Триптофана формула: Триптофан формула спокойствия капсулы Эвалар 0,28г 60шт

Содержание

ФОРМУЛА СПОКОЙСТВИЯ ТРИПТОФАН N15 КАПС

Бренд Эвалар — производит биологически активные добавки, натуральные лекарственные препараты и косметику, предназначенные для поддержания и укрепления здоровья, улучшения качества жизни.

ФОРМУЛА СПОКОЙСТВИЯ ТРИПТОФАН — Для естественной выработки серотонина «гормона счастья»!

Устраняет чувство тревоги, эмоционального напряжения, создает ощущение приподнятого настроения, душевного комфорта.

Воспользуйтесь Формулой Спокойствия Триптофан, если:

-Испытываете стресс

-Подвержены меланхолии, плохому настроению.

L-Триптофан — это незаменимая аминокислота, представляющая собой витаминоподобное вещество с уникальным механизмом действия:

Днем из триптофана образуется серотонин, который дает нам ощущение хорошего настроения, эмоционального подъема и спокойствия. К тому же с наступлением темного времени суток из серотонина образуется мелатонин, который обеспечивает хорошее качество сна.

Триптофан от Эвалар:

-Снижает раздражительность, устраняет чувство тревоги, эмоционального напряжения, повышает работоспособность. Создает ощущение приподнятого настроения и душевного комфорта;

-Ночью помогает легко и быстро заснуть, улучшает глубину и качество сна, позволяя полноценно выспаться и отдохнуть за более короткое время.

Содержание в 1 капсуле:

-L-триптофан, не менее 250 мг

-Пантотеновая кислота (В5), не менее 2,5 мг

-Витамин B6, не менее 1 мг

Активные ингредиенты:

-L-Триптофан — незаменимая аминокислота. Без триптофана в организме не может вырабатываться серотонин, а поскольку восполнить дефицит L-триптофана с пищей трудно, рекомендуется применять его в качестве биологически активной добавки к пище, если есть тревога, раздражительность, агрессия, подавленное настроение или нервное напряжение, поскольку Триптофан Эвалар днем способствует естественной выработке серотонина — «гормона счастья», создает ощущение приподнятого настроения и душевного комфорта, повышает работоспособность, снижает раздражительность, агрессивность, устраняет подавленное настроение, чувство тревоги, эмоционального напряжения. Ночью способствует естественной выработке мелатонина — «гормона сна», помогает легко и быстро заснуть, улучшает глубину и качество сна, способствует устранению проблемы прерывистого сна, позволяя полноценно выспаться и отдохнуть за более короткое время. Доказано, что у людей в подавленном и депрессивном состоянии уровень серотонина крайне низок. С наступлением темного времени суток из серотонина образуется мелатонин — физиологический регулятор сна, который способствует его наступлению, регулирует фазы сна и их продолжительность.

-Витамин В5 (пантотенат кальция) — способствует всасыванию аминокислот в кишечнике, поддерживает функцию коры надпочечников, участвует в синтезе ряда гормонов (в т.ч. серотонина и мелатонина).

-Витамин В6 (пиридоксин) — в форме своих коферментов участвует в метаболизме триптофана, липидов и нуклеиновых кислот; регулирует процессы торможения и возбуждения в центральной нервной системе.

Показания «Формула спокойствия Триптофан» связаны с возможной нехваткой серотонина:

-Подавленное настроение

-Раздражительность, тревога, агрессия

-Эмоциональное напряжение

-Сложности с засыпанием, прерывистый сон

Формула спокойствия триптофан 0,275г 60 капсул (эвалар)

Состав:

2 капсулы (суточный прием) содержат:

  • L-триптофан 500 мг
  • Витамин B5 (пантотеновая кислота) 5 мг
  • Витамин B6 (пиридоксин) 2 мг

Форма выпуска:

Капсулы для приёма внутрь 60 штук в упаковке.

Фармакологическое действие:

«Формула спокойствия Триптофан» поможет восстановить сбившуюся «настройку» Вашего организма наиболее естественным образом. С каждым новым днем к Вам будет возвращаться хорошее настроение, жизнерадостность и уверенность в себе.

  • L-Триптофан – незаменимая аминокислота. Без триптофана в организме не может вырабатываться серотонин, которому мы обязаны ощущениями приподнятого настроения, эмоционального комфорта, радости, счастья; он повышает уровень физической и умственной работоспособности, стимулирует познавательную активность, повышает самооценку; помогает сохранять самообладание в стрессовых ситуациях. Доказано, что у людей в подавленном и депрессивном состоянии уровень серотонина крайне низок. С наступлением темного времени суток из серотонина образуется мелатонин – физиологический регулятор сна, который способствует его наступлению, регулирует фазы сна и их продолжительность.
  • Пантотеновая кислота (Витамин В5) – способствует всасыванию аминокислот в кишечнике, поддерживает функцию коры надпочечников, участвует в синтезе ряда гормонов (в т.ч. серотонина и мелатонина).
  • Витамин В6 (пиридоксин) – в форме своих коферментов участвует в метаболизме триптофана, липидов и нуклеиновых кислот, регулирует процессы торможения и возбуждения в центральной нервной системе.

Показание к применению:

В качестве биологически активной добавки к пище, источника триптофана и витаминов группы В.

Способ применения и дозы:

Взрослым по 1 капсуле 2 раза в день. Продолжительность приема — 1 месяц. При необходимости прием можно продолжить.

Противопоказания:

При индивидуальной непереносимости компонентов, беременности, кормлении грудью.

Особые указания:

Не является лекарственным средством. Перед применением рекомендуется проконсультироваться с врачом.

Условия хранения:

В недоступном для детей месте при комнатной температуре.

Эвалар триптофан капс. №60 формула спокойствия [evalar]

г. Домодедово аэропорт, 2 этаж
пн-вс круглосуточно
8-495-419-12-81
В наличии, 1 190 ₽ Химки, Ленинский пр, 1к1
пн-вс 8:00-21:00
+7 495 419 12 97
В наличии, 1 095 ₽

Видное, Строительная ул, д. 3, пом. 19-25
пн-вс 8:00-20:00
8 (495) 419-24-84

Голиково, Усковский пр-д, 2
пн-вс 9:00-22:00
+7 495 419-15-65

Жуковский, Клубная ул, 4/8
пн-вс 9:00-21:00
+7 495 221-53-88

Москва, Автозаводская ул., 13/1
пн-пт 8:00-22:00, сб-вс 9:00-22:00
+7 (495)419-24-50

Москва, Живописная ул, 12
пн-пт 8:00-22:00, сб 8:00-21:00, вс 9:00-21:00
+7 495 419-06-22

Москва, Нижняя Красносельская ул, д 35, с 49
пн-пт 9:00-22:00, сб-вс 10:00-22:00
+7 495 419 13 48

Москва, Самора Машела ул, 2А
пн-пт 9:00-22:00, сб-вс 9:00-21:00
+7 495 419-12-51

Ногинск, 1-ая Ильича ул, строение 6/29
пн-вс 9:00-22:00
+7 495 221-53-85

Ногинск, Дмитрия Михайлова ул, 1
пн-вс 9:00-22:00
+7 495 419-06-21

Одинцовский городской округ, Трехгорка, ул. Трехгорная, 4
пн-вс 09:00-21:00
+7(495)419-12-85

Триптофан — это… Что такое Триптофан?

Триптофа́н — (β-индолиламинопропионовая, или α-2-амино-3-(1H-индол-3-ил)пропионовая кислота, сокр.: Три, Трп, Trp, W) — ароматическая альфа-аминокислота. Существует в двух оптически изомерных формах — L и D и в виде рацемата (DL).

L-триптофан является протеиногенной аминокислотой и входит в состав белков всех известных живых организмов. Относится к ряду гидрофобных аминокислот, поскольку содержит ароматическое ядро индола. Участвует в гидрофобных и стэкинг-взаимодействиях.

Биосинтез

Триптофан в природе синтезируется через антранилат. В процессе биосинтеза антранилата промежуточными соединениями являются шикимат, хоризмат. Биосинтез антранилата рассмотрен в статье шикиматный путь. Четыре обратимые реакции составляют кратчайший путь преобразования антранилата в триптофан. Гены, ответственные за эти реакции, а также за необратимую реакцию образования антранилата из хоризмата имеют название trp-гены и у бактерий объединены в триптофановый оперон.

Схематично строение триптофанового оперона Escherichia coli можно выразить записью:

—trpR—…—Промотор—Оператор—Лидер—Аттенуатор—trpE—trpD—trpC—trpB—trpA—Терминатор—Терминатор—

Стадии биосинтетического процесса хоризмат →→ триптофан:

  1. Из хоризмата синтезируется антранилат. Донором аминогруппы выступает амидный азот глутамина либо аммоний. В результате реакции образуется также пируват. У Escherichia coli реакцию осуществляет компонент I антранилат-синтазы, продукт гена trpE.
  2. Антранилат фосфорибозилируется фосфорибозилпирофосфатом с образованием фосфорибозилантранилата. В рекции высвобождается неорганический пирофосфат. У Escherichia coli реакцию осуществляет компонент II антранилат-синтазы, продукт гена trpD.
  3. Фосфорибозилантранилат изомеризуется в фосфорибулозилантранилат. У Escherichia coli реакция определяется фосфорибозилантранилат-изомеразной активностью индол-глицерол-фосфат-синтазы, являющейся продуктом гена trpC.
  4. Циклизация фосфорибулозилантранилата, сопровождаемая декарбоксилированием-дегидратацией приводит к индол-глицерол-фосфату. У Escherichia coli реакция определяется индол-глицерол-фосфат-синтазной активностью индол-глицерол-фосфат-синтазы, являющейся продуктом гена trpC.
  5. Заместитель отщепляется в виде глицеральдегид-3-фосфата, роисходит замена этого заместителя на другой трёхуглеродный заместитель, происходящий из молекулы L-серина. Реакция протекает через промежуточное образование незамещённого индола. Реакция пиридоксаль-зависима. У
    Escherichia coli
    реакцию осуществляет триптофан-синтаза субъединичного состава α2β2 (субъединица α — продукт гена trpA, субъединица β — продукт гена trpB).[1]

В природе триптофан синтезируют микроорганизмы, растения и грибы. Многоклеточные животные не способны синтезировать триптофан de novo. Для человека, как и для всех Metazoa, триптофан является незаменимой аминокислотой и должен поступать в организм в достаточном количестве с белками пищи.

Катаболизм

Катаболические превращения L-триптофана в организме человека:

Триптофан→N-формилкинуренин→кинуренин→3-гидроксикинуренин→3-гидроксиантранилат

N-формилкинуренин→N-формилантранилат→антранилат→3-гидроксиантранилат

Кинуренин→антранилат→3-гидроксиантранилат

3-Гидроксиантранилат→2-амино-3-карбоксимуконат-семиальдегид→2-аминомуканат-семиальдегид→2-аминомуконат→2-кетоадипат→глутарил-КоА→кротонил-КоА→(S)-3-гидроксибутаноил-КоА→ацетоацетил-КоА→ацетил-КоА

Метаболиты

Триптофан является биологическим прекурсором серотонина (из которого затем может синтезироваться мелатонин) и ниацина (см. рисунок).

Часто гиповитаминоз по витамину B3 сопряжён с недостатком триптофана.

Также триптофан является биохимическим предшественником индольных алкалоидов. Например, триптофан→триптамин→N,N-диметилтриптамин→псилоцин→псилоцибин

Метаболит триптофана — 5-гидрокситриптофан (5-HTP) был предложен в качестве средства для лечения эпилепсии[2] и депрессии, но клинические испытания не дали окончательных результатов[3]. 5-HTP легко проникает через гематоэнцефалический барьер и, кроме того, быстро декарбоксилируется в серотонин (5-гидрокситриптамин или 5-HT)[4].

В связи с преобразованием 5-HTP в серотонин в печени, есть значительный риск появления пороков сердца от влияния серотонина на сердце[5][6].

Способы получения и производство триптофана

Химический синтез

Индол аминометилируют формальдегидом и диметиламином по методу Манниха. Полученный 3-диметиламинометил-индол конденсируют с метиловым эфиром нитроуксусной кислоты, что приводит к метилату 3-индолилнитропропионовой кислоты. Затем восстанавливают нитрогруппу до аминогруппы. После щелочного гидролиза эфира получают D/L-триптофан обычно в форме натриевой соли.[7] В триптофане, полученном химическим синтезом, обнаруживаются примеси токсичных соединений. Синтетический триптофан добавляют в комбикорма для животных.

Химико-ферментативный синтез

У микроорганизмов, в том числе и у Escherichia coli, известен пиридоксальзависимый фермент триптофан-индол-лиаза (триптофаназа КФ 4.1.99.1, продукт гена tnaA). Функция этого фермента заключается в поддержании равновесия:

триптофан + вода ⇋ индол + пируват + аммоний.

Благодаря этому триптофан может быть получен ферментативной конденсацией индола, пировиноградной кислоты и аммиака.

Микробиологический синтез

В промышленном производстве L-триптофана обычно используются штаммы дрожжей Candida utilis, дефектные по aro-генам и, как следствие, ауксотрофные по фенилаланину и тирозину. Исходным сырьём обычно служит относительно дешёвая синтетическая антраниловая кислота, что является целесообразным по нескольким причинам. Во-первых, это упрощает и удешевляет процесс, а во-вторых, позволяет обойти механизмы регуляторного контроля (целевой продукт триптофан оказывает ингибирующее действие на антранилатсинтазу). В присутствии минимальных, не вызывающих регуляторных эффектов, количеств фенилаланина и тирозина мутанты Candida utilis переводит вводимую в культуральную среду антраниловую кислоту в L-триптофан.

Исходным сырьём в микробиологическом производстве триптофана может служить также синтетический индол. Процесс зависит от активности триптофан-синтазы и доступности серина.

Пищевые источники триптофана

Триптофан является компонентом пищевых белков. Наиболее богаты триптофаном такие продукты, как грибы, овёс, бананы, сушёные финики, арахис, кунжут, кедровый орех, молоко, йогурт, творог.

Триптофан присутствует в большинстве растительных белков, особенно им богаты соевые бобы. Очень малое количество триптофана содержится в кукурузе, поэтому питание только кукурузой приводит к нехватке этой аминокислоты и, как следствие, к пеллагре. Одним из лучших источников триптофана является арахис, причем как цельные орехи, так и арахисовое масло.

Мясо и рыба содержат триптофан неравномерно: белки соединительной ткани (коллаген, эластин, желатин) не содержат триптофан[8].

Таблица содержания триптофана в продуктах

Основной источник: [9]
№ п/п продукт в мг на 100 г
1 Горох, фасоль 260
2 Мука пшеничная (1-й сорт) 120
3 Крупа гречневая 180
4 Рис 80
5 Пшено 180
6 Крупа овсяная 160
7 Крупа перловая 100
8 Хлеб ржаной 70
9 Хлеб пшеничный 100
10 Макаронные изделия 130
11 Молоко, кефир 40
12 Творог нежирный 180
13 Творог жирный 210
14 Сыр голландский 790
15 Сыр плавленый 500
16 Говядина I категории 210
17 Говядина II категории 230
18 Баранина, свинина мясная 200
19 Мясо кролика 330
20 Колбаса молочная 160
21 Куры I категории 290
22 Яйца куриные 200
23 Карп 180
24 Окунь морской 170
25 Палтус, судак 180
26 Сельдь 250
27 Скумбрия 160
28 Ставрида 300
29 Треска 210
30 Паста «Океан» 220
31 Капуста белокочанная 10
32 Картофель 30
33 Морковь 10
34 Свекла 10

Нарушения обмена

Семейная гипертриптофанемия

Семейная гипертриптофанемия — редкое аутосомно-рецессивное наследственное заболевание, нарушение обмена веществ, которое приводит к накоплению триптофана в крови и выведению его с мочой (триптофанурия).

Болезнь Хартнапа

Причиной заболевания является нарушение активного транспорта триптофана через кишечную стенку, вследствие чего усиливаются процессы его бактериального разложения и образования индольных продуктов, таких как индол, скатол.

Синдром Тада

Наследственное заболевание, связанное с нарушением превращения триптофана в кинуренин. При заболевании наблюдается повреждение ЦНС и нанизм. Заболевание впервые описано К. Тада в 1963 году.

Синдром Прайса

Генетическое заболевание, причиной которого является нарушение превращения кинуренина в 3-гидрокси-L-кинуренин (за реакцию ответственна NADP-зависимая L-кинуренин-3-гидроксилаза КФ 1.14.13.9). Заболевание проявляется повышенной экскрецией кинуренина с мочой, а также склеродермией.

Индиканурия

Индиканурия — повышенное содержание в моче индикана. Причиной может являться непроходимость кишечника, из-за чего в нём начинают усиленно протекать гнилостные процессы.

