связей, возникающих в комплементарной  паре оснований аденин-тимин молекулы ДНК равно:

1) 1                                    

2) 2                                   

3) 3                                        

4) 4.

 

А15. Количество связей, возникающих в комплементарной  паре оснований гуанин-цитозин молекулы ДНК равно:

1) 1                                    

2) 2                                   

3) 3                                        

4) 4.

 

А16. Молекула АТФ содержит:

1) аденин, дезоксирибозу и три остатка фосфорной кислоты

2) аденин, рибозу и три остатка фосфорной кислоты

3) аденозин, рибозу и три остатка фосфорной кислоты

4) аденозин, дезоксирибозу и три остатка фосфорной кислоты.

 

Часть В

Закончить предложение

 

В1. Часть молекулы аминокислоты, определяющая ее уникальные свойства — …

 

В2. Процесс утраты белковой молекулой природной структуры под воздействием различных факторов среды — …

 

В3. Вещества, являющиеся продуктами реакции соединения глицерина и твердых жирных кислот — …

 

В4. Главная биологическая функция моносахаридов в клетке — …

 

В5. Одна из цепей ДНК имеет нуклеотидную последовательность ААТТГГЦЦ. Комплементарная ей вторая цепь будет иметь нуклеотидную последовательность — …

 

 

Проверочная работа по теме «Химический состав клетки»

Вариант 2

Часть А

Тест с выбором одного правильного ответа

 

А1. Функция воды в клетке:

1) хранение и передача наследственной информации          

2) растворитель

3) торможение химических реакций                                      

4) энергетическая функция.

 

А2. Кислород как элемент входит в состав:

1) только воды и некоторых белков                                       

2) воды, углеводов и липидов

3) всех органических соединений клетки                            

4) только нуклеиновых кислот.

 

А3. Функция липидов в клетке:

1) каталитическая                                                                      

2) транспортная

3) энергетическая и транспортная                                          

4) сигнальная.

 

А4. Молекулы, ускоряющие химические реакции в клетке:

1) ДНК                                                                                              

2) АТФ

3) РНК                                                                                               

4) белки.

 

А5. Мономерами молекул белков служат:

1) только пептиды                                                                       

2) пептиды и аминокислоты

3) только аминокислоты                                                            

4) пептиды и дипептиды.

 

А6. Структура белка, полипептидная нить которого полностью или частично закручена в спираль:

1) первичная                                                                                   

2) вторичная

3) третичная                                                                                   

4) четвертичная.

 

 

 

А7. Жиры и масла по отношению к воде обладают свойствами:

1) всегда гидрофобными                                                           

2) всегда гидрофильными

3) чаще гидрофильными                                                            

4) чаще гидрофобными.

 

А8. Основная функция углеводов в клетке:

1) каталитическая                                                                      

2) энергетическая и строительная

3) транспортная                                                                         

4) сигнальная.

 

А9. Количество видов аминокислот, входящих в состав молекул белков:

1) 10                                      

2) 20                                       

3) 22                                        

4) 170.

 

А10. Мономерами молекул нуклеиновых кислот являются:

1) только нуклеотиды                                                                

2) только азотистые основания

3) азотистые основания и фосфорные кислоты                     

4) нуклеотиды и полинуклеотиды.

 

А11. Нуклеотиды молекулы РНК содержат азотистые основания:

1) аденин, гуанин, урацил, цитозин                                       

2) цитозин, аденин, гуанин, тимин

3) тимин, аденин, урацил, гуанин                                           

4) аденин, урацил, тимин, цитозин.

 

 А12. Молекулы, обладающие способностью присоединять к себе различные вещества и перемещать их в клетке, организме:

1) ДНК                                                                                                  

2) и-РНК

3) белки                                                                                                

4) АТФ.

 

А13. Нуклеотиды молекулы ДНК содержат азотистые основания:

1) аденин, гуанин, урацил, цитозин                                       

2) цитозин, аденин, гуанин, тимин

3) тимин, аденин, урацил, гуанин                                           

4) аденин, урацил, тимин, цитозин.

 

 

 

А14. Количество связей, возникающих в комплементарной паре оснований аденин-тимин молекулы ДНК равно:

1) 1                                  

2) 2                                              

3) 3                                        

4) 4.

 

А15. Количество связей, возникающих в комплементарной паре оснований гуанин-цитозин молекулы ДНК равно:

1) 1                                  

2) 2                                              

3) 3                                        

4) 4.

 

А16. В состав нуклеотидов ДНК и РНК входят углеводы:

1) только рибоза                                                                                

2) только дезоксирибоза

3) рибоза и дезоксирибоза                                                              

4) дезоксирибоза и глюкоза.

 

 

Часть В

Закончить предложение

 

В1. Химическое соединение, составляющее основную массу содержимого клетки — …

 

В2. Наиболее прочной структурой белка является — …

 

В3. Процесс самовоспроизведения молекул ДНК, обеспечивающий точное копирование генетической информации в клетке — …

 

В4. Углеводы целлюлоза, крахмал, гликоген являются органическими веществами и относятся к группе — …

 

В5. Одна из цепей ДНК имеет нуклеотидную последовательность ТТААЦЦГГ. Комплементарная ей вторая цепь будет иметь нуклеотидную последовательность — …

 

Рекомендации по решению заданий С5 (молекулярная биология)

Рекомендации подготовлены методистами по биологии ГМЦ ДОгМ  Миловзоровой А.М. и  Кулягиной Г.П. по материалам  пособий, рекомендованных ФИПИ для подготовки к ЕГЭ по биологии.

Задание 1.

Определите хромосомный набор в клетках заростка и клетках взрослого растения папоротника. В результате какого типа деления, и из каких клеток этот хромосомный набор образуется?

1) Хромосомный набор в клетках заростка гаплоидный (n).

2) Хромосомный набор в клетках взрослого растения диплоидный (2n).

3) Заросток образуется из гаплоидной споры, которая делится МИТОЗОМ; взрослое растение образуется из диплоидной зиготы, которая делится МИТОЗОМ.

Задание 2.

Определите хромосомный набор в клетках взрослого растения и спорах кукушкина льна. В результате какого типа деления, и из каких клеток этот хромосомный набор образуется?

1) Хромосомный набор в клетках взрослого растения гаплоидный (n).

2) Хромосомный набор в спорах гаплоидный (n).

3) Взрослое растение из гаплоидной споры, которая делится МИТОЗОМ, образуя предзародыш (протонему), а затем взрослое растение.

4) Спора образуется в результате МЕЙОЗА из материнских клеток спор в спорангиях.

 Задание 3.

Какой хромосомный набор характерен для гамет и спор растения мха кукушкина льна? Объясните из каких клеток и, в результате какого деления, они образуются.

Задание 4.

Определите хромосомный набор клеток восьмиядерного зародышевого мешка и клеток покровной ткани цветкового растения. В результате какого типа деления, и из каких клеток этот хромосомный набор образуется?

1) Хромосомный набор клеток восьмиядерного зародышевого мешка цветкового растения — гаплоидный (n).

2) Хромосомный набор клеток покровной ткани цветкового растения – диплоидный (2n).

3) Клетки восьмиядерного зародышевого мешка образуются из гаплоидной мегаспоры, которая ТРИЖДЫ ДЕЛИТСЯ МИТОЗОМ.

Клетки покровной ткани формируются из образовательной ткани, клетки ее диплоидные (2n) и делятся МИТОЗОМ.

Задание 5.

Определите хромосомный набор клеток основной ткани и спермиев цветкового растения. В результате, какого типа деления, и из каких клеток этот хромосомный набор образуется?

1) Хромосомный набор клеток основной ткани – диплоидный (2n).

2) Хромосомный набор спермиев – гаплоидный (n).

3) Клетки основной ткани формируются из образовательной ткани, диплоидные клетки которой делятся митозом.

Спермии образуются из гаплоидной генеративной клетки, которая делится МИТОЗОМ.

Задание 6.

Какой набор хромосом содержится в спермиях и в клетке основной ткани листа огурца? Объясните, из каких исходных клеток и в результате какого деления образуются спермии и клетки основной ткани.

 Задание 7.

Полипептид состоит из 20 аминокислот. Определите число нуклеотидов на участке гена, который кодирует первичную структуру этого полипептида, число кодонов на иРНК, соответствующее этим аминокислотам, число молекул тРНК, участвующих в биосинтезе полипептида. Ответ поясните.

1) Генетический код триплетен, поэтому участок гена ДНК, кодирующего 20 аминокислот, содержит 20х3=60 нуклеотидов.

2) Молекула иРНК содержит 20 кодонов – триплетов.

3) Для биосинтеза этого полипептида понадобятся 20 молекул тРНК.

 Задание 8.

Фрагмент цепи ДНК содержит 15 нуклеотидов. Определите число нуклеотидов в молекуле иРНК, число видов молекул тРНК, участвующих в синтезе белка, число аминокислотных остатков в белковой молекуле.

Задание 9.

Известно, что синтезирована белковая молекула, состоящая из 8 аминокислот. Определите, сколько видов тРНК участвовало в синтезе, число нуклеотидов на иРНК, число нуклеотидов на двойной цепи ДНК.

Задание 10.

Общая масса всех молекул ДНК в 46 хромосомах одной соматической клетки человека составляет около 6х10^—9 мг. Определите, чему равна масса всех молекул ДНК в сперматозоиде и соматической клетке перед началом митотического деления и после его окончания. Ответ поясните.

1) Перед началом деления в исходной клетке количество ДНК удваивается и ее масса равна 2х6х10^—9 = 12х10^—9 мг.

2) После окончания деления в соматической клетке количество ДНК остается таким же, как и в исходной клетке — 6х10^—9 мг.