Триптофан и синдром эозинофилии-миалгии

В конце 1980-х в США и некоторых других странах отмечалась очень большое число случаев синдрома эозинофилии-миалгии. Огласке эта проблема подверглась в 1989, после того, как личные врачи трёх американок, обсудив между собой ситуацию, забили тревогу. В настоящее время масштаб той вспышки оценивают в 60000 случаев, из которых около 1500 случаев закончились инвалидизацией, не менее 27 закончились смертельным исходом. Было установлено, что заболевших связывало то, что практически все они принимали L-триптофан японского производителя Showa Denko. Этот триптофан производился при помощи нового специально разработанного штамма генетически изменённых микроорганизмов. При расследовании были взяты образцы препарата из нескольких партий триптофана. В этих образцах было выявлено более 60 различных примесей. Эти примеси, среди которых особенно подозрительными были EBT (1,1′-ethylidene-bis-L-tryptophan) и MTCA (1-methyl-1,2,3,4-tetrahydro-beta-carboline-3-carboxylic acid), тщательно исследовались, но ни для одной из них не была установлена способность вызывать такие серьёзные нарушения здоровья, как синдром эозинофилии-миалгии. Рассматривалась также возможность того, что синдром эозинофилии-миалгии может вызываться самим L-триптофаном при его избыточном поступлении в организм. Эксперты рассматривали возможность того, что метаболиты триптофана могут тормозить деградацию гистамина, а избыточный гистамин может способствовать воспалительным процессам и развитию синдрома эозинофилии-миалгии. Несмотря на все предпринятые усилия, так и не удалось достоверно установить, что именно вызывало эозинофилию-миалгию у людей, принимавших триптофан. Усиление контроля оборота триптофана, в том числе запрет на ввоз импортного триптофана, привели к резкому снижению случаев синдрома эозинофилии-миалгии. В 1991 году в США большая часть триптофана была не пущена в продажу, другие страны также последовали примеру. В феврале 2001 FDA ослабил ограничения, но все ещё выразил следующее беспокойство:

«Based on the scientific evidence that is available at the present time, we cannot determine with certainty that the occurrence of EMS in susceptible persons consuming L-tryptophan supplements derives from the content of L-tryptophan, an impurity contained in the L-tryptophan, or a combination of the two in association with other, as yet unknown, external factors.»

Перевод:

«Опираясь на научные данные, которыми мы в настоящее время располагаем, мы не можем с уверенностью ответить на вопрос, что вызывает эозинофилию-миалгию у восприимчивых людей, употребляющих L-триптофан. Мы не можем сказать, способен ли вызвать эозинофилию-миалгию сам L-триптофан, или же примесь, содержавшаяся в L-триптофане, или комбинации L-триптофана, примесей с другими, пока ещё неизвестными, факторами.»

Триптофан и иммунная система

Индоламин-2,3-диоксигеназа (изозим триптофан-2,3-диоксигеназы) активируется во время иммунной реакции, чтобы ограничить доступность триптофана для инфицированных вирусом или раковых клеток.

Триптофан и продолжительность жизни

Опыты на крысах показали, что диета с пониженным содержанием триптофана увеличивает максимальную продолжительность жизни, но также увеличивает смертность в молодом возрасте.

Триптофан и сонливость

Сонливость, которая наблюдается после употребления мяса индейки (актуально в США, где индейку традиционно употребляют на День благодарения и Рождество), связывают с действием мелатонина, образующегося из триптофана. Существует заблуждение, что индейка содержит очень большое количество триптофана. Индюшатина действительно содержит много триптофана, но его содержание приблизительно такое же, как и во многих других мясных продуктах. Хотя механизмы возникновения сонливости действительно связаны с обменом триптофана, её причиной является общая высокая калорийность и высокое содержание углеводов в пище, которая вызывает сонливость, а не повышенное содержание в ней триптофана.

Флуоресценция

Триптофан обладает наиболее сильной флуоресценцией среди всех 20-ти протеиногенных аминокислот. Триптофан поглощает электромагнитное излучение с длиной волны 280 нм (максимум) и сольватохромно излучает в диапазоне 300—350 нм. Молекулярное окружение триптофана оказывает влияние на его флуоресценцию. Этот эффект имеет значение для изучения белков. Взаимодействие индольного ядра с азотистыми основаниями нуклеиновых кислот приводит к уменьшению интенсивности флуоресценции, что позволяет установить роль этой аминокислоты в протеин-нуклеиновых взаимодействиях.

Аналоги триптофана

Синтетический 7-азатриптофан из-за структурного сходства с триптофаном может быть ошибочно использован белоксинтезирующей системой вместо триптофана.

Применение

Триптофан применяется для сбалансирования кормов для животных. Препараты L-триптофана назначаются при расстройстве сна, чувстве страха и напряжения, дисфории, предменструальном синдроме. Показаниями к применению также являются: комплексная терапия больных с алкогольной, опиатной и барбитуратной зависимостью с целью нивелирования проявлений абстинентного синдрома, лечение острой интоксикации этанолом, лечения маниакальной депрессии и депрессии, связанной с менопаузой. Применение при беременности и в период лактации (грудного вскармливания) не рекомендуется. Биодоступность при пероральном приёме составляет более 90 %.

Примечания

  1. Бокуть С. Б. и соавт. — «Молекулярная биология: молекулярные механизмы хранения, воспроизведения и реализации генетической информации»; Минск, «Вышэйшая школа», 2005 г. — ISBN 985-06-1045-X
  2. Kostowski W, Bidzinski A, Hauptmann M, Malinowski JE, Jerlicz M, Dymecki J (1978). «Brain serotonin and epileptic seizures in mice: a pharmacological and biochemical study». Pol J Pharmacol Pharm 30 (1): 41–7. PMID 148040. (англ.)
  3. Turner EH, Loftis JM, Blackwell AD (2006). «Serotonin a la carte: supplementation with the serotonin precursor 5-hydroxytryptophan». Pharmacol Ther 109 (3): 325–38. DOI:10.1016/j.pharmthera.2005.06.004. PMID 16023217. (англ.)
  4. Hardebo JE, Owman C (1980). «Barrier mechanisms for neurotransmitter monoamines and their precursors at the blood-brain interface». Ann NeurolAnn Neurol 8 (1): 1–31. DOI:10.1002/ana.410080102. PMID 6105837. (англ.)
  5. Gustafsson BI, Tømmerås K, Nordrum I, Loennechen JP, Brunsvik A, Solligård E, Fossmark R, Bakke I, Syversen U, Waldum H (March 2005). «Long-term serotonin administration induces heart valve disease in rats». Circulation 111 (12): 1517–22. DOI:10.1161/01.CIR.0000159356.42064.48. PMID 15781732. (англ.)
  6. Xu J, Jian B, Chu R, Lu Z, Li Q, Dunlop J, Rosenzweig-Lipson S, McGonigle P, Levy RJ, Liang B (December 2002). «Serotonin mechanisms in heart valve disease II: the 5-HT2 receptor and its signaling pathway in aortic valve interstitial cells». Am. J. Pathol. 161 (6): 2209–18. DOI:10.1016/S0002-9440(10)64497-5. PMID 12466135. (англ.)
  7. Солдатенков А. Т., Колядина Н. М., Шендрик И. В. — «Основы органической химии лекарственных веществ»; Москва, «Химия», 2001 г.
  8. Белки — основа полноценного питания
  9. Химический состав пищевых продуктов. / Под ред. М. Ф. Нестерина и И. М. Скурихина.

Триптофан. Свойства, особенности, сфера применения

Триптофан

CAS номер: 72-22-3
Брутто формула: C11h22N2O2
Внешний вид: кристаллический порошок белого цвета без запаха
Химическое название и синонимы: L-Tryptophan, L(-)-Tryptophan; (S)-2-Amino-3-(1H-indol-3-yl)propanoic acid; L-alphs-Amino-3-indolepropionic acid; Indole-3-alanine; Trp.
Физико-химические свойства:
Молекулярная масса 204.23 г/моль
pH (1% раствор / вода): 5,5-7,0
Плотность 1,34
Температура разложения: 289 ° C (552,2 ° F)
Температура плавления 280-285 °С
alpha -31,1 º (c = 1, h30)
Растворимость:
Амикацин растворим в горячей воде. Частично растворим в холодной воде. Нерастворим в диэтиловом эфире. Слабо растворим в уксусной кислоте.

Растворимость в воде: 0,23 г / л при 0 °. C; 11,4 г / л при 25 ° С; 17,1 г / л 50 град. C; 27,95 г / л при 75 град. C; 49,9 г / л при 100 град. C Нерастворим в хлороформе. Растворим в горячем спирте и растворах разбавленных кислот и щелочных гидроксидов.

Описание:

Триптофан — незаменимая аминокислота, участвует в синтезе белков. Организмом триптофан не вырабатывается, поэтому его запасы необходимо пополнять с пищей. Содержится он в достаточно большом количестве продуктов животного и растительного происхождения, таких как красное мясо, шоколад, молочные продукты (йогурт, молоко, творог), а также в орехах, овсе, рыбе, финиках, бананах, спирулине, семенах и в других.

Триптофан участвует в построении и укреплении мембраны клетки. К тому же он является прекурсором множества важнейших биохимических соединений: серотонина, мелатонина, витамина В3. Ауксины (класс фитогормонов) также образуются из триптофана.

Кишечные бактерии человека способны разделять триптофан на индол и скатол. Недостаточность триптофана в организме при нормальном поступлении его с пищей иногда обуславливается нарушением мальабсорбции фруктозы и непереносимости лактозы, которые влекут за собой неправильное поглощение триптофана в кишечнике, снижение уровня его в крови и зачастую к депрессии.

В начале 90 годов 20 столетия импорт L-Tryptophan был запрещен в Соединенных Штатах Америки после случаев смертельной аутоиммунной болезни, называемой синдромом эозинофилии-миалгии, из-за приема населением неправильно приготовленной партии триптофана. Хотя L-Tryptophan был выделен на одной японской фабрике, которая подвергла его токсичным бактериальным метаболитам в процессе очистки, запрет был сохранен, а доступность триптофана ограничена рецептурным препаратом (триптан), детскими смесями и продуктами для энтерального питания. С 1994 года L-Tryptophan выпускается и продается в качестве БАДа в США, в то время как импортируемый продукт остается ограниченным специальными правилами.

Применение:

Триптофан используют в качестве добавки в пищевой промышленности. В медицине триптофан входит в ряд фармацевтических средств, выпускаемых в различных препаративных формах для перорального и парентерального введения.

Применение триптофана оказывает положительное влияние на некоторые важнейшие функции организма из-за его способности увеличивать уровни серотонина (успокаивающий нейротрансмиттер при наличии в умеренных количествах) и / или мелатонина (индуцирующий сон гормон, выделяемый шишковидной железой в ответ на темноту или низкие уровни освещенности). Клинические исследования, как правило, подтверждают эффективность триптофана при некоторых нарушениях сна и других патологических состояниях организма, обычно связанных с недостаточным содержанием серотонина в организме. Учитывая свойства и функции триптофана, его используют как в качестве самостоятельного антидепрессанта, так и в сочетании с другими препаратами, помогающими бороться с депрессией у людей.

Используют триптофан и в процессе отказа от курения. Согласно испытаниям, триптофан (50 мг / кг / день) использовался в качестве дополнительной терапии для прекращения курения. Во время двухнедельного исследования субъекты, получавшие триптофан, испытывали меньше симптомов отмены никотина и могли воздерживаться или курить реже, чем контрольные.

Получение:

Способ получения L-триптофана включаюет культивирование бактерий, продуцирующих коринеформную глутаминовую кислоту, трансформированных вектором экспрессии, способным реплицировать и экспрессировать функционально связанный ген фосфорибозилтрансферазы антраниловой кислоты, выделенный из бактерии, продуцирующей глутаминовую кислоту brevibacterium (бревибактерии рода актиномицетов), с взращиванием трансформантов в культуральной среде для продуцирования L-триптофана и извлечения L-триптофана, накопленного в культуральной среде.

Еще способ получения L-триптофана включает взаимодействие индола с серином в присутствии триптофан-синтетазы или триптофаназы, где используют DL-серин или D-серин, а фермент рацемизации серина включен в реакционную систему и реагирует с серином.

Действие на организм:

Наиболее исследованным аспектом метаболизма триптофана является серотониновый путь, который включает последующее образование мелатонина. Гидроксилаза триптофана является ограничивающим скорость ферментом для производства серотонина и включает превращение триптофана в 5-гидрокситриптофан (5-HTP). Этот фермент может быть ингибирован стрессом, резистентностью к инсулину, дефицитом магния или витамина B6 или увеличением возраста. Декарбоксилирование 5-HTP до серотонина зависит от присутствия активной формы витамина B6, пиридоксаль-5′-фосфата, тогда как дальнейшее превращение в мелатонин требует S-аденозил-L-метионина (SAMe). Триптофан и 5-HTP проникают через гематоэнцефалический барьер, хотя триптофан требует активного транспорта и конкурирует за те же рецепторы с другими нейтральными аминокислотами — тирозином, фенилаланином, валином, лейцином и изолейцином. Фактически лучший предиктор данного влияния на мозг триптофана и серотонина — это соотношение триптофана в сыворотке к пулу крупных нейтральных аминокислот. Клинически однако важно, что уровни серотонина повышаются при поглащении углеводов, поскольку высвобождение инсулина ускоряет удаление сыворотки конкурирующего валина, лейцина и изолейцина. Точно также более высокий процент белка в диете замедляет повышение уровня серотонина.

Хотя триптофан можно найти в сыворотке крови свободно, большинство из его молекул связано с альбумином. Метаболиты триптофана в моче включают 3-гидроксикинуренин, ксантуреновую кислоту и кинуренин. Однако сывороточный кинуренин метаболизируется в ниацин (витамин В3). Это преобразование неэффективно, поскольку для синтеза 1 мг ниацина требуется 60 мг триптофана, что также истощает запасы витаминных кофакторов В1, В2 и В6.

Основным механизмом действия триптофана является его роль в качестве метаболического предшественника нейротрансмиттера серотонина. Также было доказано, что другие нейротрансмиттеры и химические вещества центральной нервной системы (ЦНС), такие как мелатонин, дофамин, норэпинефрин и бета-эндорфин, увеличиваются после перорального введения триптофана. Имеются ограниченные данные, связывающие модуляцию триптофана эндокринной системой. Эффекты триптофана на уровень кортизола были противоречивыми. Хотя внутривенный триптофан стимулирует секрецию пролактина и гормона роста, но такая связь не проверялась при пероральном введении.

Токсикологические данные:

LD50 при оральном применении, крыса > 16 000 мг / кг.


инструкция по применению, аналоги, состав, показания

Прежде чем принимать Триптофан, должны быть исключены такие причины нарушений сна, как депрессивные расстройства или другие психические расстройства, так как отсутствие адекватного лечения сопряжено с рисками для пациента (см. ниже «Суицидальные мысли/суицидальное поведение»).

Следует проявлять осторожность при совместном назначении триптофана с лекарственными средствами фенотиазинового ряда или бензодиазепинами (см. раздел «Взаимодействие с другими лекарственными средствами»), а также с ингибиторами моноаминоксидазы (включая такие как селегилин, прокарбазин и фуразолидон). Во время приема триптофана возможно повышение или снижение артериального давления, необходим мониторинг артериального давления.

Следует проявлять осторожность при одновременном приеме декстрометорфана (входит в состав противокашлевых средств).

Синдром эозинофилии-миалгии

Синдром эозинофилии-миалгии (EMS) был зарегистрирован после приема внутрь средств, содержащих L-триптофан. Данное мультисистемное расстройство обычно обратимое, но в редких случаях может приводить к летальному исходу. Причины развития синдрома EMS окончательно не установлены. EMS может включать следующие признаки: эозинофилия, боли в суставах, боли в мышцах, повышение температуры, нарушение дыхания, невропатии, периферические отеки, нарушения со стороны кожи (склероз, папулезные или уртикарные поражения). В случае появления отдельных указанных симптомов необходимо прекратить прием лекарственного средства, провести обследование пациента и исключить синдром EMS.

Серотониновый синдром

Вследствие взаимодействия между L-триптофаном и ингибиторами обратного захвата серотонина может развиться серотониновый синдром, ранними признаками которого являются возбуждение, беспокойство, тахикардия, повышение артериального давления, тремор, миоклонус, желудочно-кишечные расстройства, включая диарею.

Суицидальные мысли/суицидальное поведение:

Депрессия и другие психические расстройства связаны с повышенным риском суицидальных мыслей, самоповреждений и самоубийства. Повышенный риск сохраняется до наступления значительного облегчения симптомов основного заболевания. Таким образом, указанные расстройства должны быть диагностированы до начала приема Триптофана.

У пациентов с суицидальным поведением в анамнезе или имеющих (до лечения) склонность к суицидальным действиям, риск суицидальных мыслей или попыток самоубийства при приеме триптофана может усилиться, особенно у пациентов в возрасте до 25 лет. Такие пациенты во время лечения должны находиться под пристальным медицинским наблюдением, особенно в начале лечения и после корректировки дозы. Сами пациенты и их опекуны должны быть предупреждены о необходимости постоянного наблюдения и немедленного информирования врача, если симптомы заболевания не уменьшаются или усугубляются в процессе лечения, а также в случае изменений поведения, появления суицидальных мыслей.

Дети и подростки до 18 лет

Так как нет достаточного опыта применения, триптофан не предназначен для применения в этой возрастной группе.