3) В половых клетках 23 хромосомы, т.е. количество ДНК в два раза меньше, чем в соматических и составляет 6х10^—9 : 2 = 3х10^—9 мг.

Задание 11.

Какой хромосомный набор характерен для клеток зародыша и эндосперма семени, листьев ячменя. Объясните результат в каждом случае.

1) В клетках зародыша семени набор 2n, так как зародыш развивается из зиготы.

2) В клетках эндосперма семени набор хромосом 3n, так как эндосперм образуется при слиянии ядер центральной клетки семязачатка ( 2n) и одного спермия (n).

3) Клетки листьев ячменя имеют набор хромосом 2n, как и все соматические клетки.

Задание 12.

Фрагмент молекулы иРНК содержит 12 нуклеотидов. Определите, сколько триплетов входит в состав матричной цепи ДНК. Установите, какой процент в молекуле ДНК составляют цитозиновые и гуаниновые нуклеотиды, если известно, что тимина 31%.

1) Триплеты ДНК – 4 (12:3).

2) Тимин комплементарен Аденину – 31% .

3) Цитозин и Гуанин составляют по 19 % (100 – 62 =38:2=19).

 Задание 13.

В молекуле ДНК находится 110 нуклеотидов с Тимином, что составляет 10% от их общего числа. Определите, сколько нуклеотидов с Аденином (А), Гуанином (Г), Цитозином (Ц) содержится в молекуле ДНК и объясните полученный результат.

Задание 14.

Молекула иРНК содержит 24 нуклеотида. Определите общее число нуклеотидов на фрагменте двухцепочечной молекулы ДНК, число триплетов на матричной цепи ДНК и число нуклеотидов в антикодонах всех тРНК.

1) Двойная цепь ДНК содержит 48 нуклеотидов (24х2=48).

2) На матричной цепи ДНК 8 триплетов (48:2=24 24:3=8).

3) В антикодонах тРНК содержится 24 нуклеотида ( 8х3=24).

Задание 15.

В процессе трансляции участвовало 42 молекулы тРНК. Определите число аминокислот, входящих в состав синтезируемого белка, а также число триплетов и нуклеотидов в гене, который кодирует этот белок.

1) Одна тРНК переносит одну аминокислоту. 42 тРНК — 42 аминокислоты. Синтезируемый белок состоит из 42 аминокислот.

2) Одну аминокислоту кодирует один триплет нуклеотидов. 42 аминокислоты кодируют 42 триплета.

3) В каждом триплете – три нуклеотида. Ген, кодирующий белок из 42 аминокислот, включает 42х3=126 нуклеотидов.

Задание 16.

Участок одной из двух цепей молекулы ДНК содержит 300 нуклеотидов с аденином (А). 100 нуклеотидов с тимином (Т), 150 нуклеотидов с гуанином (Г) и 200 нуклеотидов с цитозином (Ц). Какое число нуклеотидов с А,Т,Г и Ц содержится в двухцепочечной молекуле ДНК? Сколько аминокислот должен содержать белок, кодируемый этим участком молекулы ДНК? Ответ поясните.

1) Согласно принципу комплементарности во второй цепи ДНК содержится нуклеотидов: А — 100, Т — 300, Г — 200, Ц -150.

2) В двух цепях ДНК содержится нуклеотидов: А — 400, Т — 400, Г — 350, Ц — 350.

3) Информацию о структуре белка несет одна из двух цепей, число нуклеотидов в одной цепи ДНК = 300+100+150+200= 750, одну аминокислоту кодирует триплет нуклеотидов, поэтому в белке должно содержаться 750:3 = 250 аминокислот.

Задание 17.

Молекула иРНК содержит 42 нуклеотида. Определите общее число нуклеотидов в фрагменте двухцепочечной молекулы ДНК, число триплетов на матричной цепи ДНК и число нуклеотидов в антикодонах всех молекул тРНК.

1) Двухцепочечная цепь ДНК содержит 84 нуклеотидов.

2) В матричной цепи ДНК 14 триплетов (42:3).

3) В антикодонах тРНК содержится 42 нуклеотида.

Задание 18.

В синтезе белка принимают участие 11 видов тРНК. Определите, сколько нуклеотидов содержит матричная цепь молекулы ДНК. Установите, какой процент в молекуле ДНК составляют тиминовые, цитозиновые и гуаниновые нуклеотиды, если аденина содержится 18%.

1) Цепь ДНК содержит 33 нуклеотида.

2) Тимин комплементарен Аденину и составляет 18%.

3) Цитозин и Гуанин составляют по 32% (100 — 36 = 64:2 =32).

Задание 19.

Фрагмент молекулы белка состоит из 30 разных аминокислот. Определите, сколько видов тРНК участвовало в синтезе фрагмента молекулы белка. Сколько нуклеотидов содержится в иРНК и одной цепи молекулы ДНК, участвующей в биосинтезе?

В биосинтезе участвует :          1) 30 молекул тРНК.

                                              2) 90 нуклеотидов в иРНК.

                                              3) 90 нуклеотидов в одной цепи ДНК.

 

                                                                                                                                            

Биохимия, незаменимые аминокислоты — StatPearls

Введение

Незаменимые аминокислоты, также известные как незаменимые аминокислоты, представляют собой аминокислоты, которые люди и другие позвоночные не могут синтезировать из промежуточных продуктов метаболизма. Эти аминокислоты должны поступать из экзогенной диеты, потому что в организме человека отсутствуют метаболические пути, необходимые для синтеза этих аминокислот. [1] [2] В питании аминокислоты подразделяются на незаменимые и несущественные. Эти классификации возникли в результате ранних исследований питания человека, которые показали, что определенные аминокислоты необходимы для роста или азотного баланса, даже когда имеется достаточное количество альтернативных аминокислот.[3] Хотя возможны вариации в зависимости от метаболического состояния человека, общепринято считать, что существует девять незаменимых аминокислот, включая фенилаланин, валин, триптофан, треонин, изолейцин, метионин, гистидин, лейцин и лизин. Мнемоническое обозначение PVT TIM HaLL («частный Тим Холл») — это широко используемое устройство для запоминания этих аминокислот, поскольку оно включает первую букву всех незаменимых аминокислот. Что касается питания, девять незаменимых аминокислот можно получить из одного полноценного белка.Полноценный белок по определению содержит все незаменимые аминокислоты. Полноценные белки обычно получают из источников питания животного происхождения, за исключением сои. [4] [5] Незаменимые аминокислоты также доступны из неполноценных белков, которые обычно представляют собой продукты растительного происхождения. Термин «ограничивающая аминокислота» используется для описания незаменимой аминокислоты, присутствующей в пищевом белке в наименьшем количестве по сравнению с эталонным пищевым белком, таким как яичные белки. Термин «ограничивающая аминокислота» может также относиться к незаменимой аминокислоте, которая не отвечает минимальным требованиям для человека.[6]

Fundamentals

Аминокислоты являются основными строительными блоками белков, и они служат азотистыми скелетами для таких соединений, как нейротрансмиттеры и гормоны. В химии аминокислота — это органическое соединение, которое содержит функциональные группы как амино (-Nh3), так и карбоновой кислоты (-COOH), отсюда и название аминокислота. Белки — это длинные цепи или полимеры определенного типа аминокислоты, известной как альфа-аминокислота. Альфа-аминокислоты уникальны, потому что функциональные группы амино и карбоновых кислот разделены только одним атомом углерода, который обычно является хиральным углеродом.В этой статье мы сосредоточимся исключительно на альфа-аминокислотах, из которых состоят белки. [7] [8]

Белки представляют собой цепочки аминокислот, которые собираются через амидные связи, известные как пептидные связи. Разница в группе боковой цепи или R-группе определяет уникальные свойства каждой аминокислоты. Затем уникальность различных белков определяется тем, какие аминокислоты они содержат, как эти аминокислоты расположены в цепи, и другими сложными взаимодействиями, которые цепь осуществляет с собой и с окружающей средой.Эти полимеры аминокислот способны производить разнообразие, наблюдаемое в жизни.

Существует около 20 000 уникальных генов, кодирующих белок, ответственных за более чем 100 000 уникальных белков в организме человека. Хотя в природе встречаются сотни аминокислот, для производства всех белков, содержащихся в организме человека и в большинстве других форм жизни, необходимо всего около 20 аминокислот. Все эти 20 аминокислот представляют собой L-изомер, альфа-аминокислоты. Все они, кроме глицина, содержат хиральный альфа-углерод.И все эти аминокислоты являются L-изомерами с R-абсолютной конфигурацией, за исключением глицина (без хирального центра) и цистеина (S-абсолютная конфигурация из-за серосодержащей R-группы). Следует упомянуть, что аминокислоты селеноцистеин и пирролизин считаются 21-й и 22-й аминокислотами соответственно. Это недавно открытые аминокислоты, которые могут включаться в белковые цепи во время синтеза рибосомных белков. Пирролойзин жизненно важен; однако люди не используют пирролизин для синтеза белка.После трансляции эти 22 аминокислоты также могут быть модифицированы посредством посттрансляционной модификации, чтобы добавить дополнительное разнообразие в генерацию белков. [8]

От 20 до 22 аминокислот, которые составляют белки, включают:

Из этих 20 аминокислот девять незаменимы:

• Фенилаланин

• Валин

• Триптофан

• Треонин

Изолейцин

• Метионин

• Гистидин

• Лейцин

• Лизин

Незаменимые, также известные как незаменимые аминокислоты, можно исключить из рациона.Организм человека может синтезировать эти аминокислоты, используя только незаменимые аминокислоты. Для большинства физиологических состояний здорового взрослого человека указанные выше девять аминокислот являются единственными незаменимыми аминокислотами. Однако такие аминокислоты, как аргинин и гистидин, можно считать условно незаменимыми, поскольку организм не может синтезировать их в достаточных количествах в течение определенных физиологических периодов роста, включая беременность, рост в подростковом возрасте или восстановление после травмы [9].