Атлас аминокислот

Атлас аминокислот

Ароматическая неполярная α-аминокислота, входящая в состав многих белков. Содержащаяся в ее структуре индольная функциональная группа во многом определяет ее свойства. Эта кислота является предшественником нейромедиатора серотонина витамина В3. Триптофан кодируется единственным кодоном UGG. Кислота существует в виде двух оптических изомеров: D- и L-Триптофана и в виде рацемата (DL).[1]


Структурные формулы D- (слева) и L-изомеров (справа) триптофана

В синтезе белков человека участвует только L-Триптофан, однако сама кислота не синтезируется человеческим организмом — таким образом, L-Триптофан человек может получить только извне. Изомер входит в перечень 20 основных аминокислот, необходимых для нормального функционирования человеческого организма. L-Триптофан – преобладающая форма этой аминокислоты. Однако D-стереоизомер встречается в природных соединениях, таких как полипептид контрифан.По свойствам триптофан схож с фенилаланином и тирозином. Как и эти аминокислоты, триптофан содержит большую и устойчивую ароматическую группу в боковой цепи. Триптофан, фенилаланин и тирозин (вместе с изолейцином, лейцином и валином) гидрофобны и, как правило, ориентированы внутрь свернутой белковой молекулы.[1]

Таблица 1. Физико-химические свойства триптофана[2]

Номенклатура по IUPAC

(2S)-2-амино-3-(1H-индол-3-yl)пропановая кислота

Буквенные обозначения

Trp, W

Брутто-формула

C11h22N2O2

Молекулярная масса

204.22518 г/моль

Температура плавления

289°C

Плотность

1.34 г/см3 (тверд)

pK

pK1

(-COOH)

pKa 2
(-Nh4)

pKa R
(Боковая цепь)

2.4

9.4

pI

5.89

PubChem

6305

Изменение заряда кислоты в зависимости от pH
Белок-белковые взаимодействия
Таблица 2[2]

Тип взаимодействия

Характеристика

Ковалентная связь

Со всеми аминокислотами образует пептидную связь

Водородная связь

Взаимодействует с Gly и Glu

Солевые мостики

Нет (радикал ароматический)

Гидрофобные ядра

Кислота ароматическая, поэтому она может образовывать гидрофобные ядра.[3]

    Источники:
  1. http://www.newworldencyclopedia.org/entry/Tryptophan
  2. PubChem
  3. сервис CluD

Назад
На главную


&copy Кучеренко Варвара 2015

Триптофан, выделенный из материнского молока, обладает антиоксидантными свойствами

Образцы молока.

образцов ТМ были получены от трех матерей-добровольцев, кормивших грудью своих младенцев. Молоко собирали с помощью механического молокоотсоса (Ameda-Egnel Lincolnshire, IL) каждой кормящей матерью в течение первых 4 месяцев и хранили при -20 ° C. Все образцы были доставлены в нашу лабораторию на сухом льду. Попав в нашу лабораторию, образцы от каждой матери были разморожены при комнатной температуре, объединены, лиофилизированы и затем сохранены при -80 ° C до готовности для анализа.

Химикаты и реактивы.

Пепсин P-7000, панкреатин P1750, соли желчных кислот B333, 6-гидрокси-2,5,7,8-тетраметилхроман-2-карбоновая кислота (Trolox), 2,2′-азобис (2-амидинопропан) дигидрохлорид (AAPH ), трифторуксусную кислоту (TFA) и 1-триптофан (Trp) были приобретены у Sigma Chemical Co. Aldrich Canada Ltd (Оквилл, Онтарио). Метанол и ацетонитрил для ВЭЖХ и флуоресцеин были приобретены в Fisher Scientific Canada (Оттава, Онтарио). Воду высокой чистоты производили в лаборатории с помощью системы Alpha-Q (Millipore, Мальборо, Массачусетс).

Переваривание проб молока.

Лиофилизированный ТМ регидратировали непосредственно перед проведением экспериментов. Поскольку общее количество твердых веществ в ТМ составляет приблизительно 13% (16), мы использовали 130 г лиофилизированного порошка ТМ и разбавили его до 1 л, используя деионизированную воду, перед проведением экспериментов по двухэтапному пищеварению. Расщепление ТМ проводили с использованием модифицированных процедур Etcheverry et al . (17) и Джовани и др. . (18). В обоих этих исследованиях pH 2,0 использовался для приближения условий, присутствующих во время пищеварения желудка у взрослых.Мы использовали pH 4,0 и 6,0 для двухэтапной процедуры разложения. Это изменение в протоколе должно было более точно соответствовать пищеварению в кишечнике недоношенных детей и основано на исследовании Омари и Дэвидсона (19), в соответствии с которым эти значения pH регистрировались у недоношенных детей с использованием четырехканального зонда для измерения изменений пищевода и внутрижелудка. в pH после кормления. PH восстановленного HM доводили до 5,5 с помощью 1 M HCl, добавляли 76 мл пепсина (4 г / 100 мл 0,1 M HCl) и конечный pH доводили до 4.0. Образец инкубировали в течение 30 минут при 37 ° C с осторожным встряхиванием при 100 об / мин в инкубаторе MaxQ 4000 (Barnstead Lab-Line), после чего pH доводили до 6,0, и образец дополнительно инкубировали еще 30 минут. После пептического переваривания добавляли 380 мл 0,1 М раствора NaHCO 3 , содержащего панкреатин (0,8 г / 400 мл) и соли желчных кислот (4,8 г / 400 мл). Раствор доводили до pH 7,0 с помощью 1 M NaHCO 3 и проводили инкубацию в течение 2 часов при 37 ° C. После инкубации раствор образца нагревали на водяной бане при 90 ° C в течение 15 минут для инактивации ферментов панкреатина.

Ультрафильтрация и ВЭЖХ-разделение.

Расщепленный образец переносили в делительную воронку и хранили в течение 5 часов при 4 ° C для разделения липидной и водной фаз. Ячейку с мешалкой Amicon (модель 8400), содержащую мембрану, отсекающую молекулярную массу 3000 Да (Millipore, Billerica, MA), использовали для разделения водной фазы на фракцию пептидов с низкой молекулярной массой (<3000 Да) (пермеат). Все расщепленные образцы сушили вымораживанием и хранили при -80 ° C.

ВЭЖХ-разделение пермеата мембраны 3000 Да выполняли с использованием системы доставки мультирастворителей 600E, оснащенной ручной петлей для отбора проб объемом 5 мл, головкой насоса 100 мкл, автосамплером 717, детектором 996 PDA и коллектором фракций III (Waters Corporation; Милфорд, Массачусетс, США). ).Используемая колонка — Waters Symmetry 300 C18 (5 мкм, 19 × 250 мм). Растворитель A представлял собой 0,05% TFA в воде, а растворитель B содержал 0,05% TFA в ацетонитриле. Ультрафильтрованный пермеат HM (150 мг / мл) в растворителе А фильтровали через мембрану 0,45 мкм и 5 мл вводили в колонку для ВЭЖХ. Для разделения пептидов использовали линейный градиент растворителя B от 0 до 70% в растворителе A в течение 60 мин при скорости потока 6 мл / мин. Фракции собирали каждую минуту (6 мл), индивидуально лиофилизировали и использовали для анализа ORAC.

Поглощение кислородных радикалов расщепленными фракциями ТМ.

Анализ проводился в соответствии с литературными данными (20,21). Микропланшетный флюоресцентный ридер FLx800 (Bio-Tek Instruments, Inc., Winooski, VT) с флуоресцентными фильтрами (возбуждение 485/20 нм, эмиссия 528/20 нм) использовали и запускали с использованием программного обеспечения KC4. Для калибровочной кривой использовали пять концентраций Trolox от 6,25 до 100 мкМ. Антиоксидантным контролем был тригидрат рутина (20 мкМ). Две концентрации (312.50 и 78,10 мкг / мл) образцов сырого ТМ и две концентрации (26,00 и 13,00 мкг / мл) фракций ВЭЖХ использовали для каждого цикла анализа. Данные обрабатывались, как сообщалось ранее (21), а единица измерения выражалась в эквивалентах Trolox (TE).

ORAC с добавлением ТМ и формул.

Влияние добавленного Trp на эндогенный антиоксидантный потенциал ТМ и молочной смеси было протестировано с образцом зрелого ТМ и двумя смесями для младенцев, чтобы определить любые потенциальные матричные эффекты.HM был получен от дополнительной матери-добровольца, а формулы были Earth’s Best Organic (EBO) (Heinz, Pittsburg, PA) и Similac Alimentum Advance (SAA) (Abbott Laboratories, Montreal, PQ), приобретенными на месте в Виннипеге, Манитоба, Канада. Составы, разведенные в воде в соответствии с инструкциями производителя, и размороженный HM не были переварены. Затем все образцы разбавляли в 125 и 250 раз фосфатным буфером перед проведением анализов ORAC. Конечная концентрация Trp в разбавленных образцах была доведена до 10.2 мкМ, что позволило обнаружить значение ORAC в пределах нашей калибровочной кривой.

Идентификация с помощью ЖХ-МС / МС.

Соединения во фракции 23 были идентифицированы с использованием системы Ultra Performance Acquity UPLC, соединенной с масс-спектрометром Quattro micro API 2000 MS / MS, оба от Waters Corporation (оба от Waters Corporation, Milford, MA). UPLC включал автосэмплер Acquity, бинарные насосы и детектор Acquity PDA (214 и 280 нм). Хроматографию проводили на колонке Acquity BEH C18 (50 × 2.1 мм; 1,7 мкм; Waters Corp.). Подвижная фаза состояла из A: 0,1% муравьиной кислоты в воде и B: 0,1% муравьиной кислоты в ацетонитриле. Использовали линейный градиент от 0 до 20% B, подаваемый со скоростью 0,2 мл / мин в течение 50 мин, и элюаты автоматически переносились в систему MS.

Масс-спектрометр работал с датчиком ESCi. Анализ регулярного сканирования МС выполняли в режиме положительного электрораспыления: капиллярное напряжение 3,5 кВ, температура источника 100 ° C, температура десольватации 200 ° C, конусный газ 50 л / ч, десольватационный газообразный азот 500 л / ч и электронный умножитель 650 В.Дочерний и родительский спектры были получены при энергии столкновения 25 эВ. Данные обрабатывались с помощью программного обеспечения MassLynx (версия 4.1, Waters Corp). Секвенирование пептидов De novo проводили на данных MS / MS с использованием программного обеспечения PepSeq (версия 1.2 доступна на http://www.kuleuven.ac.be/rega/medchem/pepseq.htm).

Анализ триптофана в детской плазме и пептидной фракции 23.

Образец крови был взят в пробирки, покрытые ЭДТА, у грудного ребенка в возрасте 1 мес в параллельном исследовании.Образец центрифугировали (3000 × g при 4 ° C) для разделения плазмы и красных кровяных телец. Сто микролитров 10% раствора трихлоруксусной кислоты (TCA) добавляли к 100 мкл плазмы и смесь центрифугировали при 10000 об / мин в течение 10 минут при комнатной температуре. Образец фильтровали через мембрану Millipore 0,45 мкм и 10 мкл анализировали с помощью UPLC-MS / MS, как описано ранее.

Определение содержания Trp во фракции 23 и непереваренной ТМ было выполнено Advanced Protein Technology Center, Онтарио, Канада.Вкратце, образцы восстанавливали в воде и расщепляли 4 М метансульфоновой кислотой с последующей дериватизацией PITC. Затем Trp разделяли на колонке Acquity UPLC BEH с обращенной фазой (2,1 мм × 10 см) при 48 ° C и детектировали при 254 нм.

Статистический анализ и этика.

Все данные выражены как среднее значение ± стандартное отклонение от повторностей, проанализированных в трех повторностях. Для сравнения значений ORAC использовали односторонний дисперсионный анализ. Статистическая значимость была установлена ​​на уровне p <0,05. Вся статистика была завершена с помощью SPSSx (версия 16, 2007 г., Чикаго, Иллинойс).Все процедуры прошли этическое одобрение Наблюдательного совета по этическим исследованиям Университета Манитобы. Для анализа молока комиссия по обзору не требовала информированного согласия, так как молоко было выбрано и любые идентифицирующие признаки были удалены. Для анализа крови информированное согласие было получено от каждой матери.

Триптофан — Энциклопедия Нового Света

Триптофан
Систематическое название ( S ) -2-амино-3- (1H-индол-3-ил) —
пропионовая кислота
Сокращения Trp
Вт
Химическая формула C 11 H 12 N 2 O 2
Молекулярная масса 204.23 г моль −1
Температура плавления 289 ° С
Плотность 1,34 г см -3 (твердый)
Изоэлектрическая точка 5,89
p K a 2,38
9,34
PubChem 6305
Номер CAS [73-22-3]
Номер EINECS 200-795-6
УЛЫБКИ N [C @@ H] (Cc1c [nH] c2ccccc12) C (O) = O

Триптофан — это α-аминокислота, которая содержится в большинстве белков и имеет индольную функциональную группу в качестве отличительной структурной характеристики.Это предшественник нейромедиатора серотонина и витамина ниацин (также известного как никотиновая кислота или витамин B 3 ).

У человека L-изомер триптофана, который является единственной формой, которая участвует в синтезе белка, является одной из 20 стандартных аминокислот, общих в белках животных и необходимых для нормального функционирования человека. Триптофан также классифицируется как «незаменимая аминокислота», поскольку он не может быть синтезирован человеческим организмом из других соединений посредством химических реакций и, следовательно, должен поступать с пищей.Триптофан, тирозин и фенилаланин — самые большие из стандартных аминокислот.

В общем, незаменимые аминокислоты требуют, чтобы люди проявляли личную ответственность и самодисциплину в своем рационе и взаимодействовали с множеством других растений и животных для удовлетворения своих потребностей в питании.

Пищевые добавки L-триптоана были сняты с рынка в Соединенных Штатах в какой-то момент из-за того, что некоторые из них были связаны с синдромом эозинофилии-миалгии (EMS) болезни инвалидности.Это заболевание в значительной степени было связано с загрязнением, обнаруженным одним производителем, который для экономии производственных затрат взял некоторые вольности в производственном процессе.

Трехбуквенный код триптофана — Trp, его однобуквенный код — W, его кодон — UGG, а его систематическое название — 2-амино-3- (1H-индол-3-ил) -пропановая кислота (IUPAC-IUB 1983). Триптофан — одна из двух стандартных аминокислот, кодируемых одним кодоном, а метионин — вторым.

Структура

В биохимии термин «аминокислота» часто используется для обозначения альфа-аминокислот : тех аминокислот, в которых амино- и карбоксилатные группы присоединены к одному и тому же атому углерода, так называемому альфа-углероду (альфа-углерод).Общая структура этих альфа-аминокислот:

  R 
     |
 H  2  N-C-COOH
     |
     ЧАС
 

, где R представляет собой боковую цепь , , специфичную для каждой аминокислоты.

Большинство аминокислот встречается в виде двух возможных оптических изомеров, называемых D и L. Аминокислоты L представляют собой подавляющее большинство аминокислот, содержащихся в белках. Их называют протеиногенными аминокислотами. Как следует из названия «протеиногенные» (буквально «построение белка»), эти аминокислоты кодируются стандартным генетическим кодом и участвуют в процессе синтеза белка.В триптофане только L-стереоизомер участвует в синтезе белков млекопитающих. Однако D-стереоизомер иногда встречается в природных материалах, таких как пептид морского яда контрифан (Pallaghy et al. 1999).

Химическая формула тирптофана: C 11 H 12 N 2 O 2 .

Триптофан ведет себя аналогично фенилаланину и тирозину. Как и эти две аминокислоты, тирптофан содержит большую жесткую ароматическую группу на боковой цепи.Тирптофан, тирозин и фенилаланин, такие как изолейцин, лейцин и валин, являются гидрофобными и имеют тенденцию ориентироваться внутрь свернутой молекулы белка.

Флуоресценция

Флуоресценция свернутого белка представляет собой смесь флуоресценции отдельных ароматических остатков. Большая часть эмиссии собственной флуоресценции свернутого белка обусловлена ​​возбуждением остатков триптофана, а часть эмиссии — тирозином и фенилаланином.

Обычно триптофан имеет длину волны максимального поглощения 280 нм и длину волны максимального излучения флуоресценции 350 нм.Однако эти параметры флуоресценции сильно зависят от окружающей среды, в которой находится остаток триптофана, например, от степени воздействия растворителя (Brooks 2007). Следовательно, флуоресценция белка может использоваться как диагностика конформационного состояния белка (Vivian 2006).

Кроме того, на флуоресценцию триптофана сильно влияет близость других остатков (т.е. близлежащие протонированные кислотные группы, такие как аспарагиновая кислота или глутаминовая кислота, могут вызывать тушение флуоресценции Trp).Кроме того, триптофан — относительно редкая аминокислота, поэтому многие белки содержат только один или несколько остатков триптофана. Таким образом, флуоресценция триптофана — очень чувствительное измерение конформационного состояния отдельных остатков триптофана.

Диетические источники

Как незаменимая аминокислота, триптофан не синтезируется в организме человека, поэтому его необходимо принимать внутрь, обычно как компонент белков. К счастью, он содержится в большинстве белков, хотя и в небольших количествах.

Основные источники включают бобовые, молоко, йогурт, творог, красное мясо, яйца, рыбу, птицу, шоколад, овес, бананы, сушеные финики, кунжут, нут, семена подсолнечника, семена тыквы, спирулину и арахис.

Кишечные бактерии человека расщепляют триптофан на два химических вещества: индол и скатол. Нарушения всасывания фруктозы и непереносимость лактозы вызывают неправильное всасывание триптофана в кишечнике, снижение уровня триптофана в крови и депрессию (Ledochowski et al 2001).

Функция

Основные функции аминокислот, включая триптофан, — это строительные блоки в биосинтезе белка.

Кроме того, триптофан действует как биохимический предшественник для производства нейромедиатора серотонина (через триптофангидроксилазу) и витамина ниацин (с кинуренином в качестве промежуточного звена).Серотинин, в свою очередь, может быть преобразован в мелатонин (нейрогормон) с помощью 5-гидроксииндол-O-метилтрансферазы.

Превращения триптофана в ниацин недостаточно для удовлетворения потребности в этом витамине. Однако недостаток триптофана, например, зависимость от продуктов с низким содержанием триптофана, таких как кукуруза, может способствовать развитию пеллагры, вызванной дефицитом ниацина.

В организмах, которые синтезируют триптофан (растения и микроорганизмы), высокие уровни этой аминокислоты активируют белок-репрессор, который, в свою очередь, связывается с опероном trp.Связывание этого репрессора с его опероном предотвращает транскрипцию ДНК, которая кодирует ферменты, участвующие в биосинтезе триптофана. Следовательно, высокие уровни триптофана препятствуют дополнительному синтезу триптофана через петлю отрицательной обратной связи. И наоборот, если уровень триптофана в клетке падает, транскрипция генов оперона возобновляется. Это один из примеров того, как экспрессия генов быстро реагирует на изменения во внутренней и внешней среде клетки.

Метаболизм L-триптофана на серотонин и мелатонин (слева) и ниацин (справа).Трансформированные функциональные группы после каждой химической реакции выделены красным.

Использование в качестве пищевой добавки

Некоторое время триптофан был доступен в магазинах здорового питания в качестве пищевой добавки. В 1991 году он был в значительной степени снят с рынка из-за проблем со здоровьем (обсуждаемых ниже), но с 2002 года L-триптофан снова продается в его первоначальной форме.

Многие люди считают триптофан безопасным и достаточно эффективным средством для сна, вероятно, из-за его способности повышать уровень серотонина в мозге (успокаивающий нейромедиатор при умеренных уровнях) и / или мелатонина (гормон, вызывающий сон, секретируемый шишковидная железа в ответ на темноту или низкий уровень освещения) (Wurtman et al.1968 г.).

Клинические исследования подтвердили эффективность триптофана как естественного средства для сна и при растущем разнообразии других состояний, обычно связанных с низким уровнем серотонина или активностью в мозге. В частности, триптофан показал большие перспективы как самостоятельный антидепрессант и как усилитель антидепрессантов. Другие многообещающие показания включали облегчение хронической боли и уменьшение импульсивного, агрессивного, маниакального, аддиктивного, тревожного, навязчивого и компульсивного поведения и расстройств.

В 1989 году крупная вспышка новой инвалидизирующей и в некоторых случаях смертельной аутоиммунной болезни, называемой синдромом эозинофилии-миалгии (EMS), была связана с одним источником L-триптофана. Бактериальная культура, используемая для синтеза триптофана крупным японским производителем, Showa Denko KK, была несколько раз генетически модифицирована для увеличения производства триптофана в течение 1980-х годов (Smith 2003). Наряду с более высокими концентрациями триптофана в модифицированной культуральной среде, процесс очистки также был оптимизирован для снижения затрат, а стадия очистки, которая использовала абсорбцию древесного угля для удаления некоторых примесей, была опущена (Mayeno and Gleich 1994).Производитель утверждал, что эта модификация процесса позволила очистить другой бактериальный метаболит, что привело к присутствию загрязнителя конечного продукта, ответственного за токсические эффекты. Управление по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов США не смогло публично установить, какой загрязнитель был причиной вспышки.

Большая часть триптофана была запрещена к продаже в США в 1991 году, и другие страны последовали их примеру. Триптофан от одного из шести производителей продолжал продаваться для производства детских смесей.Бейслер (2000) прокомментировал, что «политическое давление сыграло роль в решении FDA запретить L-триптофан, а также в его желании усилить регулятивную власть над пищевыми добавками».

На момент запрета FDA не знало или не указывало, что EMS была вызвана зараженной партией (Raphals 2000). В феврале 2001 года FDA ослабило ограничения на маркетинг (но не на импорт), но все же выразило следующее беспокойство:

«На основании научных данных, доступных в настоящее время, мы не можем с уверенностью определить, что возникновение EMS у восприимчивых людей, потребляющих добавки L-триптофана, происходит из-за содержания L-триптофана, примеси, содержащейся в L -триптофан или их комбинация в сочетании с другими, пока неизвестными внешними факторами » (FDA 2001).

Применение в медицине

Метаболит триптофана, 5-гидрокситриптофан (5-HTP), был предложен для лечения эпилепсии (Kostowski et al. 1978) и депрессии, хотя клинические испытания неубедительны и отсутствуют (Turner et al. 2006). 5-HTP легко проникает через гематоэнцефалический барьер и, кроме того, быстро декарбоксилируется до серотонина (5-гидрокситриптамина или 5-HT) (Hardebo and Owman 1980) и поэтому может быть полезен для лечения депрессии. Однако серотонин имеет относительно короткий период полураспада, поскольку он быстро метаболизируется моноаминоксидазой; следовательно, его эффективность, вероятно, ограничена.Он продается в Европе от депрессии и других показаний под торговыми марками, такими как Цинкофарм и Трипт-ОН. В Соединенных Штатах 5-HTP не требует рецепта, поскольку он подпадает под действие Закона о пищевых добавках.

Триптофан продолжает использоваться в клинических и экспериментальных исследованиях с участием людей и субъектов. Некоторые из этих исследований показывают, что триптофан может эффективно лечить осенне-зимний вариант сезонного аффективного расстройства (Jepson et al. 1999).

Мясо индейки и сонливость

Согласно распространенному мнению, употребление триптофана в мясе индейки вызывает сонливость.Турция действительно содержит триптофан, который имеет документально подтвержденный эффект сна, поскольку он легко превращается организмом в серотонин и / или мелатонин, которые, как отмечалось выше, обладают седативным эффектом. Однако не было доказано, что употребление только индейки оказывает такой эффект. Кроме того, считается, что куриный и говяжий фарш имеют такие же уровни, как и индейка (McCue 2001). Некоторые связывают сонливость с перееданием углеводов и употреблением алкоголя во время застолий.

Дополнительный гипотетический механизм выглядит следующим образом.Большое количество любой пищи, например, праздник Дня благодарения, содержит большое количество углеводов и аминокислот с разветвленной цепью, высвобождающих инсулин. Инсулин стимулирует поглощение крупных нейтральных аминокислот с разветвленной цепью (а не триптофана) мышечными клетками через мембраны миоцитов. В результате увеличивается соотношение триптофана к большим нейтральным аминокислотам в крови. Это снижает конкуренцию с другими аминокислотами за белок-переносчик больших нейтральных аминокислот за поглощение триптофана через гематоэнцефалический барьер в центральную нервную систему.Попадая в центральную нервную систему, триптофан превращается в серотонин ядрами шва, а серотонин далее метаболизируется в мелатонин шишковидной железой. Употребление алкогольных напитков на праздничных застольях может усугубить эффект.

Список литературы

  • Hardebo, J. E., and C. Owman. 1980. Барьерные механизмы для нейротрансмиттеров моноаминов и их предшественников на интерфейсе кровь-мозг. Энн Нейрол Энн Нейрол 8 (1): 1-31. PMID 6105837.Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Джепсон Т. Л., М. Э. Эрнст и М. В. Келли. 1999. Современные взгляды на лечение сезонного аффективного расстройства. J Am Pharm Assoc 39 (6): 822-829. PMID 10609448. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Костовски, В., А. Бидзински, М. Хауптманн, Ю. Э. Малиновский, М. Джерлич и Дж. Димецки. 1978. Серотонин мозга и эпилептические припадки у мышей: фармакологическое и биохимическое исследование. Pol J Pharmacol Pharm 30 (1): 41-47.PMID 148040. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Ledochowski M, Widner B, Murr C, Sperner-Unterweger B, Fuchs D. 2001. Мальабсорбция фруктозы связана со снижением уровня триптофана в плазме. Scand J Gastroenterol. апр; 36 (4): 367-71. PMID 11336160. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Lehninger, A. L., D. L. Nelson, and M. M. Cox. 2000. Lehninger Principles of Biochemistry , 3 ed. Нью-Йорк: стоит публикации. ISBN 15725.
  • Майено, А.N., and G.J. Gleich. 1994. Синдром эозинофилии-миалгии и выработка триптофана: поучительная история. Trends Biotechnol 12 (9): 346-352. PMID 7765187. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Паллахи, П. К., А. П. Мельникова, Э. К. Хименес, Б. М. Оливера и Р. С. Нортон. 1999. Структура раствора контрифана-R, встречающегося в природе октапептида с дисульфидными мостиками, содержащего D-триптофан: сравнение с петлями белка. Биохимия 38 (35): 11553-11559.PMID 10471307. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Raphals, P. 2000. Угрожает ли медицинская тайна биотехнологиям? Science 250: 4981. PMID 2237411. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Смит, Дж. М. 2003. Семена обмана: разоблачение лжи промышленности и правительства о безопасности генетически модифицированных продуктов, которые вы едите. Фэрфилд, ИА: Да! Книги. ISBN 9780972966580.
  • ,
,
    ,
  • , Тернер, Э. Х., Дж. М. Лофтис и А. Д. Блэквелл. 2006 г.Серотонин по меню: добавка с предшественником серотонина 5-гидрокситриптофаном. Pharmacol Ther 109 (3): 325-338. PMID 16023217. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Вивиан, Дж. Т. и П. Р. Каллис. 2006. Механизмы сдвига флуоресценции триптофана в белках. Biophys J 80 (5): 2093-2109. PMID 11325713. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Wurtman, R. J., W. J. Shoemaker и F. Larin. 1968. Механизм суточного ритма активности печеночной тирозинтрансаминазы: роль диетического триптофана. Proc Natl Acad Sci USA 59 (3): 800-807. PMID 4384464. Проверено 19 февраля 2013 г.

Внешние ссылки

Все ссылки получены 27 марта 2020 г.

Кредиты

Энциклопедия Нового Света писателей и редакторов переписали и завершили статью Википедия в соответствии со стандартами New World Encyclopedia . Эта статья соответствует условиям лицензии Creative Commons CC-by-sa 3.0 (CC-by-sa), которая может использоваться и распространяться с указанием авторства.Кредит предоставляется в соответствии с условиями этой лицензии, которая может ссылаться как на участников Энциклопедии Нового Света, , так и на самоотверженных добровольцев Фонда Викимедиа. Чтобы процитировать эту статью, щелкните здесь, чтобы просмотреть список допустимых форматов цитирования. История более ранних публикаций википедистов доступна исследователям здесь:

История этой статьи с момента ее импорта в New World Encyclopedia :

Примечание. Некоторые ограничения могут применяться к использованию отдельных изображений, на которые распространяется отдельная лицензия.

Триптофан — Энциклопедия Нового Света

Триптофан
Систематическое название ( S ) -2-амино-3- (1H-индол-3-ил) —
пропионовая кислота
Сокращения Trp
Вт
Химическая формула C 11 H 12 N 2 O 2
Молекулярная масса 204.23 г моль −1
Температура плавления 289 ° С
Плотность 1,34 г см -3 (твердый)
Изоэлектрическая точка 5,89
p K a 2,38
9,34
PubChem 6305
Номер CAS [73-22-3]
Номер EINECS 200-795-6
УЛЫБКИ N [C @@ H] (Cc1c [nH] c2ccccc12) C (O) = O

Триптофан — это α-аминокислота, которая содержится в большинстве белков и имеет индольную функциональную группу в качестве отличительной структурной характеристики.Это предшественник нейромедиатора серотонина и витамина ниацин (также известного как никотиновая кислота или витамин B 3 ).

У человека L-изомер триптофана, который является единственной формой, которая участвует в синтезе белка, является одной из 20 стандартных аминокислот, общих в белках животных и необходимых для нормального функционирования человека. Триптофан также классифицируется как «незаменимая аминокислота», поскольку он не может быть синтезирован человеческим организмом из других соединений посредством химических реакций и, следовательно, должен поступать с пищей.Триптофан, тирозин и фенилаланин — самые большие из стандартных аминокислот.

В общем, незаменимые аминокислоты требуют, чтобы люди проявляли личную ответственность и самодисциплину в своем рационе и взаимодействовали с множеством других растений и животных для удовлетворения своих потребностей в питании.

Пищевые добавки L-триптоана были сняты с рынка в Соединенных Штатах в какой-то момент из-за того, что некоторые из них были связаны с синдромом эозинофилии-миалгии (EMS) болезни инвалидности.Это заболевание в значительной степени было связано с загрязнением, обнаруженным одним производителем, который для экономии производственных затрат взял некоторые вольности в производственном процессе.

Трехбуквенный код триптофана — Trp, его однобуквенный код — W, его кодон — UGG, а его систематическое название — 2-амино-3- (1H-индол-3-ил) -пропановая кислота (IUPAC-IUB 1983). Триптофан — одна из двух стандартных аминокислот, кодируемых одним кодоном, а метионин — вторым.

Структура

В биохимии термин «аминокислота» часто используется для обозначения альфа-аминокислот : тех аминокислот, в которых амино- и карбоксилатные группы присоединены к одному и тому же атому углерода, так называемому альфа-углероду (альфа-углерод).Общая структура этих альфа-аминокислот:

  R 
     |
 H  2  N-C-COOH
     |
     ЧАС
 

, где R представляет собой боковую цепь , , специфичную для каждой аминокислоты.

Большинство аминокислот встречается в виде двух возможных оптических изомеров, называемых D и L. Аминокислоты L представляют собой подавляющее большинство аминокислот, содержащихся в белках. Их называют протеиногенными аминокислотами. Как следует из названия «протеиногенные» (буквально «построение белка»), эти аминокислоты кодируются стандартным генетическим кодом и участвуют в процессе синтеза белка.В триптофане только L-стереоизомер участвует в синтезе белков млекопитающих. Однако D-стереоизомер иногда встречается в природных материалах, таких как пептид морского яда контрифан (Pallaghy et al. 1999).

Химическая формула тирптофана: C 11 H 12 N 2 O 2 .

Триптофан ведет себя аналогично фенилаланину и тирозину. Как и эти две аминокислоты, тирптофан содержит большую жесткую ароматическую группу на боковой цепи.Тирптофан, тирозин и фенилаланин, такие как изолейцин, лейцин и валин, являются гидрофобными и имеют тенденцию ориентироваться внутрь свернутой молекулы белка.

Флуоресценция

Флуоресценция свернутого белка представляет собой смесь флуоресценции отдельных ароматических остатков. Большая часть эмиссии собственной флуоресценции свернутого белка обусловлена ​​возбуждением остатков триптофана, а часть эмиссии — тирозином и фенилаланином.

Обычно триптофан имеет длину волны максимального поглощения 280 нм и длину волны максимального излучения флуоресценции 350 нм.Однако эти параметры флуоресценции сильно зависят от окружающей среды, в которой находится остаток триптофана, например, от степени воздействия растворителя (Brooks 2007). Следовательно, флуоресценция белка может использоваться как диагностика конформационного состояния белка (Vivian 2006).

Кроме того, на флуоресценцию триптофана сильно влияет близость других остатков (т.е. близлежащие протонированные кислотные группы, такие как аспарагиновая кислота или глутаминовая кислота, могут вызывать тушение флуоресценции Trp).Кроме того, триптофан — относительно редкая аминокислота, поэтому многие белки содержат только один или несколько остатков триптофана. Таким образом, флуоресценция триптофана — очень чувствительное измерение конформационного состояния отдельных остатков триптофана.

Диетические источники

Как незаменимая аминокислота, триптофан не синтезируется в организме человека, поэтому его необходимо принимать внутрь, обычно как компонент белков. К счастью, он содержится в большинстве белков, хотя и в небольших количествах.

Основные источники включают бобовые, молоко, йогурт, творог, красное мясо, яйца, рыбу, птицу, шоколад, овес, бананы, сушеные финики, кунжут, нут, семена подсолнечника, семена тыквы, спирулину и арахис.

Кишечные бактерии человека расщепляют триптофан на два химических вещества: индол и скатол. Нарушения всасывания фруктозы и непереносимость лактозы вызывают неправильное всасывание триптофана в кишечнике, снижение уровня триптофана в крови и депрессию (Ledochowski et al 2001).

Функция

Основные функции аминокислот, включая триптофан, — это строительные блоки в биосинтезе белка.

Кроме того, триптофан действует как биохимический предшественник для производства нейромедиатора серотонина (через триптофангидроксилазу) и витамина ниацин (с кинуренином в качестве промежуточного звена).Серотинин, в свою очередь, может быть преобразован в мелатонин (нейрогормон) с помощью 5-гидроксииндол-O-метилтрансферазы.

Превращения триптофана в ниацин недостаточно для удовлетворения потребности в этом витамине. Однако недостаток триптофана, например, зависимость от продуктов с низким содержанием триптофана, таких как кукуруза, может способствовать развитию пеллагры, вызванной дефицитом ниацина.

В организмах, которые синтезируют триптофан (растения и микроорганизмы), высокие уровни этой аминокислоты активируют белок-репрессор, который, в свою очередь, связывается с опероном trp.Связывание этого репрессора с его опероном предотвращает транскрипцию ДНК, которая кодирует ферменты, участвующие в биосинтезе триптофана. Следовательно, высокие уровни триптофана препятствуют дополнительному синтезу триптофана через петлю отрицательной обратной связи. И наоборот, если уровень триптофана в клетке падает, транскрипция генов оперона возобновляется. Это один из примеров того, как экспрессия генов быстро реагирует на изменения во внутренней и внешней среде клетки.

Метаболизм L-триптофана на серотонин и мелатонин (слева) и ниацин (справа).Трансформированные функциональные группы после каждой химической реакции выделены красным.

Использование в качестве пищевой добавки

Некоторое время триптофан был доступен в магазинах здорового питания в качестве пищевой добавки. В 1991 году он был в значительной степени снят с рынка из-за проблем со здоровьем (обсуждаемых ниже), но с 2002 года L-триптофан снова продается в его первоначальной форме.

Многие люди считают триптофан безопасным и достаточно эффективным средством для сна, вероятно, из-за его способности повышать уровень серотонина в мозге (успокаивающий нейромедиатор при умеренных уровнях) и / или мелатонина (гормон, вызывающий сон, секретируемый шишковидная железа в ответ на темноту или низкий уровень освещения) (Wurtman et al.1968 г.).

Клинические исследования подтвердили эффективность триптофана как естественного средства для сна и при растущем разнообразии других состояний, обычно связанных с низким уровнем серотонина или активностью в мозге. В частности, триптофан показал большие перспективы как самостоятельный антидепрессант и как усилитель антидепрессантов. Другие многообещающие показания включали облегчение хронической боли и уменьшение импульсивного, агрессивного, маниакального, аддиктивного, тревожного, навязчивого и компульсивного поведения и расстройств.