Механизм

Хотя для синтеза белка человека требуется двадцать аминокислот, люди могут синтезировать только половину этих необходимых строительных блоков.У людей и других млекопитающих есть только генетический материал, необходимый для синтеза ферментов, обнаруженных в путях биосинтеза заменимых аминокислот. Вероятно, есть эволюционное преимущество в удалении длинных путей, необходимых для синтеза незаменимых аминокислот с нуля. Потеряв генетический материал, необходимый для синтеза этих аминокислот, и полагаясь на окружающую среду, чтобы обеспечить эти строительные блоки, эти организмы могут снизить расход энергии, особенно при репликации своего генетического материала.Эта ситуация дает преимущество в выживании; однако это также создает зависимость от других организмов в отношении материалов, необходимых для синтеза белка. [10] [11] [12]

Клиническая значимость

Классификация незаменимых и заменимых аминокислот была впервые представлена ​​в исследованиях питания, проведенных в начале 1900-х годов. Одно исследование (Rose 1957) показало, что человеческое тело способно поддерживать азотный баланс при диете, состоящей только из восьми аминокислот. [13] Эти восемь аминокислот были первой классификацией незаменимых аминокислот или незаменимых аминокислот.В это время ученые смогли идентифицировать незаменимые аминокислоты, проведя исследования кормления очищенными аминокислотами. Исследователи обнаружили, что, когда они исключили из рациона отдельные незаменимые аминокислоты, субъекты не смогли бы расти или поддерживать азотный баланс. Более поздние исследования показали, что некоторые аминокислоты являются «условно незаменимыми» в зависимости от метаболического состояния субъекта. Например, хотя здоровый взрослый может синтезировать тирозин из фенилаланина, у маленького ребенка может не развиться необходимый фермент (фенилаланингидроксилаза) для осуществления этого синтеза, и поэтому они не смогут синтезировать тирозин из фенилаланина, что делает тирозин незаменимым продуктом. незаменимая аминокислота в этих условиях.Эта концепция также появляется при различных болезненных состояниях. По сути, отклонения от стандартного метаболического состояния здорового взрослого человека могут привести организм в такое метаболическое состояние, при котором для баланса азота требуется больше, чем стандартные незаменимые аминокислоты. В общем, оптимальное соотношение незаменимых и заменимых аминокислот требует баланса, зависящего от физиологических потребностей, которые различаются у разных людей. Поиск оптимального соотношения аминокислот в общем парентеральном питании при заболеваниях печени или почек является хорошим примером различных физиологических состояний, требующих различного потребления питательных веществ.Следовательно, термины «незаменимые аминокислоты» и «заменимые аминокислоты» могут вводить в заблуждение, поскольку все аминокислоты могут быть необходимы для обеспечения оптимального здоровья. [1]

При состояниях недостаточного потребления незаменимых аминокислот, таких как рвота или низкий аппетит, могут появиться клинические симптомы. Эти симптомы могут включать депрессию, беспокойство, бессонницу, утомляемость, слабость, задержку роста у молодых и т. Д. Эти симптомы в основном вызваны недостаточным синтезом белка в организме из-за нехватки незаменимых аминокислот.Необходимое количество аминокислот необходимо для выработки нейромедиаторов, гормонов, роста мышц и других клеточных процессов. Эти недостатки обычно присутствуют в более бедных частях мира или у пожилых людей, которым не уделяется должного ухода [2].

Квашиоркор и маразм являются примерами более серьезных клинических расстройств, вызванных недоеданием и недостаточным потреблением незаменимых аминокислот. Квашиоркор — это форма недоедания, характеризующаяся периферическими отеками, сухим шелушением кожи с гиперкератозом и гиперпигментацией, асцитом, нарушением функции печени, иммунодефицитом, анемией и относительно неизменным составом мышечных белков.Это результат диеты с недостаточным содержанием белка, но достаточным количеством углеводов. Маразм — это форма недоедания, характеризующаяся истощением, вызванным недостатком белка и недостаточным потреблением калорий в целом. [14]

Рисунок

Общая структура аминокислот. Внесен и создан Майклом Лопесом, B.S.

Ссылки

1.

Hou Y, Yin Y, Wu G. Необходимость в питании «незаменимых в питательном отношении аминокислот» для животных и людей. Exp Biol Med (Maywood).2015 август; 240 (8): 997-1007. [Бесплатная статья PMC: PMC4935284] [PubMed: 26041391]

2.

Hou Y, Wu G. Adv Nutr. 01 ноября 2018 г .; 9 (6): 849-851. [Бесплатная статья PMC: PMC6247364] [PubMed: 30239556]

3.

Reeds PJ. Незаменимые и незаменимые аминокислоты для человека. J Nutr. 2000 Июл; 130 (7): 1835С-40С. [PubMed: 10867060]

4.

Le DT, Chu HD, Le NQ. Улучшение питательного качества растительных белков с помощью генной инженерии.Curr Genomics. 2016 июн; 17 (3): 220-9. [Бесплатная статья PMC: PMC4869009] [PubMed: 27252589]

5.

Hoffman JR, Falvo MJ. Белок — какой лучше? J Sports Sci Med. 2004 сентябрь; 3 (3): 118-30. [Бесплатная статья PMC: PMC3

4] [PubMed: 24482589]

6.

Джуд С., Капур А.С., Сингх Р. Аминокислотный состав и химическая оценка качества белка зерновых культур при поражении насекомыми. Растительная еда Hum Nutr. 1995 сентябрь; 48 (2): 159-67. [PubMed: 8837875]

7.

ЛаПелуса А., Кошик Р. StatPearls [Интернет]. StatPearls Publishing; Остров сокровищ (Флорида): 5 декабря 2020 г. Физиология, белки. [PubMed: 32310450]

8.

Ву Г. Аминокислоты: метаболизм, функции и питание. Аминокислоты. 2009 Май; 37 (1): 1-17. [PubMed: 19301095]

9.

de Koning TJ. Нарушения синтеза аминокислот. Handb Clin Neurol. 2013; 113: 1775-83. [PubMed: 23622400]

10.

Guedes RL, Prosdocimi F, Fernandes GR, Moura LK, Ribeiro HA, Ortega JM.Пути биосинтеза аминокислот и ассимиляции азота: большая делеция генома в ходе эволюции эукариот. BMC Genomics. 2011 22 декабря; 12 Дополнение 4: S2. [Бесплатная статья PMC: PMC3287585] [PubMed: 22369087]

11.

D’Souza G, Waschina S, Pande S, Bohl K, Kaleta C, Kost C. биосинтетические гены у бактерий. Эволюция. 2014 сентябрь; 68 (9): 2559-70. [PubMed: 24910088]

12.

Сигенобу С., Ватанабэ Х., Хаттори М., Сакаки Й., Исикава Х.Последовательность генома внутриклеточного бактериального симбионта тлей Buchnera sp. APS. Природа. 2000, сентябрь 07; 407 (6800): 81-6. [PubMed: 10993077]

13.

ROSE WC. Потребности в аминокислотах взрослого человека. Nutr Abstr Rev.1957 июл; 27 (3): 631-47. [PubMed: 13465065]

14.

Benjamin O, Lappin SL. StatPearls [Интернет]. StatPearls Publishing; Остров сокровищ (Флорида): 19 июля 2020 г., Квашиоркор. [PubMed: 29939653]

Биохимия, незаменимые аминокислоты — StatPearls

Введение

Незаменимые аминокислоты, также известные как незаменимые аминокислоты, представляют собой аминокислоты, которые люди и другие позвоночные не могут синтезировать из промежуточных продуктов метаболизма.Эти аминокислоты должны поступать из экзогенной диеты, потому что в организме человека отсутствуют метаболические пути, необходимые для синтеза этих аминокислот. [1] [2] В питании аминокислоты подразделяются на незаменимые и несущественные. Эти классификации явились результатом ранних исследований питания человека, которые показали, что определенные аминокислоты необходимы для роста или азотного баланса, даже когда имеется достаточное количество альтернативных аминокислот [3]. Хотя возможны вариации в зависимости от метаболического состояния человека, общее мнение состоит в том, что существует девять незаменимых аминокислот, включая фенилаланин, валин, триптофан, треонин, изолейцин, метионин, гистидин, лейцин и лизин.Мнемоническое обозначение PVT TIM HaLL («частный Тим Холл») — это широко используемое устройство для запоминания этих аминокислот, поскольку оно включает первую букву всех незаменимых аминокислот. Что касается питания, девять незаменимых аминокислот можно получить из одного полноценного белка. Полноценный белок по определению содержит все незаменимые аминокислоты. Полноценные белки обычно получают из источников питания животного происхождения, за исключением сои. [4] [5] Незаменимые аминокислоты также доступны из неполноценных белков, которые обычно представляют собой продукты растительного происхождения.Термин «ограничивающая аминокислота» используется для описания незаменимой аминокислоты, присутствующей в пищевом белке в наименьшем количестве по сравнению с эталонным пищевым белком, таким как яичные белки. Термин «ограничивающая аминокислота» может также относиться к незаменимой аминокислоте, которая не отвечает минимальным требованиям для человека. [6]

Основы

Аминокислоты являются основными строительными блоками белков, и они служат азотистыми скелетами для таких соединений, как нейротрансмиттеры и гормоны. В химии аминокислота — это органическое соединение, которое содержит функциональные группы как амино (-Nh3), так и карбоновой кислоты (-COOH), отсюда и название аминокислота.Белки — это длинные цепи или полимеры определенного типа аминокислоты, известной как альфа-аминокислота. Альфа-аминокислоты уникальны, потому что функциональные группы амино и карбоновых кислот разделены только одним атомом углерода, который обычно является хиральным углеродом. В этой статье мы сосредоточимся исключительно на альфа-аминокислотах, из которых состоят белки. [7] [8]

Белки представляют собой цепочки аминокислот, которые собираются через амидные связи, известные как пептидные связи. Разница в группе боковой цепи или R-группе определяет уникальные свойства каждой аминокислоты.Затем уникальность различных белков определяется тем, какие аминокислоты они содержат, как эти аминокислоты расположены в цепи, и другими сложными взаимодействиями, которые цепь осуществляет с собой и с окружающей средой. Эти полимеры аминокислот способны производить разнообразие, наблюдаемое в жизни.