В 1989 году крупная вспышка новой инвалидизирующей и в некоторых случаях смертельной аутоиммунной болезни, называемой синдромом эозинофилии-миалгии (EMS), была связана с одним источником L-триптофана. Бактериальная культура, используемая для синтеза триптофана крупным японским производителем, Showa Denko KK, была несколько раз генетически модифицирована для увеличения производства триптофана в течение 1980-х годов (Smith 2003). Наряду с более высокими концентрациями триптофана в модифицированной культуральной среде, процесс очистки также был оптимизирован для снижения затрат, а стадия очистки, которая использовала абсорбцию древесного угля для удаления некоторых примесей, была опущена (Mayeno and Gleich 1994).Производитель утверждал, что эта модификация процесса позволила очистить другой бактериальный метаболит, что привело к присутствию загрязнителя конечного продукта, ответственного за токсические эффекты. Управление по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов США не смогло публично установить, какой загрязнитель был причиной вспышки.

Большая часть триптофана была запрещена к продаже в США в 1991 году, и другие страны последовали их примеру. Триптофан от одного из шести производителей продолжал продаваться для производства детских смесей.Бейслер (2000) прокомментировал, что «политическое давление сыграло роль в решении FDA запретить L-триптофан, а также в его желании усилить регулятивную власть над пищевыми добавками».

На момент запрета FDA не знало или не указывало, что EMS была вызвана зараженной партией (Raphals 2000). В феврале 2001 года FDA ослабило ограничения на маркетинг (но не на импорт), но все же выразило следующее беспокойство:

«На основании научных данных, доступных в настоящее время, мы не можем с уверенностью определить, что возникновение EMS у восприимчивых людей, потребляющих добавки L-триптофана, происходит из-за содержания L-триптофана, примеси, содержащейся в L -триптофан или их комбинация в сочетании с другими, пока неизвестными внешними факторами » (FDA 2001).

Применение в медицине

Метаболит триптофана, 5-гидрокситриптофан (5-HTP), был предложен для лечения эпилепсии (Kostowski et al. 1978) и депрессии, хотя клинические испытания неубедительны и отсутствуют (Turner et al. 2006). 5-HTP легко проникает через гематоэнцефалический барьер и, кроме того, быстро декарбоксилируется до серотонина (5-гидрокситриптамина или 5-HT) (Hardebo and Owman 1980) и поэтому может быть полезен для лечения депрессии. Однако серотонин имеет относительно короткий период полураспада, поскольку он быстро метаболизируется моноаминоксидазой; следовательно, его эффективность, вероятно, ограничена.Он продается в Европе от депрессии и других показаний под торговыми марками, такими как Цинкофарм и Трипт-ОН. В Соединенных Штатах 5-HTP не требует рецепта, поскольку он подпадает под действие Закона о пищевых добавках.

Триптофан продолжает использоваться в клинических и экспериментальных исследованиях с участием людей и субъектов. Некоторые из этих исследований показывают, что триптофан может эффективно лечить осенне-зимний вариант сезонного аффективного расстройства (Jepson et al. 1999).

Мясо индейки и сонливость

Согласно распространенному мнению, употребление триптофана в мясе индейки вызывает сонливость.Турция действительно содержит триптофан, который имеет документально подтвержденный эффект сна, поскольку он легко превращается организмом в серотонин и / или мелатонин, которые, как отмечалось выше, обладают седативным эффектом. Однако не было доказано, что употребление только индейки оказывает такой эффект. Кроме того, считается, что куриный и говяжий фарш имеют такие же уровни, как и индейка (McCue 2001). Некоторые связывают сонливость с перееданием углеводов и употреблением алкоголя во время застолий.

Дополнительный гипотетический механизм выглядит следующим образом.Большое количество любой пищи, например, праздник Дня благодарения, содержит большое количество углеводов и аминокислот с разветвленной цепью, высвобождающих инсулин. Инсулин стимулирует поглощение крупных нейтральных аминокислот с разветвленной цепью (а не триптофана) мышечными клетками через мембраны миоцитов. В результате увеличивается соотношение триптофана к большим нейтральным аминокислотам в крови. Это снижает конкуренцию с другими аминокислотами за белок-переносчик больших нейтральных аминокислот за поглощение триптофана через гематоэнцефалический барьер в центральную нервную систему.Попадая в центральную нервную систему, триптофан превращается в серотонин ядрами шва, а серотонин далее метаболизируется в мелатонин шишковидной железой. Употребление алкогольных напитков на праздничных застольях может усугубить эффект.

Список литературы

  • Hardebo, J. E., and C. Owman. 1980. Барьерные механизмы для нейротрансмиттеров моноаминов и их предшественников на интерфейсе кровь-мозг. Энн Нейрол Энн Нейрол 8 (1): 1-31. PMID 6105837.Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Джепсон Т. Л., М. Э. Эрнст и М. В. Келли. 1999. Современные взгляды на лечение сезонного аффективного расстройства. J Am Pharm Assoc 39 (6): 822-829. PMID 10609448. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Костовски, В., А. Бидзински, М. Хауптманн, Ю. Э. Малиновский, М. Джерлич и Дж. Димецки. 1978. Серотонин мозга и эпилептические припадки у мышей: фармакологическое и биохимическое исследование. Pol J Pharmacol Pharm 30 (1): 41-47.PMID 148040. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Ledochowski M, Widner B, Murr C, Sperner-Unterweger B, Fuchs D. 2001. Мальабсорбция фруктозы связана со снижением уровня триптофана в плазме. Scand J Gastroenterol. апр; 36 (4): 367-71. PMID 11336160. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Lehninger, A. L., D. L. Nelson, and M. M. Cox. 2000. Lehninger Principles of Biochemistry , 3 ed. Нью-Йорк: стоит публикации. ISBN 15725.
  • Майено, А.N., and G.J. Gleich. 1994. Синдром эозинофилии-миалгии и выработка триптофана: поучительная история. Trends Biotechnol 12 (9): 346-352. PMID 7765187. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Паллахи, П. К., А. П. Мельникова, Э. К. Хименес, Б. М. Оливера и Р. С. Нортон. 1999. Структура раствора контрифана-R, встречающегося в природе октапептида с дисульфидными мостиками, содержащего D-триптофан: сравнение с петлями белка. Биохимия 38 (35): 11553-11559.PMID 10471307. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Raphals, P. 2000. Угрожает ли медицинская тайна биотехнологиям? Science 250: 4981. PMID 2237411. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Смит, Дж. М. 2003. Семена обмана: разоблачение лжи промышленности и правительства о безопасности генетически модифицированных продуктов, которые вы едите. Фэрфилд, ИА: Да! Книги. ISBN 9780972966580.
  • ,
,
    ,
  • , Тернер, Э. Х., Дж. М. Лофтис и А. Д. Блэквелл. 2006 г.Серотонин по меню: добавка с предшественником серотонина 5-гидрокситриптофаном. Pharmacol Ther 109 (3): 325-338. PMID 16023217. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Вивиан, Дж. Т. и П. Р. Каллис. 2006. Механизмы сдвига флуоресценции триптофана в белках. Biophys J 80 (5): 2093-2109. PMID 11325713. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Wurtman, R. J., W. J. Shoemaker и F. Larin. 1968. Механизм суточного ритма активности печеночной тирозинтрансаминазы: роль диетического триптофана. Proc Natl Acad Sci USA 59 (3): 800-807. PMID 4384464. Проверено 19 февраля 2013 г.

Внешние ссылки

Все ссылки получены 27 марта 2020 г.

Кредиты

Энциклопедия Нового Света писателей и редакторов переписали и завершили статью Википедия в соответствии со стандартами New World Encyclopedia . Эта статья соответствует условиям лицензии Creative Commons CC-by-sa 3.0 (CC-by-sa), которая может использоваться и распространяться с указанием авторства.Кредит предоставляется в соответствии с условиями этой лицензии, которая может ссылаться как на участников Энциклопедии Нового Света, , так и на самоотверженных добровольцев Фонда Викимедиа. Чтобы процитировать эту статью, щелкните здесь, чтобы просмотреть список допустимых форматов цитирования. История более ранних публикаций википедистов доступна исследователям здесь:

История этой статьи с момента ее импорта в New World Encyclopedia :

Примечание. Некоторые ограничения могут применяться к использованию отдельных изображений, на которые распространяется отдельная лицензия.

Триптофан — Энциклопедия Нового Света

Триптофан
Систематическое название ( S ) -2-амино-3- (1H-индол-3-ил) —
пропионовая кислота
Сокращения Trp
Вт
Химическая формула C 11 H 12 N 2 O 2
Молекулярная масса 204.23 г моль −1
Температура плавления 289 ° С
Плотность 1,34 г см -3 (твердый)
Изоэлектрическая точка 5,89
p K a 2,38
9,34
PubChem 6305
Номер CAS [73-22-3]
Номер EINECS 200-795-6
УЛЫБКИ N [C @@ H] (Cc1c [nH] c2ccccc12) C (O) = O

Триптофан — это α-аминокислота, которая содержится в большинстве белков и имеет индольную функциональную группу в качестве отличительной структурной характеристики.Это предшественник нейромедиатора серотонина и витамина ниацин (также известного как никотиновая кислота или витамин B 3 ).

У человека L-изомер триптофана, который является единственной формой, которая участвует в синтезе белка, является одной из 20 стандартных аминокислот, общих в белках животных и необходимых для нормального функционирования человека. Триптофан также классифицируется как «незаменимая аминокислота», поскольку он не может быть синтезирован человеческим организмом из других соединений посредством химических реакций и, следовательно, должен поступать с пищей.Триптофан, тирозин и фенилаланин — самые большие из стандартных аминокислот.

В общем, незаменимые аминокислоты требуют, чтобы люди проявляли личную ответственность и самодисциплину в своем рационе и взаимодействовали с множеством других растений и животных для удовлетворения своих потребностей в питании.

Пищевые добавки L-триптоана были сняты с рынка в Соединенных Штатах в какой-то момент из-за того, что некоторые из них были связаны с синдромом эозинофилии-миалгии (EMS) болезни инвалидности.Это заболевание в значительной степени было связано с загрязнением, обнаруженным одним производителем, который для экономии производственных затрат взял некоторые вольности в производственном процессе.

Трехбуквенный код триптофана — Trp, его однобуквенный код — W, его кодон — UGG, а его систематическое название — 2-амино-3- (1H-индол-3-ил) -пропановая кислота (IUPAC-IUB 1983). Триптофан — одна из двух стандартных аминокислот, кодируемых одним кодоном, а метионин — вторым.

Структура

В биохимии термин «аминокислота» часто используется для обозначения альфа-аминокислот : тех аминокислот, в которых амино- и карбоксилатные группы присоединены к одному и тому же атому углерода, так называемому альфа-углероду (альфа-углерод).Общая структура этих альфа-аминокислот:

  R 
     |
 H  2  N-C-COOH
     |
     ЧАС
 

, где R представляет собой боковую цепь , , специфичную для каждой аминокислоты.

Большинство аминокислот встречается в виде двух возможных оптических изомеров, называемых D и L. Аминокислоты L представляют собой подавляющее большинство аминокислот, содержащихся в белках. Их называют протеиногенными аминокислотами. Как следует из названия «протеиногенные» (буквально «построение белка»), эти аминокислоты кодируются стандартным генетическим кодом и участвуют в процессе синтеза белка.В триптофане только L-стереоизомер участвует в синтезе белков млекопитающих. Однако D-стереоизомер иногда встречается в природных материалах, таких как пептид морского яда контрифан (Pallaghy et al. 1999).

Химическая формула тирптофана: C 11 H 12 N 2 O 2 .

Триптофан ведет себя аналогично фенилаланину и тирозину. Как и эти две аминокислоты, тирптофан содержит большую жесткую ароматическую группу на боковой цепи.Тирптофан, тирозин и фенилаланин, такие как изолейцин, лейцин и валин, являются гидрофобными и имеют тенденцию ориентироваться внутрь свернутой молекулы белка.

Флуоресценция

Флуоресценция свернутого белка представляет собой смесь флуоресценции отдельных ароматических остатков. Большая часть эмиссии собственной флуоресценции свернутого белка обусловлена ​​возбуждением остатков триптофана, а часть эмиссии — тирозином и фенилаланином.

Обычно триптофан имеет длину волны максимального поглощения 280 нм и длину волны максимального излучения флуоресценции 350 нм.Однако эти параметры флуоресценции сильно зависят от окружающей среды, в которой находится остаток триптофана, например, от степени воздействия растворителя (Brooks 2007). Следовательно, флуоресценция белка может использоваться как диагностика конформационного состояния белка (Vivian 2006).

Кроме того, на флуоресценцию триптофана сильно влияет близость других остатков (т.е. близлежащие протонированные кислотные группы, такие как аспарагиновая кислота или глутаминовая кислота, могут вызывать тушение флуоресценции Trp).Кроме того, триптофан — относительно редкая аминокислота, поэтому многие белки содержат только один или несколько остатков триптофана. Таким образом, флуоресценция триптофана — очень чувствительное измерение конформационного состояния отдельных остатков триптофана.

Диетические источники

Как незаменимая аминокислота, триптофан не синтезируется в организме человека, поэтому его необходимо принимать внутрь, обычно как компонент белков. К счастью, он содержится в большинстве белков, хотя и в небольших количествах.

Основные источники включают бобовые, молоко, йогурт, творог, красное мясо, яйца, рыбу, птицу, шоколад, овес, бананы, сушеные финики, кунжут, нут, семена подсолнечника, семена тыквы, спирулину и арахис.

Кишечные бактерии человека расщепляют триптофан на два химических вещества: индол и скатол. Нарушения всасывания фруктозы и непереносимость лактозы вызывают неправильное всасывание триптофана в кишечнике, снижение уровня триптофана в крови и депрессию (Ledochowski et al 2001).

Функция

Основные функции аминокислот, включая триптофан, — это строительные блоки в биосинтезе белка.

Кроме того, триптофан действует как биохимический предшественник для производства нейромедиатора серотонина (через триптофангидроксилазу) и витамина ниацин (с кинуренином в качестве промежуточного звена).Серотинин, в свою очередь, может быть преобразован в мелатонин (нейрогормон) с помощью 5-гидроксииндол-O-метилтрансферазы.

Превращения триптофана в ниацин недостаточно для удовлетворения потребности в этом витамине. Однако недостаток триптофана, например, зависимость от продуктов с низким содержанием триптофана, таких как кукуруза, может способствовать развитию пеллагры, вызванной дефицитом ниацина.

В организмах, которые синтезируют триптофан (растения и микроорганизмы), высокие уровни этой аминокислоты активируют белок-репрессор, который, в свою очередь, связывается с опероном trp.Связывание этого репрессора с его опероном предотвращает транскрипцию ДНК, которая кодирует ферменты, участвующие в биосинтезе триптофана. Следовательно, высокие уровни триптофана препятствуют дополнительному синтезу триптофана через петлю отрицательной обратной связи. И наоборот, если уровень триптофана в клетке падает, транскрипция генов оперона возобновляется. Это один из примеров того, как экспрессия генов быстро реагирует на изменения во внутренней и внешней среде клетки.

Метаболизм L-триптофана на серотонин и мелатонин (слева) и ниацин (справа).Трансформированные функциональные группы после каждой химической реакции выделены красным.

Использование в качестве пищевой добавки

Некоторое время триптофан был доступен в магазинах здорового питания в качестве пищевой добавки. В 1991 году он был в значительной степени снят с рынка из-за проблем со здоровьем (обсуждаемых ниже), но с 2002 года L-триптофан снова продается в его первоначальной форме.

Многие люди считают триптофан безопасным и достаточно эффективным средством для сна, вероятно, из-за его способности повышать уровень серотонина в мозге (успокаивающий нейромедиатор при умеренных уровнях) и / или мелатонина (гормон, вызывающий сон, секретируемый шишковидная железа в ответ на темноту или низкий уровень освещения) (Wurtman et al.1968 г.).

Клинические исследования подтвердили эффективность триптофана как естественного средства для сна и при растущем разнообразии других состояний, обычно связанных с низким уровнем серотонина или активностью в мозге. В частности, триптофан показал большие перспективы как самостоятельный антидепрессант и как усилитель антидепрессантов. Другие многообещающие показания включали облегчение хронической боли и уменьшение импульсивного, агрессивного, маниакального, аддиктивного, тревожного, навязчивого и компульсивного поведения и расстройств.

В 1989 году крупная вспышка новой инвалидизирующей и в некоторых случаях смертельной аутоиммунной болезни, называемой синдромом эозинофилии-миалгии (EMS), была связана с одним источником L-триптофана. Бактериальная культура, используемая для синтеза триптофана крупным японским производителем, Showa Denko KK, была несколько раз генетически модифицирована для увеличения производства триптофана в течение 1980-х годов (Smith 2003). Наряду с более высокими концентрациями триптофана в модифицированной культуральной среде, процесс очистки также был оптимизирован для снижения затрат, а стадия очистки, которая использовала абсорбцию древесного угля для удаления некоторых примесей, была опущена (Mayeno and Gleich 1994).Производитель утверждал, что эта модификация процесса позволила очистить другой бактериальный метаболит, что привело к присутствию загрязнителя конечного продукта, ответственного за токсические эффекты. Управление по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов США не смогло публично установить, какой загрязнитель был причиной вспышки.

Большая часть триптофана была запрещена к продаже в США в 1991 году, и другие страны последовали их примеру. Триптофан от одного из шести производителей продолжал продаваться для производства детских смесей.Бейслер (2000) прокомментировал, что «политическое давление сыграло роль в решении FDA запретить L-триптофан, а также в его желании усилить регулятивную власть над пищевыми добавками».