Существует около 20 000 уникальных генов, кодирующих белок, ответственных за более чем 100 000 уникальных белков в организме человека. Хотя в природе встречаются сотни аминокислот, для производства всех белков, содержащихся в организме человека и в большинстве других форм жизни, необходимо всего около 20 аминокислот.Все эти 20 аминокислот представляют собой L-изомер, альфа-аминокислоты. Все они, кроме глицина, содержат хиральный альфа-углерод. И все эти аминокислоты являются L-изомерами с R-абсолютной конфигурацией, за исключением глицина (без хирального центра) и цистеина (S-абсолютная конфигурация из-за серосодержащей R-группы). Следует упомянуть, что аминокислоты селеноцистеин и пирролизин считаются 21-й и 22-й аминокислотами соответственно. Это недавно открытые аминокислоты, которые могут включаться в белковые цепи во время синтеза рибосомных белков.Пирролойзин жизненно важен; однако люди не используют пирролизин для синтеза белка. После трансляции эти 22 аминокислоты также могут быть модифицированы посредством посттрансляционной модификации, чтобы добавить дополнительное разнообразие в генерацию белков. [8]

От 20 до 22 аминокислот, которые составляют белки, включают:

Из этих 20 аминокислот девять незаменимы:

• Фенилаланин

• Валин

• Триптофан

• Треонин

Изолейцин

• Метионин

• Гистидин

• Лейцин

• Лизин

Незаменимые, также известные как незаменимые аминокислоты, можно исключить из рациона.Организм человека может синтезировать эти аминокислоты, используя только незаменимые аминокислоты. Для большинства физиологических состояний здорового взрослого человека указанные выше девять аминокислот являются единственными незаменимыми аминокислотами. Однако такие аминокислоты, как аргинин и гистидин, можно считать условно незаменимыми, поскольку организм не может синтезировать их в достаточных количествах в течение определенных физиологических периодов роста, включая беременность, рост в подростковом возрасте или восстановление после травмы [9].

Механизм

Хотя для синтеза белка человека требуется двадцать аминокислот, люди могут синтезировать только половину этих необходимых строительных блоков.У людей и других млекопитающих есть только генетический материал, необходимый для синтеза ферментов, обнаруженных в путях биосинтеза заменимых аминокислот. Вероятно, есть эволюционное преимущество в удалении длинных путей, необходимых для синтеза незаменимых аминокислот с нуля. Потеряв генетический материал, необходимый для синтеза этих аминокислот, и полагаясь на окружающую среду, чтобы обеспечить эти строительные блоки, эти организмы могут снизить расход энергии, особенно при репликации своего генетического материала.Эта ситуация дает преимущество в выживании; однако это также создает зависимость от других организмов в отношении материалов, необходимых для синтеза белка. [10] [11] [12]

Клиническая значимость

Классификация незаменимых и заменимых аминокислот была впервые представлена ​​в исследованиях питания, проведенных в начале 1900-х годов. Одно исследование (Rose 1957) показало, что человеческое тело способно поддерживать азотный баланс при диете, состоящей только из восьми аминокислот. [13] Эти восемь аминокислот были первой классификацией незаменимых аминокислот или незаменимых аминокислот.В это время ученые смогли идентифицировать незаменимые аминокислоты, проведя исследования кормления очищенными аминокислотами. Исследователи обнаружили, что, когда они исключили из рациона отдельные незаменимые аминокислоты, субъекты не смогли бы расти или поддерживать азотный баланс. Более поздние исследования показали, что некоторые аминокислоты являются «условно незаменимыми» в зависимости от метаболического состояния субъекта. Например, хотя здоровый взрослый может синтезировать тирозин из фенилаланина, у маленького ребенка может не развиться необходимый фермент (фенилаланингидроксилаза) для осуществления этого синтеза, и поэтому они не смогут синтезировать тирозин из фенилаланина, что делает тирозин незаменимым продуктом. незаменимая аминокислота в этих условиях.Эта концепция также появляется при различных болезненных состояниях. По сути, отклонения от стандартного метаболического состояния здорового взрослого человека могут привести организм в такое метаболическое состояние, при котором для баланса азота требуется больше, чем стандартные незаменимые аминокислоты. В общем, оптимальное соотношение незаменимых и заменимых аминокислот требует баланса, зависящего от физиологических потребностей, которые различаются у разных людей. Поиск оптимального соотношения аминокислот в общем парентеральном питании при заболеваниях печени или почек является хорошим примером различных физиологических состояний, требующих различного потребления питательных веществ.Следовательно, термины «незаменимые аминокислоты» и «заменимые аминокислоты» могут вводить в заблуждение, поскольку все аминокислоты могут быть необходимы для обеспечения оптимального здоровья. [1]

При состояниях недостаточного потребления незаменимых аминокислот, таких как рвота или низкий аппетит, могут появиться клинические симптомы. Эти симптомы могут включать депрессию, беспокойство, бессонницу, утомляемость, слабость, задержку роста у молодых и т. Д. Эти симптомы в основном вызваны недостаточным синтезом белка в организме из-за нехватки незаменимых аминокислот.Необходимое количество аминокислот необходимо для выработки нейромедиаторов, гормонов, роста мышц и других клеточных процессов. Эти недостатки обычно присутствуют в более бедных частях мира или у пожилых людей, которым не уделяется должного ухода [2].

Квашиоркор и маразм являются примерами более серьезных клинических расстройств, вызванных недоеданием и недостаточным потреблением незаменимых аминокислот. Квашиоркор — это форма недоедания, характеризующаяся периферическими отеками, сухим шелушением кожи с гиперкератозом и гиперпигментацией, асцитом, нарушением функции печени, иммунодефицитом, анемией и относительно неизменным составом мышечных белков.Это результат диеты с недостаточным содержанием белка, но достаточным количеством углеводов. Маразм — это форма недоедания, характеризующаяся истощением, вызванным недостатком белка и недостаточным потреблением калорий в целом. [14]

Рисунок

Общая структура аминокислот. Внесен и создан Майклом Лопесом, B.S.

Ссылки

1.

Hou Y, Yin Y, Wu G. Необходимость в питании «незаменимых в питательном отношении аминокислот» для животных и людей. Exp Biol Med (Maywood).2015 август; 240 (8): 997-1007. [Бесплатная статья PMC: PMC4935284] [PubMed: 26041391]

2.

Hou Y, Wu G. Adv Nutr. 01 ноября 2018 г .; 9 (6): 849-851. [Бесплатная статья PMC: PMC6247364] [PubMed: 30239556]

3.

Reeds PJ. Незаменимые и незаменимые аминокислоты для человека. J Nutr. 2000 Июл; 130 (7): 1835С-40С. [PubMed: 10867060]

4.

Le DT, Chu HD, Le NQ. Улучшение питательного качества растительных белков с помощью генной инженерии.Curr Genomics. 2016 июн; 17 (3): 220-9. [Бесплатная статья PMC: PMC4869009] [PubMed: 27252589]

5.

Hoffman JR, Falvo MJ. Белок — какой лучше? J Sports Sci Med. 2004 сентябрь; 3 (3): 118-30. [Бесплатная статья PMC: PMC3

4] [PubMed: 24482589]

6.

Джуд С., Капур А.С., Сингх Р. Аминокислотный состав и химическая оценка качества белка зерновых культур при поражении насекомыми. Растительная еда Hum Nutr. 1995 сентябрь; 48 (2): 159-67. [PubMed: 8837875]

7.

ЛаПелуса А., Кошик Р. StatPearls [Интернет]. StatPearls Publishing; Остров сокровищ (Флорида): 5 декабря 2020 г. Физиология, белки. [PubMed: 32310450]

8.

Ву Г. Аминокислоты: метаболизм, функции и питание. Аминокислоты. 2009 Май; 37 (1): 1-17. [PubMed: 19301095]

9.

de Koning TJ. Нарушения синтеза аминокислот. Handb Clin Neurol. 2013; 113: 1775-83. [PubMed: 23622400]

10.

Guedes RL, Prosdocimi F, Fernandes GR, Moura LK, Ribeiro HA, Ortega JM.Пути биосинтеза аминокислот и ассимиляции азота: большая делеция генома в ходе эволюции эукариот. BMC Genomics. 2011 22 декабря; 12 Дополнение 4: S2. [Бесплатная статья PMC: PMC3287585] [PubMed: 22369087]

11.

D’Souza G, Waschina S, Pande S, Bohl K, Kaleta C, Kost C. биосинтетические гены у бактерий. Эволюция. 2014 сентябрь; 68 (9): 2559-70. [PubMed: 24910088]

12.