На момент запрета FDA не знало или не указывало, что EMS была вызвана зараженной партией (Raphals 2000). В феврале 2001 года FDA ослабило ограничения на маркетинг (но не на импорт), но все же выразило следующее беспокойство:

«На основании научных данных, доступных в настоящее время, мы не можем с уверенностью определить, что возникновение EMS у восприимчивых людей, потребляющих добавки L-триптофана, происходит из-за содержания L-триптофана, примеси, содержащейся в L -триптофан или их комбинация в сочетании с другими, пока неизвестными внешними факторами » (FDA 2001).

Применение в медицине

Метаболит триптофана, 5-гидрокситриптофан (5-HTP), был предложен для лечения эпилепсии (Kostowski et al. 1978) и депрессии, хотя клинические испытания неубедительны и отсутствуют (Turner et al. 2006). 5-HTP легко проникает через гематоэнцефалический барьер и, кроме того, быстро декарбоксилируется до серотонина (5-гидрокситриптамина или 5-HT) (Hardebo and Owman 1980) и поэтому может быть полезен для лечения депрессии. Однако серотонин имеет относительно короткий период полураспада, поскольку он быстро метаболизируется моноаминоксидазой; следовательно, его эффективность, вероятно, ограничена.Он продается в Европе от депрессии и других показаний под торговыми марками, такими как Цинкофарм и Трипт-ОН. В Соединенных Штатах 5-HTP не требует рецепта, поскольку он подпадает под действие Закона о пищевых добавках.

Триптофан продолжает использоваться в клинических и экспериментальных исследованиях с участием людей и субъектов. Некоторые из этих исследований показывают, что триптофан может эффективно лечить осенне-зимний вариант сезонного аффективного расстройства (Jepson et al. 1999).

Мясо индейки и сонливость

Согласно распространенному мнению, употребление триптофана в мясе индейки вызывает сонливость.Турция действительно содержит триптофан, который имеет документально подтвержденный эффект сна, поскольку он легко превращается организмом в серотонин и / или мелатонин, которые, как отмечалось выше, обладают седативным эффектом. Однако не было доказано, что употребление только индейки оказывает такой эффект. Кроме того, считается, что куриный и говяжий фарш имеют такие же уровни, как и индейка (McCue 2001). Некоторые связывают сонливость с перееданием углеводов и употреблением алкоголя во время застолий.

Дополнительный гипотетический механизм выглядит следующим образом.Большое количество любой пищи, например, праздник Дня благодарения, содержит большое количество углеводов и аминокислот с разветвленной цепью, высвобождающих инсулин. Инсулин стимулирует поглощение крупных нейтральных аминокислот с разветвленной цепью (а не триптофана) мышечными клетками через мембраны миоцитов. В результате увеличивается соотношение триптофана к большим нейтральным аминокислотам в крови. Это снижает конкуренцию с другими аминокислотами за белок-переносчик больших нейтральных аминокислот за поглощение триптофана через гематоэнцефалический барьер в центральную нервную систему.Попадая в центральную нервную систему, триптофан превращается в серотонин ядрами шва, а серотонин далее метаболизируется в мелатонин шишковидной железой. Употребление алкогольных напитков на праздничных застольях может усугубить эффект.

Список литературы

  • Hardebo, J. E., and C. Owman. 1980. Барьерные механизмы для нейротрансмиттеров моноаминов и их предшественников на интерфейсе кровь-мозг. Энн Нейрол Энн Нейрол 8 (1): 1-31. PMID 6105837.Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Джепсон Т. Л., М. Э. Эрнст и М. В. Келли. 1999. Современные взгляды на лечение сезонного аффективного расстройства. J Am Pharm Assoc 39 (6): 822-829. PMID 10609448. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Костовски, В., А. Бидзински, М. Хауптманн, Ю. Э. Малиновский, М. Джерлич и Дж. Димецки. 1978. Серотонин мозга и эпилептические припадки у мышей: фармакологическое и биохимическое исследование. Pol J Pharmacol Pharm 30 (1): 41-47.PMID 148040. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Ledochowski M, Widner B, Murr C, Sperner-Unterweger B, Fuchs D. 2001. Мальабсорбция фруктозы связана со снижением уровня триптофана в плазме. Scand J Gastroenterol. апр; 36 (4): 367-71. PMID 11336160. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Lehninger, A. L., D. L. Nelson, and M. M. Cox. 2000. Lehninger Principles of Biochemistry , 3 ed. Нью-Йорк: стоит публикации. ISBN 15725.
  • Майено, А.N., and G.J. Gleich. 1994. Синдром эозинофилии-миалгии и выработка триптофана: поучительная история. Trends Biotechnol 12 (9): 346-352. PMID 7765187. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Паллахи, П. К., А. П. Мельникова, Э. К. Хименес, Б. М. Оливера и Р. С. Нортон. 1999. Структура раствора контрифана-R, встречающегося в природе октапептида с дисульфидными мостиками, содержащего D-триптофан: сравнение с петлями белка. Биохимия 38 (35): 11553-11559.PMID 10471307. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Raphals, P. 2000. Угрожает ли медицинская тайна биотехнологиям? Science 250: 4981. PMID 2237411. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Смит, Дж. М. 2003. Семена обмана: разоблачение лжи промышленности и правительства о безопасности генетически модифицированных продуктов, которые вы едите. Фэрфилд, ИА: Да! Книги. ISBN 9780972966580.
  • ,
,
    ,
  • , Тернер, Э. Х., Дж. М. Лофтис и А. Д. Блэквелл. 2006 г.Серотонин по меню: добавка с предшественником серотонина 5-гидрокситриптофаном. Pharmacol Ther 109 (3): 325-338. PMID 16023217. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Вивиан, Дж. Т. и П. Р. Каллис. 2006. Механизмы сдвига флуоресценции триптофана в белках. Biophys J 80 (5): 2093-2109. PMID 11325713. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Wurtman, R. J., W. J. Shoemaker и F. Larin. 1968. Механизм суточного ритма активности печеночной тирозинтрансаминазы: роль диетического триптофана. Proc Natl Acad Sci USA 59 (3): 800-807. PMID 4384464. Проверено 19 февраля 2013 г.

Внешние ссылки

Все ссылки получены 27 марта 2020 г.

Кредиты

Энциклопедия Нового Света писателей и редакторов переписали и завершили статью Википедия в соответствии со стандартами New World Encyclopedia . Эта статья соответствует условиям лицензии Creative Commons CC-by-sa 3.0 (CC-by-sa), которая может использоваться и распространяться с указанием авторства.Кредит предоставляется в соответствии с условиями этой лицензии, которая может ссылаться как на участников Энциклопедии Нового Света, , так и на самоотверженных добровольцев Фонда Викимедиа. Чтобы процитировать эту статью, щелкните здесь, чтобы просмотреть список допустимых форматов цитирования. История более ранних публикаций википедистов доступна исследователям здесь:

История этой статьи с момента ее импорта в New World Encyclopedia :

Примечание. Некоторые ограничения могут применяться к использованию отдельных изображений, на которые распространяется отдельная лицензия.

Триптофан — Энциклопедия Нового Света

Триптофан
Систематическое название ( S ) -2-амино-3- (1H-индол-3-ил) —
пропионовая кислота
Сокращения Trp
Вт
Химическая формула C 11 H 12 N 2 O 2
Молекулярная масса 204.23 г моль −1
Температура плавления 289 ° С
Плотность 1,34 г см -3 (твердый)
Изоэлектрическая точка 5,89
p K a 2,38
9,34
PubChem 6305
Номер CAS [73-22-3]
Номер EINECS 200-795-6
УЛЫБКИ N [C @@ H] (Cc1c [nH] c2ccccc12) C (O) = O

Триптофан — это α-аминокислота, которая содержится в большинстве белков и имеет индольную функциональную группу в качестве отличительной структурной характеристики.Это предшественник нейромедиатора серотонина и витамина ниацин (также известного как никотиновая кислота или витамин B 3 ).

У человека L-изомер триптофана, который является единственной формой, которая участвует в синтезе белка, является одной из 20 стандартных аминокислот, общих в белках животных и необходимых для нормального функционирования человека. Триптофан также классифицируется как «незаменимая аминокислота», поскольку он не может быть синтезирован человеческим организмом из других соединений посредством химических реакций и, следовательно, должен поступать с пищей.Триптофан, тирозин и фенилаланин — самые большие из стандартных аминокислот.

В общем, незаменимые аминокислоты требуют, чтобы люди проявляли личную ответственность и самодисциплину в своем рационе и взаимодействовали с множеством других растений и животных для удовлетворения своих потребностей в питании.

Пищевые добавки L-триптоана были сняты с рынка в Соединенных Штатах в какой-то момент из-за того, что некоторые из них были связаны с синдромом эозинофилии-миалгии (EMS) болезни инвалидности.Это заболевание в значительной степени было связано с загрязнением, обнаруженным одним производителем, который для экономии производственных затрат взял некоторые вольности в производственном процессе.

Трехбуквенный код триптофана — Trp, его однобуквенный код — W, его кодон — UGG, а его систематическое название — 2-амино-3- (1H-индол-3-ил) -пропановая кислота (IUPAC-IUB 1983). Триптофан — одна из двух стандартных аминокислот, кодируемых одним кодоном, а метионин — вторым.

Структура

В биохимии термин «аминокислота» часто используется для обозначения альфа-аминокислот : тех аминокислот, в которых амино- и карбоксилатные группы присоединены к одному и тому же атому углерода, так называемому альфа-углероду (альфа-углерод).Общая структура этих альфа-аминокислот:

  R 
     |
 H  2  N-C-COOH
     |
     ЧАС
 

, где R представляет собой боковую цепь , , специфичную для каждой аминокислоты.

Большинство аминокислот встречается в виде двух возможных оптических изомеров, называемых D и L. Аминокислоты L представляют собой подавляющее большинство аминокислот, содержащихся в белках. Их называют протеиногенными аминокислотами. Как следует из названия «протеиногенные» (буквально «построение белка»), эти аминокислоты кодируются стандартным генетическим кодом и участвуют в процессе синтеза белка.В триптофане только L-стереоизомер участвует в синтезе белков млекопитающих. Однако D-стереоизомер иногда встречается в природных материалах, таких как пептид морского яда контрифан (Pallaghy et al. 1999).

Химическая формула тирптофана: C 11 H 12 N 2 O 2 .

Триптофан ведет себя аналогично фенилаланину и тирозину. Как и эти две аминокислоты, тирптофан содержит большую жесткую ароматическую группу на боковой цепи.Тирптофан, тирозин и фенилаланин, такие как изолейцин, лейцин и валин, являются гидрофобными и имеют тенденцию ориентироваться внутрь свернутой молекулы белка.

Флуоресценция

Флуоресценция свернутого белка представляет собой смесь флуоресценции отдельных ароматических остатков. Большая часть эмиссии собственной флуоресценции свернутого белка обусловлена ​​возбуждением остатков триптофана, а часть эмиссии — тирозином и фенилаланином.

Обычно триптофан имеет длину волны максимального поглощения 280 нм и длину волны максимального излучения флуоресценции 350 нм.Однако эти параметры флуоресценции сильно зависят от окружающей среды, в которой находится остаток триптофана, например, от степени воздействия растворителя (Brooks 2007). Следовательно, флуоресценция белка может использоваться как диагностика конформационного состояния белка (Vivian 2006).

Кроме того, на флуоресценцию триптофана сильно влияет близость других остатков (т.е. близлежащие протонированные кислотные группы, такие как аспарагиновая кислота или глутаминовая кислота, могут вызывать тушение флуоресценции Trp).Кроме того, триптофан — относительно редкая аминокислота, поэтому многие белки содержат только один или несколько остатков триптофана. Таким образом, флуоресценция триптофана — очень чувствительное измерение конформационного состояния отдельных остатков триптофана.

Диетические источники

Как незаменимая аминокислота, триптофан не синтезируется в организме человека, поэтому его необходимо принимать внутрь, обычно как компонент белков. К счастью, он содержится в большинстве белков, хотя и в небольших количествах.

Основные источники включают бобовые, молоко, йогурт, творог, красное мясо, яйца, рыбу, птицу, шоколад, овес, бананы, сушеные финики, кунжут, нут, семена подсолнечника, семена тыквы, спирулину и арахис.

Кишечные бактерии человека расщепляют триптофан на два химических вещества: индол и скатол. Нарушения всасывания фруктозы и непереносимость лактозы вызывают неправильное всасывание триптофана в кишечнике, снижение уровня триптофана в крови и депрессию (Ledochowski et al 2001).

Функция

Основные функции аминокислот, включая триптофан, — это строительные блоки в биосинтезе белка.

Кроме того, триптофан действует как биохимический предшественник для производства нейромедиатора серотонина (через триптофангидроксилазу) и витамина ниацин (с кинуренином в качестве промежуточного звена).Серотинин, в свою очередь, может быть преобразован в мелатонин (нейрогормон) с помощью 5-гидроксииндол-O-метилтрансферазы.

Превращения триптофана в ниацин недостаточно для удовлетворения потребности в этом витамине. Однако недостаток триптофана, например, зависимость от продуктов с низким содержанием триптофана, таких как кукуруза, может способствовать развитию пеллагры, вызванной дефицитом ниацина.

В организмах, которые синтезируют триптофан (растения и микроорганизмы), высокие уровни этой аминокислоты активируют белок-репрессор, который, в свою очередь, связывается с опероном trp.Связывание этого репрессора с его опероном предотвращает транскрипцию ДНК, которая кодирует ферменты, участвующие в биосинтезе триптофана. Следовательно, высокие уровни триптофана препятствуют дополнительному синтезу триптофана через петлю отрицательной обратной связи. И наоборот, если уровень триптофана в клетке падает, транскрипция генов оперона возобновляется. Это один из примеров того, как экспрессия генов быстро реагирует на изменения во внутренней и внешней среде клетки.

Метаболизм L-триптофана на серотонин и мелатонин (слева) и ниацин (справа).Трансформированные функциональные группы после каждой химической реакции выделены красным.

Использование в качестве пищевой добавки

Некоторое время триптофан был доступен в магазинах здорового питания в качестве пищевой добавки. В 1991 году он был в значительной степени снят с рынка из-за проблем со здоровьем (обсуждаемых ниже), но с 2002 года L-триптофан снова продается в его первоначальной форме.

Многие люди считают триптофан безопасным и достаточно эффективным средством для сна, вероятно, из-за его способности повышать уровень серотонина в мозге (успокаивающий нейромедиатор при умеренных уровнях) и / или мелатонина (гормон, вызывающий сон, секретируемый шишковидная железа в ответ на темноту или низкий уровень освещения) (Wurtman et al.1968 г.).

Клинические исследования подтвердили эффективность триптофана как естественного средства для сна и при растущем разнообразии других состояний, обычно связанных с низким уровнем серотонина или активностью в мозге. В частности, триптофан показал большие перспективы как самостоятельный антидепрессант и как усилитель антидепрессантов. Другие многообещающие показания включали облегчение хронической боли и уменьшение импульсивного, агрессивного, маниакального, аддиктивного, тревожного, навязчивого и компульсивного поведения и расстройств.

В 1989 году крупная вспышка новой инвалидизирующей и в некоторых случаях смертельной аутоиммунной болезни, называемой синдромом эозинофилии-миалгии (EMS), была связана с одним источником L-триптофана. Бактериальная культура, используемая для синтеза триптофана крупным японским производителем, Showa Denko KK, была несколько раз генетически модифицирована для увеличения производства триптофана в течение 1980-х годов (Smith 2003). Наряду с более высокими концентрациями триптофана в модифицированной культуральной среде, процесс очистки также был оптимизирован для снижения затрат, а стадия очистки, которая использовала абсорбцию древесного угля для удаления некоторых примесей, была опущена (Mayeno and Gleich 1994).Производитель утверждал, что эта модификация процесса позволила очистить другой бактериальный метаболит, что привело к присутствию загрязнителя конечного продукта, ответственного за токсические эффекты. Управление по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов США не смогло публично установить, какой загрязнитель был причиной вспышки.

Большая часть триптофана была запрещена к продаже в США в 1991 году, и другие страны последовали их примеру. Триптофан от одного из шести производителей продолжал продаваться для производства детских смесей.Бейслер (2000) прокомментировал, что «политическое давление сыграло роль в решении FDA запретить L-триптофан, а также в его желании усилить регулятивную власть над пищевыми добавками».

На момент запрета FDA не знало или не указывало, что EMS была вызвана зараженной партией (Raphals 2000). В феврале 2001 года FDA ослабило ограничения на маркетинг (но не на импорт), но все же выразило следующее беспокойство:

«На основании научных данных, доступных в настоящее время, мы не можем с уверенностью определить, что возникновение EMS у восприимчивых людей, потребляющих добавки L-триптофана, происходит из-за содержания L-триптофана, примеси, содержащейся в L -триптофан или их комбинация в сочетании с другими, пока неизвестными внешними факторами » (FDA 2001).

Применение в медицине

Метаболит триптофана, 5-гидрокситриптофан (5-HTP), был предложен для лечения эпилепсии (Kostowski et al. 1978) и депрессии, хотя клинические испытания неубедительны и отсутствуют (Turner et al. 2006). 5-HTP легко проникает через гематоэнцефалический барьер и, кроме того, быстро декарбоксилируется до серотонина (5-гидрокситриптамина или 5-HT) (Hardebo and Owman 1980) и поэтому может быть полезен для лечения депрессии. Однако серотонин имеет относительно короткий период полураспада, поскольку он быстро метаболизируется моноаминоксидазой; следовательно, его эффективность, вероятно, ограничена.Он продается в Европе от депрессии и других показаний под торговыми марками, такими как Цинкофарм и Трипт-ОН. В Соединенных Штатах 5-HTP не требует рецепта, поскольку он подпадает под действие Закона о пищевых добавках.