Сигенобу С., Ватанабэ Х., Хаттори М., Сакаки Й., Исикава Х.Последовательность генома внутриклеточного бактериального симбионта тлей Buchnera sp. APS. Природа. 2000, сентябрь 07; 407 (6800): 81-6. [PubMed: 10993077]

13.

ROSE WC. Потребности в аминокислотах взрослого человека. Nutr Abstr Rev.1957 июл; 27 (3): 631-47. [PubMed: 13465065]

14.

Benjamin O, Lappin SL. StatPearls [Интернет]. StatPearls Publishing; Остров сокровищ (Флорида): 19 июля 2020 г., Квашиоркор. [PubMed: 29939653]

Биохимия, незаменимые аминокислоты — StatPearls

Введение

Незаменимые аминокислоты, также известные как незаменимые аминокислоты, представляют собой аминокислоты, которые люди и другие позвоночные не могут синтезировать из промежуточных продуктов метаболизма.Эти аминокислоты должны поступать из экзогенной диеты, потому что в организме человека отсутствуют метаболические пути, необходимые для синтеза этих аминокислот. [1] [2] В питании аминокислоты подразделяются на незаменимые и несущественные. Эти классификации явились результатом ранних исследований питания человека, которые показали, что определенные аминокислоты необходимы для роста или азотного баланса, даже когда имеется достаточное количество альтернативных аминокислот [3]. Хотя возможны вариации в зависимости от метаболического состояния человека, общее мнение состоит в том, что существует девять незаменимых аминокислот, включая фенилаланин, валин, триптофан, треонин, изолейцин, метионин, гистидин, лейцин и лизин.Мнемоническое обозначение PVT TIM HaLL («частный Тим Холл») — это широко используемое устройство для запоминания этих аминокислот, поскольку оно включает первую букву всех незаменимых аминокислот. Что касается питания, девять незаменимых аминокислот можно получить из одного полноценного белка. Полноценный белок по определению содержит все незаменимые аминокислоты. Полноценные белки обычно получают из источников питания животного происхождения, за исключением сои. [4] [5] Незаменимые аминокислоты также доступны из неполноценных белков, которые обычно представляют собой продукты растительного происхождения.Термин «ограничивающая аминокислота» используется для описания незаменимой аминокислоты, присутствующей в пищевом белке в наименьшем количестве по сравнению с эталонным пищевым белком, таким как яичные белки. Термин «ограничивающая аминокислота» может также относиться к незаменимой аминокислоте, которая не отвечает минимальным требованиям для человека. [6]

Основы

Аминокислоты являются основными строительными блоками белков, и они служат азотистыми скелетами для таких соединений, как нейротрансмиттеры и гормоны. В химии аминокислота — это органическое соединение, которое содержит функциональные группы как амино (-Nh3), так и карбоновой кислоты (-COOH), отсюда и название аминокислота.Белки — это длинные цепи или полимеры определенного типа аминокислоты, известной как альфа-аминокислота. Альфа-аминокислоты уникальны, потому что функциональные группы амино и карбоновых кислот разделены только одним атомом углерода, который обычно является хиральным углеродом. В этой статье мы сосредоточимся исключительно на альфа-аминокислотах, из которых состоят белки. [7] [8]

Белки представляют собой цепочки аминокислот, которые собираются через амидные связи, известные как пептидные связи. Разница в группе боковой цепи или R-группе определяет уникальные свойства каждой аминокислоты.Затем уникальность различных белков определяется тем, какие аминокислоты они содержат, как эти аминокислоты расположены в цепи, и другими сложными взаимодействиями, которые цепь осуществляет с собой и с окружающей средой. Эти полимеры аминокислот способны производить разнообразие, наблюдаемое в жизни.

Существует около 20 000 уникальных генов, кодирующих белок, ответственных за более чем 100 000 уникальных белков в организме человека. Хотя в природе встречаются сотни аминокислот, для производства всех белков, содержащихся в организме человека и в большинстве других форм жизни, необходимо всего около 20 аминокислот.Все эти 20 аминокислот представляют собой L-изомер, альфа-аминокислоты. Все они, кроме глицина, содержат хиральный альфа-углерод. И все эти аминокислоты являются L-изомерами с R-абсолютной конфигурацией, за исключением глицина (без хирального центра) и цистеина (S-абсолютная конфигурация из-за серосодержащей R-группы). Следует упомянуть, что аминокислоты селеноцистеин и пирролизин считаются 21-й и 22-й аминокислотами соответственно. Это недавно открытые аминокислоты, которые могут включаться в белковые цепи во время синтеза рибосомных белков.Пирролойзин жизненно важен; однако люди не используют пирролизин для синтеза белка. После трансляции эти 22 аминокислоты также могут быть модифицированы посредством посттрансляционной модификации, чтобы добавить дополнительное разнообразие в генерацию белков. [8]

От 20 до 22 аминокислот, которые составляют белки, включают:

Из этих 20 аминокислот девять незаменимы:

• Фенилаланин

• Валин

• Триптофан

• Треонин

Изолейцин

• Метионин

• Гистидин

• Лейцин

• Лизин

Незаменимые, также известные как незаменимые аминокислоты, можно исключить из рациона.Организм человека может синтезировать эти аминокислоты, используя только незаменимые аминокислоты. Для большинства физиологических состояний здорового взрослого человека указанные выше девять аминокислот являются единственными незаменимыми аминокислотами. Однако такие аминокислоты, как аргинин и гистидин, можно считать условно незаменимыми, поскольку организм не может синтезировать их в достаточных количествах в течение определенных физиологических периодов роста, включая беременность, рост в подростковом возрасте или восстановление после травмы [9].

Механизм

Хотя для синтеза белка человека требуется двадцать аминокислот, люди могут синтезировать только половину этих необходимых строительных блоков.У людей и других млекопитающих есть только генетический материал, необходимый для синтеза ферментов, обнаруженных в путях биосинтеза заменимых аминокислот. Вероятно, есть эволюционное преимущество в удалении длинных путей, необходимых для синтеза незаменимых аминокислот с нуля. Потеряв генетический материал, необходимый для синтеза этих аминокислот, и полагаясь на окружающую среду, чтобы обеспечить эти строительные блоки, эти организмы могут снизить расход энергии, особенно при репликации своего генетического материала.Эта ситуация дает преимущество в выживании; однако это также создает зависимость от других организмов в отношении материалов, необходимых для синтеза белка. [10] [11] [12]

Клиническая значимость

Классификация незаменимых и заменимых аминокислот была впервые представлена ​​в исследованиях питания, проведенных в начале 1900-х годов. Одно исследование (Rose 1957) показало, что человеческое тело способно поддерживать азотный баланс при диете, состоящей только из восьми аминокислот. [13] Эти восемь аминокислот были первой классификацией незаменимых аминокислот или незаменимых аминокислот.В это время ученые смогли идентифицировать незаменимые аминокислоты, проведя исследования кормления очищенными аминокислотами. Исследователи обнаружили, что, когда они исключили из рациона отдельные незаменимые аминокислоты, субъекты не смогли бы расти или поддерживать азотный баланс. Более поздние исследования показали, что некоторые аминокислоты являются «условно незаменимыми» в зависимости от метаболического состояния субъекта. Например, хотя здоровый взрослый может синтезировать тирозин из фенилаланина, у маленького ребенка может не развиться необходимый фермент (фенилаланингидроксилаза) для осуществления этого синтеза, и поэтому они не смогут синтезировать тирозин из фенилаланина, что делает тирозин незаменимым продуктом. незаменимая аминокислота в этих условиях.Эта концепция также появляется при различных болезненных состояниях. По сути, отклонения от стандартного метаболического состояния здорового взрослого человека могут привести организм в такое метаболическое состояние, при котором для баланса азота требуется больше, чем стандартные незаменимые аминокислоты. В общем, оптимальное соотношение незаменимых и заменимых аминокислот требует баланса, зависящего от физиологических потребностей, которые различаются у разных людей. Поиск оптимального соотношения аминокислот в общем парентеральном питании при заболеваниях печени или почек является хорошим примером различных физиологических состояний, требующих различного потребления питательных веществ.Следовательно, термины «незаменимые аминокислоты» и «заменимые аминокислоты» могут вводить в заблуждение, поскольку все аминокислоты могут быть необходимы для обеспечения оптимального здоровья. [1]

При состояниях недостаточного потребления незаменимых аминокислот, таких как рвота или низкий аппетит, могут появиться клинические симптомы. Эти симптомы могут включать депрессию, беспокойство, бессонницу, утомляемость, слабость, задержку роста у молодых и т. Д. Эти симптомы в основном вызваны недостаточным синтезом белка в организме из-за нехватки незаменимых аминокислот.Необходимое количество аминокислот необходимо для выработки нейромедиаторов, гормонов, роста мышц и других клеточных процессов. Эти недостатки обычно присутствуют в более бедных частях мира или у пожилых людей, которым не уделяется должного ухода [2].

Квашиоркор и маразм являются примерами более серьезных клинических расстройств, вызванных недоеданием и недостаточным потреблением незаменимых аминокислот. Квашиоркор — это форма недоедания, характеризующаяся периферическими отеками, сухим шелушением кожи с гиперкератозом и гиперпигментацией, асцитом, нарушением функции печени, иммунодефицитом, анемией и относительно неизменным составом мышечных белков.Это результат диеты с недостаточным содержанием белка, но достаточным количеством углеводов. Маразм — это форма недоедания, характеризующаяся истощением, вызванным недостатком белка и недостаточным потреблением калорий в целом. [14]

Рисунок

Общая структура аминокислот. Внесен и создан Майклом Лопесом, B.S.

Ссылки

1.

Hou Y, Yin Y, Wu G. Необходимость в питании «незаменимых в питательном отношении аминокислот» для животных и людей. Exp Biol Med (Maywood).2015 август; 240 (8): 997-1007. [Бесплатная статья PMC: PMC4935284] [PubMed: 26041391]

2.

Hou Y, Wu G. Adv Nutr. 01 ноября 2018 г .; 9 (6): 849-851. [Бесплатная статья PMC: PMC6247364] [PubMed: 30239556]

3.

Reeds PJ. Незаменимые и незаменимые аминокислоты для человека. J Nutr. 2000 Июл; 130 (7): 1835С-40С. [PubMed: 10867060]

4.

Le DT, Chu HD, Le NQ. Улучшение питательного качества растительных белков с помощью генной инженерии.Curr Genomics. 2016 июн; 17 (3): 220-9. [Бесплатная статья PMC: PMC4869009] [PubMed: 27252589]

5.

Hoffman JR, Falvo MJ. Белок — какой лучше? J Sports Sci Med. 2004 сентябрь; 3 (3): 118-30. [Бесплатная статья PMC: PMC3

4] [PubMed: 24482589]

6.

Джуд С., Капур А.С., Сингх Р. Аминокислотный состав и химическая оценка качества белка зерновых культур при поражении насекомыми. Растительная еда Hum Nutr. 1995 сентябрь; 48 (2): 159-67. [PubMed: 8837875]

7.

ЛаПелуса А., Кошик Р. StatPearls [Интернет]. StatPearls Publishing; Остров сокровищ (Флорида): 5 декабря 2020 г. Физиология, белки. [PubMed: 32310450]

8.

Ву Г. Аминокислоты: метаболизм, функции и питание. Аминокислоты. 2009 Май; 37 (1): 1-17. [PubMed: 19301095]

9.

de Koning TJ. Нарушения синтеза аминокислот. Handb Clin Neurol. 2013; 113: 1775-83. [PubMed: 23622400]

10.

Guedes RL, Prosdocimi F, Fernandes GR, Moura LK, Ribeiro HA, Ortega JM.Пути биосинтеза аминокислот и ассимиляции азота: большая делеция генома в ходе эволюции эукариот. BMC Genomics. 2011 22 декабря; 12 Дополнение 4: S2. [Бесплатная статья PMC: PMC3287585] [PubMed: 22369087]

11.

D’Souza G, Waschina S, Pande S, Bohl K, Kaleta C, Kost C. биосинтетические гены у бактерий. Эволюция. 2014 сентябрь; 68 (9): 2559-70. [PubMed: 24910088]

12.

Сигенобу С., Ватанабэ Х., Хаттори М., Сакаки Й., Исикава Х.Последовательность генома внутриклеточного бактериального симбионта тлей Buchnera sp. APS. Природа. 2000, сентябрь 07; 407 (6800): 81-6. [PubMed: 10993077]

13.

ROSE WC. Потребности в аминокислотах взрослого человека. Nutr Abstr Rev.1957 июл; 27 (3): 631-47. [PubMed: 13465065]

14.

Benjamin O, Lappin SL. StatPearls [Интернет]. StatPearls Publishing; Остров сокровищ (Флорида): 19 июля 2020 г., Квашиоркор. [PubMed: 29939653]

Аминокислоты | Введение в химию

Цель обучения

• Опишите структуру аминокислоты и особенности, которые придают ее специфическим свойствам

---

Ключевые моменты

• Каждая аминокислота содержит центральный атом C, аминогруппу (Nh3), карбоксильную группу (COOH) и определенную группу R.
• Группа R определяет характеристики (размер, полярность и pH) для каждого типа аминокислоты.
• Пептидные связи образуются между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой путем дегидратационного синтеза.
• Цепочка аминокислот представляет собой полипептид.

---

Термины

• полипептид Любой полимер (одинаковых или разных) аминокислот, соединенных пептидными связями.
• Группа R Группа R представляет собой боковую цепь, специфичную для каждой аминокислоты, которая придает определенные химические свойства этой аминокислоте.
• аминокислот: Любая из 20 встречающихся в природе α-аминокислот (имеющих амино- и карбоксильные группы на одном атоме углерода) и множество боковых цепей, которые объединяются через пептидные связи с образованием белков.

---

Структура аминокислоты

Аминокислоты — это мономеры, из которых состоят белки. Каждая аминокислота имеет одинаковую фундаментальную структуру, которая состоит из центрального атома углерода, также известного как альфа (α) углерод, связанного с аминогруппой (NH ₂ ), карбоксильной группой (COOH) и водородом. атом.В водной среде клетки как аминогруппа, так и карбоксильная группа ионизируются в физиологических условиях, и поэтому имеют структуры -NH ₃ ⁺ и -COO ^— соответственно. Каждая аминокислота также имеет другой атом или группу атомов, связанных с центральным атомом, известную как группа R. Эта группа R или боковая цепь придает каждой аминокислоте специфические характеристики белков, включая размер, полярность и pH.

Структура аминокислот Аминокислоты имеют центральный асимметричный атом углерода, к которому присоединены аминогруппа, карбоксильная группа, атом водорода и боковая цепь (группа R).Эта аминокислота неионизирована, но если ее поместить в воду с pH 7, ее аминогруппа получит другой водород и положительный заряд, а гидроксил в своей карбоксильной группе потеряет водород и получит отрицательный заряд.

Типы аминокислот

Название «аминокислота» происходит от аминогруппы и карбоксикислотной группы в их основной структуре. В белках присутствует 21 аминокислота, каждая из которых имеет определенную R-группу или боковую цепь. Десять из них считаются незаменимыми аминокислотами для человека, потому что человеческий организм не может их производить, и они должны быть получены с пищей.Все организмы имеют разные незаменимые аминокислоты в зависимости от их физиологии.

Типы аминокислот В белках обычно встречается 21 обычная аминокислота, каждая из которых имеет свою группу R (группа вариантов), которая определяет ее химическую природу. 21-я аминокислота, не показанная здесь, представляет собой селеноцистеин с группой R -CH ₂ -SeH.

Характеристики аминокислот

Какие категории аминокислот вы ожидаете найти на поверхности растворимого белка, а какие — внутри? Какое распределение аминокислот вы ожидаете найти в белке, встроенном в липидный бислой?

Химический состав боковой цепи определяет характеристики аминокислоты.Аминокислоты, такие как валин, метионин и аланин, неполярны (гидрофобны), тогда как аминокислоты, такие как серин, треонин и цистеин, полярны (гидрофильны). Боковые цепи лизина и аргинина заряжены положительно, поэтому эти аминокислоты также известны как основные (с высоким pH) аминокислоты. Пролин является исключением из стандартной структуры анимокислоты, потому что его группа R связана с аминогруппой, образуя кольцеобразную структуру.

Аминокислоты обозначаются одной заглавной буквой или трехбуквенным сокращением.Например, валин обозначается буквой V или трехбуквенным символом val.

Пептидные облигации

Последовательность и количество аминокислот в конечном итоге определяют форму, размер и функцию белка. Каждая аминокислота связана с другой аминокислотой ковалентной связью, известной как пептидная связь. Когда две аминокислоты ковалентно связаны пептидной связью, карбоксильная группа одной аминокислоты и аминогруппа входящей аминокислоты объединяются и высвобождают молекулу воды.Любая реакция, которая объединяет два мономера в реакцию, которая генерирует H ₂ O в качестве одного из продуктов, известна как реакция дегидратации, поэтому образование пептидной связи является примером реакции дегидратации.

Образование пептидной связи Образование пептидной связи — это реакция синтеза дегидратации. Карбоксильная группа одной аминокислоты связана с аминогруппой входящей аминокислоты. При этом выделяется молекула воды.

Полипептидные цепи

Образовавшаяся цепочка аминокислот называется полипептидной цепью.Каждый полипептид имеет свободную аминогруппу на одном конце. Этот конец называется N-концом или амино-концом, а другой конец имеет свободную карбоксильную группу, также известную как C или карбоксильный конец. При считывании или сообщении аминокислотной последовательности белка или полипептида принято использовать направление от N к C. То есть предполагается, что первая аминокислота в последовательности находится на N-конце, а последняя аминокислота — на C-конце.

Хотя термины полипептид и белок иногда используются как взаимозаменяемые, полипептид технически представляет собой любой полимер аминокислот, тогда как термин белок используется для полипептида или полипептидов, которые свернуты должным образом, в сочетании с любыми дополнительными компонентами, необходимыми для правильного функционирования, и являются теперь работоспособен.

Показать источники

Boundless проверяет и курирует высококачественный контент с открытой лицензией из Интернета. Этот конкретный ресурс использовал следующие источники:

белков

белков

---

Белки — один из основных компонентов живого вещества. Они состоят из длинные цепи аминокислот, которые связаны пептидными связями и таким образом называемые полипептиды. Аминокислот около 20, и больше всего атомов. среди них преобладают углерод, водород, кислород, азот и сера.Каждый аминокислота содержит конец карбоновой кислоты и конец амино. При pH 6-7 ( pH тела 7,3) амино-конец протонирован, а карбоксильный конец остается анион; это называется цвиттерионом. Некоторые аминокислоты не могут быть синтезированы телом и должны быть получены с пищей; это аргинин, гистидин, изолейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. Простейшая аминокислота, глицин, показана ниже.