Триптофан продолжает использоваться в клинических и экспериментальных исследованиях с участием людей и субъектов. Некоторые из этих исследований показывают, что триптофан может эффективно лечить осенне-зимний вариант сезонного аффективного расстройства (Jepson et al. 1999).

Мясо индейки и сонливость

Согласно распространенному мнению, употребление триптофана в мясе индейки вызывает сонливость.Турция действительно содержит триптофан, который имеет документально подтвержденный эффект сна, поскольку он легко превращается организмом в серотонин и / или мелатонин, которые, как отмечалось выше, обладают седативным эффектом. Однако не было доказано, что употребление только индейки оказывает такой эффект. Кроме того, считается, что куриный и говяжий фарш имеют такие же уровни, как и индейка (McCue 2001). Некоторые связывают сонливость с перееданием углеводов и употреблением алкоголя во время застолий.

Дополнительный гипотетический механизм выглядит следующим образом.Большое количество любой пищи, например, праздник Дня благодарения, содержит большое количество углеводов и аминокислот с разветвленной цепью, высвобождающих инсулин. Инсулин стимулирует поглощение крупных нейтральных аминокислот с разветвленной цепью (а не триптофана) мышечными клетками через мембраны миоцитов. В результате увеличивается соотношение триптофана к большим нейтральным аминокислотам в крови. Это снижает конкуренцию с другими аминокислотами за белок-переносчик больших нейтральных аминокислот за поглощение триптофана через гематоэнцефалический барьер в центральную нервную систему.Попадая в центральную нервную систему, триптофан превращается в серотонин ядрами шва, а серотонин далее метаболизируется в мелатонин шишковидной железой. Употребление алкогольных напитков на праздничных застольях может усугубить эффект.

Список литературы

  • Hardebo, J. E., and C. Owman. 1980. Барьерные механизмы для нейротрансмиттеров моноаминов и их предшественников на интерфейсе кровь-мозг. Энн Нейрол Энн Нейрол 8 (1): 1-31. PMID 6105837.Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Джепсон Т. Л., М. Э. Эрнст и М. В. Келли. 1999. Современные взгляды на лечение сезонного аффективного расстройства. J Am Pharm Assoc 39 (6): 822-829. PMID 10609448. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Костовски, В., А. Бидзински, М. Хауптманн, Ю. Э. Малиновский, М. Джерлич и Дж. Димецки. 1978. Серотонин мозга и эпилептические припадки у мышей: фармакологическое и биохимическое исследование. Pol J Pharmacol Pharm 30 (1): 41-47.PMID 148040. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Ledochowski M, Widner B, Murr C, Sperner-Unterweger B, Fuchs D. 2001. Мальабсорбция фруктозы связана со снижением уровня триптофана в плазме. Scand J Gastroenterol. апр; 36 (4): 367-71. PMID 11336160. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Lehninger, A. L., D. L. Nelson, and M. M. Cox. 2000. Lehninger Principles of Biochemistry , 3 ed. Нью-Йорк: стоит публикации. ISBN 15725.
  • Майено, А.N., and G.J. Gleich. 1994. Синдром эозинофилии-миалгии и выработка триптофана: поучительная история. Trends Biotechnol 12 (9): 346-352. PMID 7765187. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Паллахи, П. К., А. П. Мельникова, Э. К. Хименес, Б. М. Оливера и Р. С. Нортон. 1999. Структура раствора контрифана-R, встречающегося в природе октапептида с дисульфидными мостиками, содержащего D-триптофан: сравнение с петлями белка. Биохимия 38 (35): 11553-11559.PMID 10471307. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Raphals, P. 2000. Угрожает ли медицинская тайна биотехнологиям? Science 250: 4981. PMID 2237411. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Смит, Дж. М. 2003. Семена обмана: разоблачение лжи промышленности и правительства о безопасности генетически модифицированных продуктов, которые вы едите. Фэрфилд, ИА: Да! Книги. ISBN 9780972966580.
  • ,
,
    ,
  • , Тернер, Э. Х., Дж. М. Лофтис и А. Д. Блэквелл. 2006 г.Серотонин по меню: добавка с предшественником серотонина 5-гидрокситриптофаном. Pharmacol Ther 109 (3): 325-338. PMID 16023217. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Вивиан, Дж. Т. и П. Р. Каллис. 2006. Механизмы сдвига флуоресценции триптофана в белках. Biophys J 80 (5): 2093-2109. PMID 11325713. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Wurtman, R. J., W. J. Shoemaker и F. Larin. 1968. Механизм суточного ритма активности печеночной тирозинтрансаминазы: роль диетического триптофана. Proc Natl Acad Sci USA 59 (3): 800-807. PMID 4384464. Проверено 19 февраля 2013 г.

Внешние ссылки

Все ссылки получены 27 марта 2020 г.

Кредиты

Энциклопедия Нового Света писателей и редакторов переписали и завершили статью Википедия в соответствии со стандартами New World Encyclopedia . Эта статья соответствует условиям лицензии Creative Commons CC-by-sa 3.0 (CC-by-sa), которая может использоваться и распространяться с указанием авторства.Кредит предоставляется в соответствии с условиями этой лицензии, которая может ссылаться как на участников Энциклопедии Нового Света, , так и на самоотверженных добровольцев Фонда Викимедиа. Чтобы процитировать эту статью, щелкните здесь, чтобы просмотреть список допустимых форматов цитирования. История более ранних публикаций википедистов доступна исследователям здесь:

История этой статьи с момента ее импорта в New World Encyclopedia :

Примечание. Некоторые ограничения могут применяться к использованию отдельных изображений, на которые распространяется отдельная лицензия.

Триптофан — Энциклопедия Нового Света

Триптофан
Систематическое название ( S ) -2-амино-3- (1H-индол-3-ил) —
пропионовая кислота
Сокращения Trp
Вт
Химическая формула C 11 H 12 N 2 O 2
Молекулярная масса 204.23 г моль −1
Температура плавления 289 ° С
Плотность 1,34 г см -3 (твердый)
Изоэлектрическая точка 5,89
p K a 2,38
9,34
PubChem 6305
Номер CAS [73-22-3]
Номер EINECS 200-795-6
УЛЫБКИ N [C @@ H] (Cc1c [nH] c2ccccc12) C (O) = O

Триптофан — это α-аминокислота, которая содержится в большинстве белков и имеет индольную функциональную группу в качестве отличительной структурной характеристики.Это предшественник нейромедиатора серотонина и витамина ниацин (также известного как никотиновая кислота или витамин B 3 ).

У человека L-изомер триптофана, который является единственной формой, которая участвует в синтезе белка, является одной из 20 стандартных аминокислот, общих в белках животных и необходимых для нормального функционирования человека. Триптофан также классифицируется как «незаменимая аминокислота», поскольку он не может быть синтезирован человеческим организмом из других соединений посредством химических реакций и, следовательно, должен поступать с пищей.Триптофан, тирозин и фенилаланин — самые большие из стандартных аминокислот.

В общем, незаменимые аминокислоты требуют, чтобы люди проявляли личную ответственность и самодисциплину в своем рационе и взаимодействовали с множеством других растений и животных для удовлетворения своих потребностей в питании.

Пищевые добавки L-триптоана были сняты с рынка в Соединенных Штатах в какой-то момент из-за того, что некоторые из них были связаны с синдромом эозинофилии-миалгии (EMS) болезни инвалидности.Это заболевание в значительной степени было связано с загрязнением, обнаруженным одним производителем, который для экономии производственных затрат взял некоторые вольности в производственном процессе.

Трехбуквенный код триптофана — Trp, его однобуквенный код — W, его кодон — UGG, а его систематическое название — 2-амино-3- (1H-индол-3-ил) -пропановая кислота (IUPAC-IUB 1983). Триптофан — одна из двух стандартных аминокислот, кодируемых одним кодоном, а метионин — вторым.

Структура

В биохимии термин «аминокислота» часто используется для обозначения альфа-аминокислот : тех аминокислот, в которых амино- и карбоксилатные группы присоединены к одному и тому же атому углерода, так называемому альфа-углероду (альфа-углерод).Общая структура этих альфа-аминокислот:

  R 
     |
 H  2  N-C-COOH
     |
     ЧАС
 

, где R представляет собой боковую цепь , , специфичную для каждой аминокислоты.

Большинство аминокислот встречается в виде двух возможных оптических изомеров, называемых D и L. Аминокислоты L представляют собой подавляющее большинство аминокислот, содержащихся в белках. Их называют протеиногенными аминокислотами. Как следует из названия «протеиногенные» (буквально «построение белка»), эти аминокислоты кодируются стандартным генетическим кодом и участвуют в процессе синтеза белка.В триптофане только L-стереоизомер участвует в синтезе белков млекопитающих. Однако D-стереоизомер иногда встречается в природных материалах, таких как пептид морского яда контрифан (Pallaghy et al. 1999).

Химическая формула тирптофана: C 11 H 12 N 2 O 2 .

Триптофан ведет себя аналогично фенилаланину и тирозину. Как и эти две аминокислоты, тирптофан содержит большую жесткую ароматическую группу на боковой цепи.Тирптофан, тирозин и фенилаланин, такие как изолейцин, лейцин и валин, являются гидрофобными и имеют тенденцию ориентироваться внутрь свернутой молекулы белка.

Флуоресценция

Флуоресценция свернутого белка представляет собой смесь флуоресценции отдельных ароматических остатков. Большая часть эмиссии собственной флуоресценции свернутого белка обусловлена ​​возбуждением остатков триптофана, а часть эмиссии — тирозином и фенилаланином.

Обычно триптофан имеет длину волны максимального поглощения 280 нм и длину волны максимального излучения флуоресценции 350 нм.Однако эти параметры флуоресценции сильно зависят от окружающей среды, в которой находится остаток триптофана, например, от степени воздействия растворителя (Brooks 2007). Следовательно, флуоресценция белка может использоваться как диагностика конформационного состояния белка (Vivian 2006).

Кроме того, на флуоресценцию триптофана сильно влияет близость других остатков (т.е. близлежащие протонированные кислотные группы, такие как аспарагиновая кислота или глутаминовая кислота, могут вызывать тушение флуоресценции Trp).Кроме того, триптофан — относительно редкая аминокислота, поэтому многие белки содержат только один или несколько остатков триптофана. Таким образом, флуоресценция триптофана — очень чувствительное измерение конформационного состояния отдельных остатков триптофана.

Диетические источники

Как незаменимая аминокислота, триптофан не синтезируется в организме человека, поэтому его необходимо принимать внутрь, обычно как компонент белков. К счастью, он содержится в большинстве белков, хотя и в небольших количествах.

Основные источники включают бобовые, молоко, йогурт, творог, красное мясо, яйца, рыбу, птицу, шоколад, овес, бананы, сушеные финики, кунжут, нут, семена подсолнечника, семена тыквы, спирулину и арахис.

Кишечные бактерии человека расщепляют триптофан на два химических вещества: индол и скатол. Нарушения всасывания фруктозы и непереносимость лактозы вызывают неправильное всасывание триптофана в кишечнике, снижение уровня триптофана в крови и депрессию (Ledochowski et al 2001).

Функция

Основные функции аминокислот, включая триптофан, — это строительные блоки в биосинтезе белка.

Кроме того, триптофан действует как биохимический предшественник для производства нейромедиатора серотонина (через триптофангидроксилазу) и витамина ниацин (с кинуренином в качестве промежуточного звена).Серотинин, в свою очередь, может быть преобразован в мелатонин (нейрогормон) с помощью 5-гидроксииндол-O-метилтрансферазы.

Превращения триптофана в ниацин недостаточно для удовлетворения потребности в этом витамине. Однако недостаток триптофана, например, зависимость от продуктов с низким содержанием триптофана, таких как кукуруза, может способствовать развитию пеллагры, вызванной дефицитом ниацина.

В организмах, которые синтезируют триптофан (растения и микроорганизмы), высокие уровни этой аминокислоты активируют белок-репрессор, который, в свою очередь, связывается с опероном trp.Связывание этого репрессора с его опероном предотвращает транскрипцию ДНК, которая кодирует ферменты, участвующие в биосинтезе триптофана. Следовательно, высокие уровни триптофана препятствуют дополнительному синтезу триптофана через петлю отрицательной обратной связи. И наоборот, если уровень триптофана в клетке падает, транскрипция генов оперона возобновляется. Это один из примеров того, как экспрессия генов быстро реагирует на изменения во внутренней и внешней среде клетки.

Метаболизм L-триптофана на серотонин и мелатонин (слева) и ниацин (справа).Трансформированные функциональные группы после каждой химической реакции выделены красным.

Использование в качестве пищевой добавки

Некоторое время триптофан был доступен в магазинах здорового питания в качестве пищевой добавки. В 1991 году он был в значительной степени снят с рынка из-за проблем со здоровьем (обсуждаемых ниже), но с 2002 года L-триптофан снова продается в его первоначальной форме.

Многие люди считают триптофан безопасным и достаточно эффективным средством для сна, вероятно, из-за его способности повышать уровень серотонина в мозге (успокаивающий нейромедиатор при умеренных уровнях) и / или мелатонина (гормон, вызывающий сон, секретируемый шишковидная железа в ответ на темноту или низкий уровень освещения) (Wurtman et al.1968 г.).

Клинические исследования подтвердили эффективность триптофана как естественного средства для сна и при растущем разнообразии других состояний, обычно связанных с низким уровнем серотонина или активностью в мозге. В частности, триптофан показал большие перспективы как самостоятельный антидепрессант и как усилитель антидепрессантов. Другие многообещающие показания включали облегчение хронической боли и уменьшение импульсивного, агрессивного, маниакального, аддиктивного, тревожного, навязчивого и компульсивного поведения и расстройств.

В 1989 году крупная вспышка новой инвалидизирующей и в некоторых случаях смертельной аутоиммунной болезни, называемой синдромом эозинофилии-миалгии (EMS), была связана с одним источником L-триптофана. Бактериальная культура, используемая для синтеза триптофана крупным японским производителем, Showa Denko KK, была несколько раз генетически модифицирована для увеличения производства триптофана в течение 1980-х годов (Smith 2003). Наряду с более высокими концентрациями триптофана в модифицированной культуральной среде, процесс очистки также был оптимизирован для снижения затрат, а стадия очистки, которая использовала абсорбцию древесного угля для удаления некоторых примесей, была опущена (Mayeno and Gleich 1994).Производитель утверждал, что эта модификация процесса позволила очистить другой бактериальный метаболит, что привело к присутствию загрязнителя конечного продукта, ответственного за токсические эффекты. Управление по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов США не смогло публично установить, какой загрязнитель был причиной вспышки.

Большая часть триптофана была запрещена к продаже в США в 1991 году, и другие страны последовали их примеру. Триптофан от одного из шести производителей продолжал продаваться для производства детских смесей.Бейслер (2000) прокомментировал, что «политическое давление сыграло роль в решении FDA запретить L-триптофан, а также в его желании усилить регулятивную власть над пищевыми добавками».

На момент запрета FDA не знало или не указывало, что EMS была вызвана зараженной партией (Raphals 2000). В феврале 2001 года FDA ослабило ограничения на маркетинг (но не на импорт), но все же выразило следующее беспокойство:

«На основании научных данных, доступных в настоящее время, мы не можем с уверенностью определить, что возникновение EMS у восприимчивых людей, потребляющих добавки L-триптофана, происходит из-за содержания L-триптофана, примеси, содержащейся в L -триптофан или их комбинация в сочетании с другими, пока неизвестными внешними факторами » (FDA 2001).

Применение в медицине

Метаболит триптофана, 5-гидрокситриптофан (5-HTP), был предложен для лечения эпилепсии (Kostowski et al. 1978) и депрессии, хотя клинические испытания неубедительны и отсутствуют (Turner et al. 2006). 5-HTP легко проникает через гематоэнцефалический барьер и, кроме того, быстро декарбоксилируется до серотонина (5-гидрокситриптамина или 5-HT) (Hardebo and Owman 1980) и поэтому может быть полезен для лечения депрессии. Однако серотонин имеет относительно короткий период полураспада, поскольку он быстро метаболизируется моноаминоксидазой; следовательно, его эффективность, вероятно, ограничена.Он продается в Европе от депрессии и других показаний под торговыми марками, такими как Цинкофарм и Трипт-ОН. В Соединенных Штатах 5-HTP не требует рецепта, поскольку он подпадает под действие Закона о пищевых добавках.

Триптофан продолжает использоваться в клинических и экспериментальных исследованиях с участием людей и субъектов. Некоторые из этих исследований показывают, что триптофан может эффективно лечить осенне-зимний вариант сезонного аффективного расстройства (Jepson et al. 1999).

Мясо индейки и сонливость

Согласно распространенному мнению, употребление триптофана в мясе индейки вызывает сонливость.Турция действительно содержит триптофан, который имеет документально подтвержденный эффект сна, поскольку он легко превращается организмом в серотонин и / или мелатонин, которые, как отмечалось выше, обладают седативным эффектом. Однако не было доказано, что употребление только индейки оказывает такой эффект. Кроме того, считается, что куриный и говяжий фарш имеют такие же уровни, как и индейка (McCue 2001). Некоторые связывают сонливость с перееданием углеводов и употреблением алкоголя во время застолий.