---

Пептидная связь возникает, когда конец карбоновой кислоты одной аминокислоты связывается с амино-конец другого.В результате получается огромная цепочка, молекулярная масса которой колеблется от 5000 до 1000000. Карбонильная группа, азот и водород вокруг пептидной связи, а также два атома углерода, к которым и карбонильные группы связаны, лежат в плоскости. Отрицательный заряд электронов делокализован вокруг всей пептидной связи, явление, называемое резонансом, и как карбонильная, так и углерод-азотная связи обладают характером двойной связи. Поскольку связь углерод-азот частично является двойной связью, не может быть свободное вращение вокруг него.
Порядок линейных связей между аминокислотами в белке называется его первичная структура. Однако сама молекула изгибается и принимает определенное строение, называемое его вторичной структурой. Такая общая конформация альфа-спираль, предложенная в 1951 году Линусом Полингом и Р. Кори, как показано здесь. Эта цепочка образует правосторонняя катушка, имеющая 3,7 аминокислот на полную перемена. Водородная связь существует между водородом, связанным с азотом, и карбонильная группа аминокислоты на четыре звена вниз по цепи, обеспечивая жесткость и устойчивость конструкции.Несколько альфа-спиралей могут наматываются друг на друга, образуя пряди, которые удерживаются вместе дисульфидные мостики, такие как в белки, называемые альфа-кератинами.

Увеличенное изображение этого белка.

---

Белки также могут существовать в виде складчатых листов или бета-кератинов. В них водород связь существует между соседними цепями, поскольку они лежат бок о бок. Другая конформация коллаген или волокнистый белок; это тройная спираль полипептидов, каждая из которых представляет собой левую спираль.Иллюстрация субъединицы белка с пятью дисульфидными связями: показано выше. Увеличенное изображение этого белка.

---

Когда несколько полипептидных единиц связаны друг с другом и с другим более простые молекулы, такие как сахара, неорганические остатки или коферменты, белок считается, что он имеет четвертичную структуру. Функция белка зависит от как порядка аминокислот, так и «топографии» его поверхности; каждый фактор одинаково важен. Эта взаимозависимость основных единиц с общая форма иллюстрирует тему архитектоники нашего семинара, которая важность частей и целого как единой функции.Выше проиллюстрирована структура белка инсулина свиньи. Увеличенное изображение этого белка.

Эллисон Смит ’99.

---

Вернуться в архитектонику

25 мая 1996 г.

аминокислот — Школа биомедицинских наук Wiki

Из Вики Школы биомедицинских наук

Аминокислоты являются строительными блоками белков — они создают первичную структуру белков. Есть 20 природных аминокислот.Аминокислоты существуют в белках в виде L-оптических изомеров, однако они могут существовать в виде D-изомеров в отдельных примерах, например. стенки некоторых бактериальных клеток содержат D-изомеры. Когда две аминокислоты соединяются, они образуют пептидную связь. Эта связь работает как частичная двойная связь, заставляя аминокислоты иметь цис / транс-изомеры. Хотя чаще всего встречается в транс. Все аминокислоты являются амфотерными, что означает, что они могут действовать и как основание, и как кислота из-за своих амино- и карбоновых групп соответственно ^[1] .

Аминокислоты — это мономеры, из которых состоят белки, вступая в реакции конденсации с образованием пептидных связей между собой.Когда аминокислота является частью белка, она называется аминокислотным остатком, у нее такая же боковая цепь, но это альфа-аминокислота, и карбоксильные группы теперь являются частью пептидных связей. Все аминокислоты имеют группу альфа-карбоновой кислоты, группу альфа-амина и атом водорода, связанный с центральным углеродом вместе с четвертой вариабельной группой. Эта группа включает 20 незаменимых аминокислот и обычно позволяет аминокислотам проявлять стериоизомерию для создания оптических изомеров D и L. Единственным исключением из этого правила является простейшая аминокислота глицин, вариабельная группа которой представляет собой другой атом водорода.Это предотвращает стериоизомерию, поскольку нет четырех разных групп, связанных тогда с центральным углеродом — нет хирального центра ^[2] .

Аминокислоты также могут быть охарактеризованы как полярные или неполярные, и они определяют функцию аминокислот. В ядре белка содержится 10 неполярных аминокислот и 10 полярных аминокислот. Они выполняют ферментативную роль и могут использоваться для связывания ДНК, металлов и других природных лигандов. Есть незаменимые аминокислоты и заменимые аминокислоты.Незаменимые аминокислоты — это те аминокислоты, которые организм не может синтезировать самостоятельно. Незаменимыми аминокислотами в организме человека являются: гистидин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, валин, фенилаланин, тирозин и триптофан ^[3] . Эти аминокислоты должны поступать в организм через переваренные белки, которые затем всасываются в кишечнике и транспортируются с кровью туда, где они необходимы ^[4] . Переваривание клеточных белков также является важным источником аминокислот.Незаменимые аминокислоты могут быть синтезированы из соединений, уже существующих в организме, например, как серин синтезируется из глицина ^[5] .

Аминокислоты сокращены до трехбуквенного и однобуквенного кодов. Например, глицин имеет трехбуквенный код «Gly» и букву «G» (см. Однобуквенные коды аминокислот).

В таблице ниже перечислены 20 аминокислот, их однобуквенный код, трехбуквенный код, их заряды и полярность боковой цепи:

Все аминокислоты имеют карбоксильный конец (называемый С-концом) и аминный конец (называемый N-концом), но они различаются своими остаточными группами.Аминокислоты связаны ковалентной связью, называемой пептидной связью ^[6] . Аминокислоты содержат как карбоксильную группу (COOH), так и аминогруппу (NH ₂ ). Основная аминокислотная структура:

Изображение: см. Исх. № ^[7] .

Где (R) — боковая цепь, уникальная для каждой отдельной аминокислоты. Большие аминокислоты образуют жесткую область основной цепи полипептида, в то время как маленькие аминокислоты образуют гибкие области полипептида, позволяя белку складываться в его трехмерную форму.На основе пептида имеется гибкое вращение вокруг пептидной связи, и имеется жесткий плоский пептид, который образован частичной двойной связью. Это то, что позволяет первичной последовательности полипептидов складываться в альфа-спираль, которая представляет собой одну спиральную цепь. Бета-нить — это две нити, скрученные в антипараллельную спираль. Ядро полипептида состоит из гидрофобных аминокислот, таких как фениаланин, тирозин и триптофан ^[8] . Эти три аминокислоты также являются ароматическими и являются самыми крупными аминокислотами.Другими гидрофобными аминокислотами, но не ароматическими, являются: пролин, валин, изолейцин, лейцин и метионин.

Аминокислоты называют хиральными из-за того, что альфа-углерод связан с четырьмя различными группами. Они могут существовать как одно из двух зеркальных отображений, называемых левовращающим L-изомером и правовращающим D-изомером, с присутствием только L-формы аминокислотного изомера в белках ^[9] .

Аминокислоты в растворе при нейтральном pH существуют преимущественно в виде диполярных ионов или цвиттерионов.В диполярной форме аминогруппа протонирована, а карбоксильная группа депротонирована. Состояние ионизации аминокислоты варьируется в зависимости от pH ^[10] . Ряд аминокислот, соединенных пептидными связями, образуют полипептидную цепь, и каждая аминокислотная единица в пептиде называется остатком. Две аминокислоты могут подвергаться реакции конденсации с образованием дипептида, сопровождающейся потерей молекулы воды ^[11] .

Обычные аминокислоты сгруппированы в соответствии с их боковыми цепями ^[12] .Например, кислотный, основной, незаряженный полярный и неполярный.

Для основных боковых цепей аминокислоты: лизин (K), аргинин (R) и гистидин (H).

Для кислотных боковых цепей аминокислотами являются: аспарагиновая кислота (D) и глутаминовая кислота (E) (образованные присоединением протона к аминокислотам аспартату и глутамату).

Для незаряженных полярных боковых цепей аминокислотами являются: аспарагин (N), глутамин (Q), серин (S), треонин (T) и тирозин (Y).

Для неполярных боковых цепей аминокислоты: аланин (A), валин (V), лейцин (L), изолейцин (I), пролин (P), фенилаланин (F), метионин (M), триптофан. (W), Глицин (G) и Цистеин (C).

Пролин (П)

Пролин также известен как аминокислота. который обычно содержится в белках животного происхождения. Он не важен для питания человека, поскольку может синтезироваться в организме из глутаминовой кислоты ^[13] . В отличие от других аминокислот, которые трансформируются в полипептиды, пролин может существовать в цис-форме в пептидах. Пролин часто находится в конце α-спирали или в виде витков или петель ^[14] . Пролин — единственная циклическая аминокислота. Это связано с тем, что пролин имеет странную циклическую структуру, когда он образует пептидные связи, он вызывает изгиб в аминокислотной цепи.Таким образом, пролин также известен как разрушитель альфа-спирали (другим разрушителем альфа-спирали является глицин) ^[15] .

Аминокислоты в переводе

Во время трансляции мРНК аминокислоты связываются с рибосомой, когда она считывает мРНК, и, используя предоставленную информацию, он производит конкретную аминокислотную последовательность, образуя пептидные связи между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой посредством реакция конденсации. Это производит полипептидную цепь.Субъединица 30S сначала связывается с мРНК, а субъединица 50S связывается второй с образованием инициаторного комплекса 70S ^[16] .

Цистеин (С)

Аминокислота цистеин имеет множество применений и играет важную роль в структуре белка. В основном это связано с его тиоловой группой. Тиол (состоящий из атома серы и водорода) очень чувствителен к окислению, что позволяет цистеину образовывать дисульфидные связи с другими молекулами, включая другие цистеины. Полученный продукт двух связанных цистеинов называется цистином.При связывании с другими цистеинами дисульфидная связь значительно увеличивает стабильность белка. Однако, поскольку это реакция окисления, она является исключительной для внеклеточных белков за некоторыми исключениями. Это связано с тем, что внутренняя часть ячейки сильно восстанавливается, что делает дисульфидную связь очень нестабильной.

Ароматические аминокислоты

Ароматические аминокислоты являются самыми крупными аминокислотами и включают: фенилаланин (F), тирозин (Y) и триптофан (W). Все они могут поглощать ультрафиолетовый свет, однако некоторые из них могут поглощать больше, чем другие, тирозин и триптофан поглощают больше, чем фенилаланин, что означает, что триптофан является основной молекулой, которая поглощает свет в белке.Ароматические аминокислоты также гидрофобны, поэтому они расположены в ядре белка, поэтому они не находятся рядом с водой. Люди не могут синтезировать фенилаланин или триптофан, а могут производить тирозин только из фенилаланина. Это означает, что ароматические аминокислоты являются жизненно важным компонентом нашей диеты, поскольку они необходимы нам в определенных белках, но мы не синтезируем их сами. Ароматические аминокислоты содержат ароматическое кольцо ^[17] . Дефицит фенилаланина может вызвать спутанность сознания, депрессию, недостаток энергии и снижение внимания.Его можно купить в форме таблеток, чтобы восполнить любой дефицит ^[18] . Неспособность расщепить избыток фенилаланина называется фенилкетонурией. Для борьбы с этим используется диета с низким содержанием фенилаланина, в которой избегают подсластителей аспартама, которые напоминают фенилаланин и могут расщепляться с его образованием.

Список литературы

1. ↑ Аминокислоты [Интернет]. Биология LibreTexts. 2013 [цитируется 4 декабря 2018 года]. Доступно по адресу: https://bio.libretexts.org/LibreTexts/University_of_California_Davis/BIS_105%3A__Biomolecules_and_Metabolism_%28Murphy%29/Proteins/Amino_Acids#Characteristics
2. ↑ Джереми М.Берг, Джон Л. Тимочко, Грегори Дж. Гатто младший, Луберт Страйер, Биохимия, 8-е издание Freeman
3. ↑ Берг Дж., Тимочко Дж. И Страйер Л. (2007) Биохимия, 6-е издание, Нью-Йорк: W.H. Фримен и компания, стр. 650.
4. ↑ Берг Дж., Тимочко Дж. И Страйер Л. (2007) Биохимия, 6-е издание, Нью-Йорк: W.H. Фримен и компания, стр. 650.
5. ↑ Капалка Г. Тревожные расстройства. Пищевые и лечебные травы для детей и подростков. 2010;: 219-258.
6. ↑ Alberts, B et al.(2008). Молекулярная биология клетки. 5-е изд. США: Наука о гирляндах. 1268. (стр.59)
7. ↑ http://www.nutrientsreview.com/proteins/amino-acids
8. ↑ Дж. М. Берг, Дж. Л. Тимочко, Л. Страйер, (2007) Биохимия, 6-е издание, Нью-Йорк: У. Х. Фриман и компания (стр. 27).
9. ↑ Берг Дж. Тимочко Дж. Страйер Л., Биохимия, шестое издание (2007, WH Freeman, Нью-Йорк (стр. 27)
10. ↑ Дж. М. Берг, Дж. Л. Тимочко, Л. Страйер, (2007) Биохимия, 6-е издание, Нью-Йорк: У. Х. Фриман и компания (стр. 27)
11. ↑ http: // www.sciencedaily.com/terms/peptide_bond.htm
12. ↑ Alberts, B et al. (2008). Молекулярная биология клетки. 5-е изд. США: Наука о гирляндах (стр.127)
.
13. ↑ глутаминовая кислота
14. ↑ http://www.biology.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/aa/proline.html
15. ↑ https://www.khanacademy.org/test-prep/mcat/biomolecules/amino-acids-and-proteins1/v/special-cases-histidine-proline-glycine-cysteine ​​
16. ↑ Берг Дж., Тимочко Дж., Страйер Л. (2007) Биохимия, шестое издание, Нью-Йорк: W.Х. Фриман и компания (стр. 34)
17. ↑ Университет Аризоны. (2003). Ароматические аминокислоты. Доступно: http://www.biology.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/aa/aromatic.html. Последний доступ 1 декабря 2015 г.
18. ↑ Стивен Д. Эрлих, Медицинский центр Университета Мэриленда, http://umm.edu/health/medical/altmed/supplement/phenylalanine, дата обращения 18.10.2016.

20 видов аминокислот

20 видов аминокислот сока2018-03-31T07: 50: 50 + 00: 00

Существует двадцать видов аминокислот, поддерживающих организм, каждая из которых выполняет свои функции.Существует до ста тысяч видов белков, из которых состоит тело, и они состоят только из двадцати видов аминокислот в различных комбинациях. Эти двадцать аминокислот необходимы организму. Помимо того, что они являются материалами для белков, они при необходимости используются как источник энергии для организма. Кроме того, каждая аминокислота играет важную и уникальную роль в организме, как подробно описано ниже.

---

---

Чтобы узнать больше об аминокислотах, нажмите здесь

---

Валин, лейцин и изолейцин

• Все эти 3 аминокислоты называются аминокислотами с разветвленной цепью (BCAA).
• Они выполняют важные функции по увеличению количества белков и служат источником энергии во время упражнений.
• BCAA — это аминокислоты, в основном присутствующие в миопротеинах.

---

Аланин

• Важная аминокислота, поскольку она является источником энергии для печени.
• Одна из аминокислот, наиболее легко используемых в качестве источника энергии.
• Сообщается об улучшении метаболизма алкоголя.
• Используется как материал для синтеза глюкозы (сахара в крови), необходимой организму.
• Важен для здоровья печени.

В начало

---

Аргинин

• Аминокислота, необходимая для поддержания нормального функционирования кровеносных сосудов и других органов.
• Играет важную роль в расширении кровеносных сосудов для облегчения кровотока.
• Оксид азота, который необходим для расширения кровеносных сосудов, производится из аргинина.
• Аминокислота, которая выводит из организма избыток аммиака.
• Сообщается об усилении иммунологической функции.
• Аргинин обладает различными функциями, которые организм использует при необходимости; например, когда кровоток недостаточен во время упражнений; или когда повышается содержание аммиака, вызывающего усталость вещества; или когда сопротивление тела может снизиться.

---

Глютамин

• Аминокислота, необходимая для поддержания нормальных функций желудочно-кишечного тракта и мышц.
• Одна из аминокислот, наиболее широко содержащихся в организме.
• Играет роль в защите желудка и кишечника.
• Используется в качестве источника энергии, в частности, для кишечного тракта.
• Сообщается, что защищает печень и увеличивает метаболизм алкоголя.
• Необходим для здоровья печени
• Глютамин используется в качестве источника энергии для кишечника и является незаменимым компонентом для поддержания его нормальной функции. Эта аминокислота также используется для улучшения функции печени.

В начало

---

Лизин

• Это типичная незаменимая аминокислота.
• Как правило, недостаточен, когда мы придерживаемся диеты, основанной на хлебе или рисе.
• Дефицит муки и шлифованного риса.
• В муке больше всего отсутствует лизин, особенно по сравнению с идеальным аминокислотным составом.
• Дефицитную аминокислоту следует дополнить для повышения питательной ценности.
• Проект Университета Организации Объединенных Наций показал, что лизин, как правило, испытывает дефицит в развивающихся странах, где люди зависят от муки как источника белка.
• Недостаток аминокислот, таких как лизин, может привести к задержке роста.

---

Аспарагиновая кислота

• В большом количестве содержится в спарже.
• Аминокислота, которую легче всего использовать в качестве источника энергии.
• Может использоваться в качестве ингредиента в питательных препаратах.
• Аспарагиновая кислота — это аминокислота, которая наиболее близко расположена к циклу TCA, месту производства энергии.
• Цикл TCA можно сравнить с двигателем автомобиля.На основе этого механизма каждая клетка нашего тела вырабатывает энергию.

В начало

---

Глутаминовая кислота

• Глутаминовую кислоту часто называют глутаматом.
• В больших количествах содержится в пшенице и сое.
• Аминокислота, которую легче всего использовать в качестве источника энергии.
• Важный вкусовой компонент японского бульона. Он содержится в различных натуральных продуктах.
• Сообщается об ускорении раннего восстановления после усталости во время упражнений.

---

Proline

• Главный компонент «коллагена», из которого состоит кожа и другие ткани.
• Служит быстродействующим источником энергии.
• Пролин — важнейшая аминокислота как естественный увлажняющий фактор, который увлажняет кожу

.
В начало

---

Цистеин

• У младенцев легко возникает дефицит цистеина.
• Синтезируется из метионина в организме человека.
• У младенцев способность этой активности синтеза цистеина недостаточна.

---

Треонин

• Незаменимая аминокислота, которая используется для образования активных центров ферментов.

---

Метионин

• Незаменимая аминокислота, которая используется для производства различных веществ, необходимых организму.
  К началу

---

Гистидин

• Незаменимая аминокислота, которая используется для производства гистамина и других веществ.

---

Фенилаланин

• Незаменимая аминокислота, которая используется для производства различных полезных аминов.

---

Тирозин

• Используется для производства различных полезных аминов и иногда называется ароматической аминокислотой вместе с фенилаланином и триптофаном.

В начало

---

Триптофан

• Незаменимая аминокислота, которая используется для производства различных полезных аминов.

---

аспарагин

• Это аминокислота, которая находится рядом с циклом TCA (место выработки энергии) вместе с аспарагиновой кислотой.

---

Глицин

• Используется для производства глутатиона и порфирина, компонента гемоглобина.

В начало

---

Серин

• Используется для производства фосфолипидов и глицериновой кислоты.
.

No related posts.