Дополнительный гипотетический механизм выглядит следующим образом.Большое количество любой пищи, например, праздник Дня благодарения, содержит большое количество углеводов и аминокислот с разветвленной цепью, высвобождающих инсулин. Инсулин стимулирует поглощение крупных нейтральных аминокислот с разветвленной цепью (а не триптофана) мышечными клетками через мембраны миоцитов. В результате увеличивается соотношение триптофана к большим нейтральным аминокислотам в крови. Это снижает конкуренцию с другими аминокислотами за белок-переносчик больших нейтральных аминокислот за поглощение триптофана через гематоэнцефалический барьер в центральную нервную систему.Попадая в центральную нервную систему, триптофан превращается в серотонин ядрами шва, а серотонин далее метаболизируется в мелатонин шишковидной железой. Употребление алкогольных напитков на праздничных застольях может усугубить эффект.

Список литературы

  • Hardebo, J. E., and C. Owman. 1980. Барьерные механизмы для нейротрансмиттеров моноаминов и их предшественников на интерфейсе кровь-мозг. Энн Нейрол Энн Нейрол 8 (1): 1-31. PMID 6105837.Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Джепсон Т. Л., М. Э. Эрнст и М. В. Келли. 1999. Современные взгляды на лечение сезонного аффективного расстройства. J Am Pharm Assoc 39 (6): 822-829. PMID 10609448. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Костовски, В., А. Бидзински, М. Хауптманн, Ю. Э. Малиновский, М. Джерлич и Дж. Димецки. 1978. Серотонин мозга и эпилептические припадки у мышей: фармакологическое и биохимическое исследование. Pol J Pharmacol Pharm 30 (1): 41-47.PMID 148040. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Ledochowski M, Widner B, Murr C, Sperner-Unterweger B, Fuchs D. 2001. Мальабсорбция фруктозы связана со снижением уровня триптофана в плазме. Scand J Gastroenterol. апр; 36 (4): 367-71. PMID 11336160. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Lehninger, A. L., D. L. Nelson, and M. M. Cox. 2000. Lehninger Principles of Biochemistry , 3 ed. Нью-Йорк: стоит публикации. ISBN 15725.
  • Майено, А.N., and G.J. Gleich. 1994. Синдром эозинофилии-миалгии и выработка триптофана: поучительная история. Trends Biotechnol 12 (9): 346-352. PMID 7765187. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Паллахи, П. К., А. П. Мельникова, Э. К. Хименес, Б. М. Оливера и Р. С. Нортон. 1999. Структура раствора контрифана-R, встречающегося в природе октапептида с дисульфидными мостиками, содержащего D-триптофан: сравнение с петлями белка. Биохимия 38 (35): 11553-11559.PMID 10471307. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Raphals, P. 2000. Угрожает ли медицинская тайна биотехнологиям? Science 250: 4981. PMID 2237411. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Смит, Дж. М. 2003. Семена обмана: разоблачение лжи промышленности и правительства о безопасности генетически модифицированных продуктов, которые вы едите. Фэрфилд, ИА: Да! Книги. ISBN 9780972966580.
  • ,
,
    ,
  • , Тернер, Э. Х., Дж. М. Лофтис и А. Д. Блэквелл. 2006 г.Серотонин по меню: добавка с предшественником серотонина 5-гидрокситриптофаном. Pharmacol Ther 109 (3): 325-338. PMID 16023217. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Вивиан, Дж. Т. и П. Р. Каллис. 2006. Механизмы сдвига флуоресценции триптофана в белках. Biophys J 80 (5): 2093-2109. PMID 11325713. Проверено 19 февраля 2013 г.
  • Wurtman, R. J., W. J. Shoemaker и F. Larin. 1968. Механизм суточного ритма активности печеночной тирозинтрансаминазы: роль диетического триптофана. Proc Natl Acad Sci USA 59 (3): 800-807. PMID 4384464. Проверено 19 февраля 2013 г.

Внешние ссылки

Все ссылки получены 27 марта 2020 г.

Кредиты

Энциклопедия Нового Света писателей и редакторов переписали и завершили статью Википедия в соответствии со стандартами New World Encyclopedia . Эта статья соответствует условиям лицензии Creative Commons CC-by-sa 3.0 (CC-by-sa), которая может использоваться и распространяться с указанием авторства.Кредит предоставляется в соответствии с условиями этой лицензии, которая может ссылаться как на участников Энциклопедии Нового Света, , так и на самоотверженных добровольцев Фонда Викимедиа. Чтобы процитировать эту статью, щелкните здесь, чтобы просмотреть список допустимых форматов цитирования. История более ранних публикаций википедистов доступна исследователям здесь:

История этой статьи с момента ее импорта в New World Encyclopedia :

Примечание. Некоторые ограничения могут применяться к использованию отдельных изображений, на которые распространяется отдельная лицензия.

Обзор, применение, побочные эффекты, меры предосторожности, взаимодействия, дозировка и отзывы

Celinski, K., Konturek, SJ, Konturek, PC, Brzozowski, T., Cichoz-Lach, H., Slomka, M., Malgorzata, P ., Bielanski, W., and Reiter, RJ Мелатонин или L-триптофан ускоряет заживление гастродуоденальных язв у пациентов, получавших омепразол. J.Pineal Res. 2011; 50 (4): 389-394. Просмотреть аннотацию.

Белл С., Абрамс Дж., Натт Д. Истощение триптофана и его значение для психиатрии.Br J Psychiatry 2001; 178: 399-405 .. Просмотреть аннотацию.

Bohme A, Wolter M, Hoelzer D. Синдром эозинофилии-миалгии, связанный с L-триптофаном, возможно, связанный с хроническим B-лимфоцитарным лейкозом. Энн Гематол 1998; 77: 235-8.

Bowen DJ, Spring B, Fox E. Триптофан и диета с высоким содержанием углеводов в качестве дополнений к терапии для прекращения курения. J Behav Med 1991; 14: 97-110. Просмотреть аннотацию.

Карр Л., Рутер Э, Берг П.А., Ленерт Х. Синдром эозинофилии-миалгии в Германии: эпидемиологический обзор.Mayo Clin Proc 1994; 69: 620-5. Просмотреть аннотацию.

Cynober L, Bier DM, Kadowaki M, Morris SM Jr, Elango R, Smriga M. Предложения по верхним пределам безопасного потребления аргинина и триптофана молодыми людьми и верхнему пределу безопасного потребления лейцина пожилыми людьми. J Nutr 2016; 146 (12): 2652S-2654S. Просмотреть аннотацию.

Delgado PL, Цена LH, Миллер HL. Серотонин и нейробиология депрессии. Эффекты истощения триптофана у пациентов с депрессией, не принимающих лекарств. Arch Gen Psychiatr 1994; 51: 865-74.Просмотреть аннотацию.

Devoe LD, Castillo RA, Searle NS. Материнские пищевые субстраты и биофизическая активность плода человека. Влияние триптофана и глюкозы на дыхательные движения плода. Am J Obstet Gynecol 1986; 155: 135-9. Просмотреть аннотацию.

Etzel KR, Stockstill JW, Rugh JD. Добавки триптофана при ночном бруксизме: отчет об отрицательных результатах. J. Craniomandib Disord 1991; 5: 115-20. Просмотреть аннотацию.

Совет по пищевым продуктам и питанию, Институт медицины. Рекомендуемые нормы потребления тиамина, рибофлавина, ниацина, витамина B6, фолиевой кислоты, витамина B12, пантотеновой кислоты, биотина и холина (2000).Вашингтон, округ Колумбия: National Academy Press, 2000. Доступно по адресу: https://books.nap.edu/books/030

42/html/.

Гадириан А.М., Мерфи Б.Э., Гендрон М.Дж. Эффективность света по сравнению с терапией триптофаном при сезонном аффективном расстройстве. J Affect Disord 1998; 50: 23-7. Просмотреть аннотацию.

Гринберг А.С., Такаги Х., Хилл Р.Х. и др. Отсроченное начало фиброза кожи после приема L-триптофана, связанного с синдромом эозинофилии-миалгии. J Am Acad Dermatol 1996; 35: 264-6. Просмотреть аннотацию.

Hartmann E, Spinweber CL.Сон, вызванный L-триптофаном. Влияние дозировок при нормальном диетическом питании. J Nerv Ment Dis 1979; 167: 497-9. Просмотреть аннотацию.

Люк DL, Goldman LR. Снижение выраженности синдрома эозинофилии-миалгии, связанного с приемом витаминных добавок перед заболеванием. Arch Intern Med 1993; 153: 2368-73. Просмотреть аннотацию.

Hiratsuka C, Fukuwatari T, Sano M, Saito K, Sasaki S, Shibata K. Прием здоровых женщин L-триптофана в дозе до 5,0 г / день не имеет побочных эффектов.J Nutr. 2013 июнь; 143 (6): 859-66. Просмотреть аннотацию.

Хирацука С., Сано М., Фукуватари Т., Шибата К. Зависящие от времени эффекты введения L-триптофана на экскрецию метаболитов L-триптофана с мочой. J Nutr Sci Vitaminol (Токио). 2014; 60 (4): 255-60. Просмотреть аннотацию.

Хорвиц Р.И., Дэниэлс С.Р. Предубеждение или биология: оценка эпидемиологических исследований L-триптофана и синдрома эозинофилии-миалгии. J Rheumatol Suppl 1996; 46: 60-72. Просмотреть аннотацию.

Hudson JI, Pope HG, Daniels SR, Horwitz RI.Синдром эозинофилии-миалгии или фибромиалгия с эозинофилией? JAMA 1993; 269: 3108-9. Просмотреть аннотацию.

Хавьер С, Сегура Р., Вентура Дж. Л., Суарес А., Розес Дж. М.. Добавка L-триптофана может уменьшить ощущение усталости во время аэробных упражнений с супрамаксимальными интеркалированными анаэробными приступами у молодых здоровых мужчин. Int J Neurosci. 2010 Май; 120 (5): 319-27. Просмотреть аннотацию.

Килборн Э.М., Филен Р.М., Камб М.Л., Фальк Х. Триптофан, производимый Showa Denko, и синдром эпидемической эозинофилии-миалгии.J Rheumatol Suppl 1996; 46: 81-8. Просмотреть аннотацию.

Klein R, Berg PA. Сравнительное исследование антител к ядрышкам и 5-гидрокситриптамину у пациентов с синдромом фибромиалгии и синдромом индуцированной триптофаном эозинофилии-миалгии. Clin Investig 1994; 72: 541-9 .. Просмотреть аннотацию.

Корнер Э., Берта Г, Флоох Э и др. Сонный эффект L-триптофана. Eur Neurol 1986; 25 Дополнение 2: 75-81. Просмотреть аннотацию.

Либерман Х.Р., Коркин С., Спринг Б.Дж. Влияние диетических предшественников нейромедиаторов на поведение человека.Am J Clin Nutr 1985; 42: 366-70. Просмотреть аннотацию.

Mart & iacute; nez-Rodr & iacute; guez A, Rubio-Arias J & Aacute ;, Ramos-Campo DJ, Reche-Garc & iacute; a C, Leyva-Vela B, Nadal-Nicol & aacute; s Y. Психологические эффекты и влияние триптофана и магния на сон Обогащенная средиземноморская диета для женщин с фибромиалгией. Int J Environ Res Public Health. 2020; 17 (7): 2227. Просмотреть аннотацию.

Mayeno AN, Gleich GJ. Синдром эозинофилии-миалгии: уроки из Германии. Mayo Clin Proc 1994; 69: 702-4.Просмотреть аннотацию.

Мессиха ФС. Флуоксетин: побочные эффекты и лекарственные взаимодействия. J. Toxicol Clin Toxicol 1993; 31: 603-30. Просмотреть аннотацию.

Мерфи ФК, Смит К.А., Коуэн П.Дж. и др. Влияние истощения триптофана на когнитивные и аффективные процессы у здоровых добровольцев. Психофармакология (Berl) 2002; 163: 42-53 .. Просмотреть аннотацию.

Нардини М., Де Стефано Р., Яннучелли М. и др. Лечение депрессии L-5-гидрокситриптофаном в сочетании с хлоримипрамином, двойное слепое исследование.Int J Clin Pharmacol Res 1983; 3: 239-50. Просмотреть аннотацию.

Oshima S, Shiiya S, Nakamura Y. Эффекты комбинированного лечения глицином и триптофаном в сыворотке крови у субъектов с легкой гиперурикемией: рандомизированное двойное слепое плацебо-контролируемое перекрестное исследование. Питательные вещества 2019; 11 (3). pii: E564. Просмотреть аннотацию.

Филен Р.М., Хилл Р.Х., Фландерс В.Д. и др. Загрязняющие вещества триптофана, связанные с синдромом эозинофилии-миалгии. Am J Epidemiol 1993; 138: 154-9. Просмотреть аннотацию.

Приори Р., Конти Ф, Луан Флорида и др. Хроническая усталость: своеобразная эволюция синдрома эозинофильной миалгии после лечения L-триптофаном у четырех итальянских подростков. Eur J Pediatr 1994; 153: 344-6 .. Просмотр аннотации.

Разеги Джахроми С., Тога М., Горбани З. и др. Связь между потреблением триптофана с пищей и мигренью. Neurol Sci. 2019; 40 (11): 2349-55. Просмотреть аннотацию.

Ронданелли М., Опицци А., Фалива М. и др. Эффекты интеграции диеты с масляной эмульсией DHA-фосфолипидов, содержащей мелатонин и триптофан, у пожилых пациентов, страдающих легкими когнитивными нарушениями.Nutr.Neurosci 2012; 15 (2): 46-54 Просмотр аннотации.

Sainio EL, Pulkki K, Young SN. L-триптофан: биохимические, пищевые и фармакологические аспекты. Аминокислоты 1996; 10 (1): 21-47. Просмотреть аннотацию.

Шмидт Х.С. L-триптофан в лечении нарушения дыхания во сне. Bull Eur Physiopathol Respir 1983; 19: 625-9. Просмотреть аннотацию.

Зельцер С., Дьюарт Д., Поллак Р., Джексон Э. Влияние диетического триптофана на хроническую челюстно-лицевую боль и экспериментальную переносимость боли.J. Psychiatr Res 1982-83; 17: 181-6. Просмотреть аннотацию.

Шапиро С. Эпидемиологические исследования ассоциации L-триптофана с синдромом эозинофилии-миалгии: критический анализ. J Rheumatol Suppl 1996; 46: 44-58. Просмотреть аннотацию.

Шапиро С. L-триптофан и синдром эозинофилии-миалгии. Lancet 1994; 344: 817-9 Просмотр аннотации.

Шарма Р.П., Шапиро Л.Е., Камат СК. Острое истощение триптофана в пище: влияние на положительные и отрицательные симптомы шизофрении. Neuropsychobiol 1997; 35: 5-10.Просмотреть аннотацию.

Шоу К., Тернер Дж., Дель Мар К. Триптофан и 5-гидрокситриптофан от депрессии. Кокрановская база данных Syst Rev 2002; (1): CD003198. Просмотреть аннотацию.

Симат Т.Дж., Клееберг К.К., Мюллер Б., Сиртс А. Синтез, образование и появление загрязняющих веществ в L-триптофане, полученном биотехнологическим путем. Adv Exp Med Biol 1999; 467: 469-80 .. Просмотреть аннотацию.

Сингхал А.Б., Кавинесс В.С., Беглейтер А.Ф. и др. Сужение сосудов головного мозга и инсульт после применения серотонинергических препаратов.Неврология 2002; 58: 130-3. Просмотреть аннотацию.

Smith KA, Fairburn CG, Cowen PJ. Симптоматический рецидив нервной булимии после острого истощения запасов триптофана. Arch Gen Psychiatr 1999; 56: 171-6. Просмотреть аннотацию.

Steinberg S, Annable L, Young SN, Liyanage N. Плацебо-контролируемое исследование эффектов L-триптофана у пациентов с предменструальной дисфорией. Adv Exp Med Biol 1999; 467: 85-8. Просмотреть аннотацию.

Stockstill JW, McCall D Jr., Gross AJ. Влияние добавок L-триптофана и диетические инструкции при хронической миофасциальной боли.J Am Dent Assoc 1989; 118: 457-60. Просмотреть аннотацию.

Салливан Э.А., Камб М.Л., Джонс Дж. Л. и др. Естественная история синдрома эозинофилии-миалгии в группе пациентов, подвергшихся воздействию триптофана, в Южной Каролине. Arch Intern Med 1996; 156: 973-9. Просмотреть аннотацию.

Управление по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов США, Центр безопасности пищевых продуктов и прикладного питания, Управление пищевых продуктов, маркировки и пищевых добавок. Информационный документ о L-триптофане и 5-гидрокси-L-триптофане, февраль 2001 г.

Ullrich SS, Fitzgerald PCE, Giesbertz P, Steinert RE, Horowitz M, Feinle-Bisset C.Влияние внутрижелудочного введения триптофана на реакцию глюкозы в крови на питательный напиток и потребление энергии у худых и страдающих ожирением мужчин. Питательные вещества 2018; 10 (4). pii: E463. Просмотреть аннотацию.

ван Холл G, Raaymakers JS, Saris WH. Попадание в организм человека аминокислот с разветвленной цепью и триптофана во время продолжительных физических упражнений: неспособность повлиять на работоспособность. J. Physiol (Лондон) 1995; 486: 789-94. Просмотреть аннотацию.

van Praag HM. Управление депрессией с помощью предшественников серотонина. Биол Психиатрия 1981; 16: 291-310.. Просмотреть аннотацию.

Валиндер Дж., Скотт А., Карлссон А. и др. Усиление антидепрессивного действия кломипрамина триптофаном. Arch Gen Psychiatry 1976; 33: 1384-89 .. Просмотреть аннотацию.

Ван Д., Ли В., Сяо Ю. и др. Триптофан при расстройстве сна и психическом симптоме лекарственной зависимости нового типа: рандомизированное двойное слепое плацебо-контролируемое исследование.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *